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Guias e Dicas
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Estrutura e Funcionamento das Proteínas e dos Aminoácidos, Notas de estudo de Bioquímica

Uma análise detalhada da estrutura e funcionamento das proteínas, com ênfase nos aminoácidos e na sua importância na vida dos seres vivos. O texto aborda a classificação de proteínas, sua estrutura primária, secundária, terciária e quaternária, além de discutir a presença de enzimas e suas funções. O documento também aborda a importância dos aminoácidos na síntese de proteínas e na vida dos seres vivos, além de discutir a influência do ph no organismo.

Tipologia: Notas de estudo

2024

Compartilhado em 16/04/2024

ju-silva-31
ju-silva-31 🇧🇷

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BIOQUÍMICA ESTRUTURAL
ÁGUA, PH E SOLUÇÃO TAMPÃ0.
PH E EQ UILÍB RIO Á CIDO-B ASE
O QUE É BIOQUÍMICA?
REAÇÕES QUÍMICAS E BIOLÓGICAS METABOLISMO
A IMP OR TÂN CI A D OS CO NST IT UIN TES D O
SI STE MA BI OLÓ GI CO:
O QUE ACONTECE SE O ORGANISMO O PERDER MUITA
ÁGUA?
1. DE 1% A 5% DE Á GUA, OCORRE A SEN SAÇÃO DE
SEDE, PULSO ACELERA DO E FRAQUEZA;
2. DE 6% A 10%, DOR DE CABEÇA, FALA CONFUSA E
VISÃO TURVA;
3. DE 11% A 12%, DELÍRIO, NGUA INCHADA, COMA E
ATÉ MESMO A MORTE.
A PERDA DE ÁGUA PODE SER POR CONSEQUÊNCIAS DE
DOENÇAS GASTROINTESTINAIS (VÔMITO E DIARRE IA),
QUEIMADURAS E XTENSAS, FEBRE, URINA OU SUOR EM
EXCESSO.
A ÁGUA ATUA NO PROCESSO DE QUEBRA DE
MOLÉCULAS COM AÇÃO ENZIMÁTICA HIDRÓLISE!!
FORMAÇÃO DE LIGAÇÕES DE HIDROGÊNIO.
PROPRIEDADES DA ÁGUA:
1. FORMAÇÃO DA TENSÃ O SUPERFICIAL;
2. CAPILARIDADE;
3. ALTO PONTO DE EBULIÇÃO (> 100 °C);
4. ALTO PONTO DE FUSÃO (> 0 °C).
A IMPORTÂNCIA DA ÁGUA NO SISTEMA BIOLÓGICO:
DESLOCAMENTO DE ELÉTRONS DO HIDROGÊNIO PARA
O OXIGÊNIO → ELETRONEGA TIVIDADE
FORMAÇÃO DE POLOS
EM MEIOS AQUOSOS ALGUMAS MOLÉCULAS
CONSEGUEM SE DISSOCIAR POR SEPARAÇÃO DE ÍONS
APRESENTANDO CARGAS (LIGAÇÃO IÔNICA),
ENQUANTO OUTRAS FAZEM IONIZAÇÃO, UMA
“QUEBRA” IRREGULAR DE MOLÉCULAS QUE TEM
LIGAÇÕES COVALENTES.
A ÁGUA TEM CAPACIDADE DE IONIZAR, EMBORA QUE
DISCRETAMENTE.
H2O + H2O HO3 + OH-
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BIOQUÍMICA ESTRUTURAL

ÁGUA, PH E SOLUÇÃO TAMPÃ0.

PH E EQUILÍBRIO ÁCIDO-BASE

▪ O QUE É BIOQUÍMICA? REAÇÕES QUÍMICAS E BIOLÓGICAS → METABOLISMO A IMPOR TÂNCIA DOS CONSTITUINTES DO SISTEM A BIOLÓG ICO: O QUE ACONTECE SE O ORGANISMO O PERDER MUITA ÁGUA?

  1. DE 1% A 5% DE ÁGUA, OCORRE A SENSAÇÃO DE SEDE, PULSO ACELERADO E FRAQUEZA;
    1. DE 6% A 10%, DOR DE CABEÇA, FALA CONFUSA E VISÃO TURVA;
  2. DE 11% A 12%, DELÍRIO, LÍNGUA INCHADA, COMA E ATÉ MESMO A MORTE. A PERDA DE ÁGUA PODE SER POR CONSEQUÊNCIAS DE DOENÇAS GASTROINTESTINAIS (VÔMITO E DIARREIA), QUEIMADURAS EXTENSAS, FEBRE, URINA OU SUOR EM EXCESSO. A ÁGUA ATUA NO PROCESSO DE QUEBRA DE MOLÉCULAS COM AÇÃO ENZIMÁTICA → HIDRÓLISE!!

FORMAÇÃO DE LIGAÇÕES DE HIDROGÊNIO.

PROPRIEDADES DA ÁGUA:

1. FORMAÇÃO DA TENSÃO SUPERFICIAL;

2. CAPILARIDADE;

3. ALTO PONTO DE EBULIÇÃO (> 100 °C);

4. ALTO PONTO DE FUSÃO (> 0 °C).

A IMPORTÂNCIA DA ÁGUA NO SISTEMA BIOLÓGICO:

DESLOCAMENTO DE ELÉTRONS DO HIDROGÊNIO PARA

O OXIGÊNIO → ELETRONEGATIVIDADE

FORMAÇÃO DE POLOS

EM MEIOS AQUOSOS ALGUMAS MOLÉCULAS

CONSEGUEM SE DISSOCIAR POR SEPARAÇÃO DE ÍONS

APRESENTANDO CARGAS (LIGAÇÃO IÔNICA),

ENQUANTO OUTRAS FAZEM IONIZAÇÃO, UMA

“QUEBRA” IRREGULAR DE MOLÉCULAS QUE TEM

LIGAÇÕES COVALENTES.

A ÁGUA TEM CAPACIDADE DE IONIZAR, EMBORA QUE

DISCRETAMENTE.

H2O + H2O HO3 + OH-

BIOQUÍMICA ESTRUTURAL

A MOLÉCULA DE ÁGUA NÃO CONSEGUE DEIXAR OS

ÍONS “SOLTOS”, ASSIM, ELES SE RECOMBINAM

CONTINUAMENTE PARA FORMAR MOLÉCULAS

DEÁGUA. EM UM INSTANTE, ELE É UM ÍON; UM INSTANTE

DEPOIS, ELE É PARTEDE UMA MOLÉCULA DE ÁGUA.

SISTEM A ÁC IDO-BASE:

A DEFINIÇÃO DE ÁCIDOS E BASES DE ACORDO COM

BRÖNSTED: ÁCIDOS SÃO SUBSTÂNCIAS CAPAZES DE

DOAR PRÓTONS BASES SÃO SUBSTÂNCIAS CAPAZES DE

RECEBER PRÓTONS.

HA → A + H+

O “A” REPRESENTA UMA BASE CONJUGADA DO ÁCIDO,

JÁ QUE ELA PODE RECEBER UM PRÓTON E VOLTAR A

SER UM ÁCIDO CONJUGADO.

ÁCIDO FORTE = SE DISSOCIA TOTALMENTE.

ÁCIDO FRACO = SE DISSOCIA PARCIALMENTE.

EXEMPLO:

HCL CL- H+

SISTEM A-TAMP ÃO:

FORMAÇÃO DE UM EQUILÍBRIO ENTRE UM ÁCIDO

FRACO E SUA BASE CONJUGADA, IMPEDINDO

GRANDES VARIAÇÕES DE PH QUANDO HÁ ADIÇÃO DE

ÁCIDOS OU BASES NO SISTEMA.

• EQUILÍBRIO DE PH

• ÁCIDO FRACO + SUA BASE CONJUGADA

DISSOCIAÇÃO DO SAL DE COZINHA NaCl: CH3COO- Na+ + HCl → NaCl + CH3COOHCH3COO- H+ IONIZAÇÃO DO ÁCIDO ACÉTICO CH₃COOH: CH3COO- Na+ + NaOH → CH3COO + H2OCH3COO- H+

O SISTEMA BIOLÓGICO (SANGUE) PRECISA REGULAR

SEU PH (7,35 - 7,45) PARA EVITAR UMA ALCALOSE OU

ACIDOSE. ESSA REDUÇÃO OU AUMENTO DO PH PODE

LEVAR A DIVERSAS DISFUNÇÕES NO ORGANISMO, COM

ISSO O SISTEMA-TAMPÃO É ESSENCIAL PARA O

CONTROLE DA HOMEOSTASE.

1. PROTEÍNAS – INTRACELULAR (HISTIDINA E CISTEÍNA);

2. HEMOGLOBINA – INTRACELULAR (HEMÁCIAS);

3. TAMPÃO FOSFATO – INTRACELULAR (TÚBULOS

RENAIS);

4. TAMPÃO BICARBONATO – EXTRACELULAR (SANGUE).

TAMPO NAMENTO DO SANGUE:

O TAMPONAMENTO SANGUÍNEO É UM SISTEMA ABERTO

CONTROLADO PELA CONCENTRAÇÃO DE CO2; QUE SE

DIFUNDE DE DENTRO PARA FORA DO ORGANISMO

ATRAVÉS DA RESPIRAÇÃO.

BIOQUÍMICA ESTRUTURAL

METABÓLICA:

• VÔMITO - PERDA DE H+;

• SUCÇÃO NASOGÁSTRICA;

• HIPOCALEMIA (BAIXA DO POTÁSSIO);

• ADMINISTRAÇÃO INTRAVENOSA DE

BICARBONATO.

SOLUÇÃO: HIPOVENTILAÇÃO(MINUTOS/HORAS).

VIDRARIAS E EQUIPAMENTOS

O LABORATÓRIO DEVE CONTER EM INFRAESTRUTURA:

1. BOA ILUMINAÇÃO;

2. CONTROLE DE TEMPERATURA;

3. BANCADAS DE MATERIAL IMPERMEÁVEL E DE FÁCIL

LIMPEZA;

4. CADEIRAS QUE PERMITAM CONFORTO;

5. PIAS COM DISPONIBILIDADE DE MATERIAL DE

HIGIENIZAÇÃO;

6. VIDRARIAS;

7. EQUIPAMENTOS DE PROTEÇÃO INDIVIDUAL (EPIS);

8. EQUIPAMENTOS DE PROTEÇÃO COLETIVA (EPCS).

BIOSSE GURANÇ A :

A SEGURANÇA NO LABORATÓRIO COMEÇA ANTESDE

ENTRAR NO LABORATÓRIO!

• POSTURA NO AMBIENTE DE TRABALHO;

• PRESTAR BASTANTE ATENÇÃO NOS

COMANDOS DO RESPONSÁVEL PELO

FUNCIONAMENTO DO LABORATÓRIO;

• SEMPRE ESTÁ DE CABELO PRESO;

• EVITAR O USO DE UTENSÍLIOS COMO:

ANEL/ALIANÇA, RELÓGIO, PULSEIRA, BRINCOS

GRANDES, PIERCING NO ROSTO;

• PRESTAR ATENÇÃO NO NÍVEL DO

LABORATÓRIO (NB1 A NB4);

• NÃO BEBER, COMER OU FUMAR;

• NÃO USAR CELULAR;

• NÃO ENTRAR COM BOLSA OU MOCHILAS;

• A DEPENDER DO NÍVEL DO LABORATÓRIO

ESCOLHER UM MATERIAL EXCLUSIVO PARA

USO NO LABORATÓRIO;

• ESTAR CIENTE DE SEGUIR OS PROTOCOLOS:

NÃO CHEIRAR, PROVAR, MISTURAR OU

TOCAREM SUBSTÂNCIAS DESCONHECIDAS;

• SEMPRE OBSERVAR A DESCRIÇÃO DOS

REAGENTES PARA SABER SE É TOXICO OU

CORROSIVO.

VID ARIAS:

AS VIDRARIAS APRESENTAM DIFERENTE NÍVEIS DE

PRECISÃO E EXATIDÃO.

• PRECISÃO: FORNECE RESULTADOS

REPRODUTIVOS.

• EXATIDÃO: FORNECER RESULTADOS

PRÓXIMOS DE SEU VALOR REAL.

OS RECIPIENTES UTILIZADOS PARA ACONDICIONAR E

TRANSFERIR AS AMOSTRAS GERALMENTE SÃO DE

VIDRO BOROSSILICATO TEMPERADO→ PYREX, MAS

TAMBÉM PODEM SER DE PLÁSTICO OU DE CERÂMICA,

DE ACORDO COM A SUA FINALIDADE.

• TC (TO CONTAIN): ARMAZENAMENTO.

• TD (TO DELIVER): TRANSFERÊNCIA.

BIOQUÍMICA ESTRUTURAL

BIOQUÍMICA ESTRUTURAL

BIOQUÍMICA ESTRUTURAL

BIOQUÍMICA ESTRUTURAL.

QUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS.

 SÃO AS UNIDADES BÁSICAS PARA FORMAÇÃO

DE PROTEÍNAS;

 O PRIMEIRO AMINOÁCIDO A SER DESCOBERTO

FOI A ASPARIDINA, ATRAVÉS DO ASPARGO –

 O ÚLTIMO AMINOÁCIDO DESCOBERTO FOI

TREONINA EM 1938;

 EXISTEM 20 TIPOS DIFERENTES DE

AMINOÁCIDOS;

 DISPOSTOS EM 2 GRANDES GRUPOS, OS

ESSENCIAIS E OS NÃO ESSENCIAIS6. FÓRMULA

ESTRUTURAL COMUM:

FENILCETONÚRIA:

 É UMA DOENÇA GENÉTICA NA QUAL OCORRE A

FALTA OU DIMINUIÇÃO DA ATIVIDADE DA

ENZIMA FENILALANINA HIDROXILASE, QUE

CATALISA ATRANSFORMAÇÃO DE

FENILALANINA EM TIROSINA;

 A FENILALANINA ESTÁ PRESENTE EM ALGUNS

ALIMENTOS, COMO LEITE, QUEIJOS, CARNES,

OVOS E LEGUMINOSAS, COMO: FEIJÃO,

LENTILHA E GRÃO-DE-BICO;

 A FENILALANINA SE ACUMULA NO CORPO,

PRINCIPALMENTE NO CÉREBRO, NA FORMA DE

ÁCIDO FENIL PIRÚVICO, LEVANDO À REDUÇÃO

DA CAPACIDADE INTELECTUAL E A DISTÚRBIOS

DO COMPORTAMENTO;

 O TRATAMENTO É FEITO POR MEIO DA ADOÇÃO

DE UMA DIETA COM RESTRIÇÃODE

FENILALANINA;

 PARA SABER SE UMA CRIANÇA É PORTADORA

DE FENILCETONÚRIA, DEVE SER REALIZADO O

TESTE DO PEZINHO - FENILCETONÚRIA,

HIPOTIROIDISMO, ANEMIAFALCIFORME,

FIBROSE CÍSTICA, ENTRE OUTRAS DOENÇAS.

TRIPTOFANO:

 O TRIPTOFANO É UM IMPORTANTE

AMINOÁCIDO QUE PARTICIPA DA

CONSTRUÇÃO DA SEROTONINA (5-

HIDROXITRIPTAMINA OU 5-HT) NOS

NEURÔNIOS - É UM IMPORTANTE

NEUROTRANSMISSOR RELACIONADO COM OS

PROCESSOS BIOQUÍMICOS DO SONO E DO

HUMOR, E ATÉ MESMO COM A INIBIÇÃO DA IRA,

AGRESSÃO, TEMPERATURA CORPORAL,

HUMOR, SONO, VÔMITO E APETITE;

 A INIBIÇÃO DA PRODUÇÃO DE SEROTONINA OU

SUA DIMINUIÇÃO SE RELACIONA COM EFEITOS

NO HUMOR E NO ESTADO MENTAL HUMANO,

OU SEJA, ESTÁ DIRETAMENTE LIGADA AOS

SINTOMAS DE DEPRESSÃO, DIFICULDADE EM

MEMORIZAR INFORMAÇÕES, CANSAÇO,

ANGÚSTIA, ANSIEDADE, MEDO,

AGRESSIVIDADE E IRRITAÇÃO EXCESSIVA;

 ALIMENTOS COMO BANANA, LEITE,

CHOCOLATE, ATUM E VERDURAS ESCURAS

BIOQUÍMICA ESTRUTURAL.

ISOMERIA ÓPTICA

 O CARBONO ALFA (QUIRAL) PERMITE UM GIRO

MOLECULAR;

 HÁ FORMAÇÃO DE ISÔMEROS - COM BASE NO

NH3+:

L – LEVOGIRO (ESQUERDA);

D – DEXTROGIRO (DIREITA);

 CADA ISÔMERO PODE TER FINALIDADES E

FUNCIONABILIDADE DIFERENTES;

 OS L-AMINOÁCIDOS SÃO OS QUE MAIS

PREDOMINAM

 OS RESÍDUOS DE D-AMINOÁCIDOS

FORAMENCONTRADOS APENAS EM ALGUNS

PEPTÍDEOS, GERALMENTE PEQUENOS,

INCLUINDO ALGUNS PEPTÍDEOS DE PAREDES

CELULARES BACTERIANAS E CERTOS

ANTIBIÓTICOS PEPTÍDICOS.

APENAS A GLICINA NÃO SOFRE O GIRO, POIS O

RADICAL DELE É H+ TENDO OS LIGANTES IGUAIS.

DESTINO DA CADEIA CARBÔNICA

A DEGRADAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS VAI CONDUZIR À

FORMAÇÃO DE IMPORTANTES INTERMEDIÁRIOS

METABÓLICOS QUE PODEM SER CONVERTIDOS EM

GLICOSE OU OXIDADOS PELO CICLO DE KREBS.

AS CONVERSÕES METABÓLICAS QUE AFETAM O

ESQUELETO CARBONADO DOS AMINOÁCIDOS VÃO

TRANSFORMA-LOS EM: PIRUVATO, ACETIL-COA

(ACETOACETIL-COA), OXALOACETATO, FUMARATO,

SUCCINIL-COA OU -CETOGLUTARATO.

CONFORME OS COMPOSTOS QUE FORMAM QUANDO

SÃO DEGRADADOS, OS AMINOÁCIDOS SÃO

CLASSIFICADOS EM DOIS GRUPOS:

CETOGÊNICO: FORMAM COMPOSTOS CETÔNICOS. -

LIPÍDEOS

GLICOGÉNICO: FORMAM ÁCIDO PIRÚVICO OU

INTERMEDIÁRIOS DO CICLO DE KREBS.

SEPARACÃO DOS AMINOÁCIDOS

 APOLARES

 POLARES

 BÁSICOS

 ÁCIDOS

APRESENTAM VARIAÇÕES DE ESTRUTURA, TAMANHO E

CARGA ELÉTRICA – INFLUENCIA NA SOLUBILIDADE;

EM PH FISIOLÓGICO (7,35 – 7,45) - HÁ IONIZAÇÃO;

SÃO SUBSTÂNCIAS ANFÓTERAS - PODEM SER ÁCIDOS

OU BÁSICOS;

DEVIDO A UM CARBONO QUIRAL APRESENTA

ISÔMEROS;

GRUPOS R APOLARES:

 GLICINA

 ALANINA

 PROLINA

 VALINA

 LEUCINA E ISOLEUCINA

 METIONINA

BIOQUÍMICA ESTRUTURAL.

A 5-HIDROXILISINA É DERIVADA DA LISINA E É

ENCONTRADA NOCOLÁGENO.

A 6-N-METIL-LISINA É UM CONSTITUINTE DA MIOSINA –

CONTRAÇÃO MUSCULAR;

Γ-CARBOXIGLUTAMATO, ENCONTRADO NA

PROTROMBINA E EM PROTEÍNAS QUE SE LIGAM AO

CA+2;

A DESMOSINA, DERIVADA DE QUATRO RESÍDUOS

LISINA, ENCONTRADA NA PROTEÍNA FIBROSA

ELASTINA.

AMINOÁCIDOS PODEM AGIR COMO

ÁCIDOS E BASES

 OS GRUPOS AMINO E CARBOXILA EM

CONJUNTO COM OS GRUPOS IONIZÁVEIS R DE

ALGUNSAMINOÁCIDOS, FUNCIONAM COMO

ÁCIDOS E BASES FRACOS;

 UM SIMPLES AMINOÁCIDO MONOAMINO,

MONOCARBOXÍLICO, COMO A ALANINA, É UM

ÁCIDO DIPRÓTICOQUANDO COMPLETAMENTE

PROTONADO.

 QUANDO UM AMINOÁCIDO SEM UM GRUPO R

IONIZÁVEL É DISSOLVIDO EM ÁGUA EM PH

NEUTRO (7,0), ELE PERMANECE NA SOLUÇÃO

COMO UM ÍON BIPOLAR, OU ZWITTERÍON, QUE

PODE AGIR COMO ÁCIDO OU BASE;

 SUBSTÂNCIAS COM ESSA NATUREZA DUPLA

(ÁCIDO-BASE) SÃO ANFOTÉRICAS.

QUANDO REAGE COM UMA BASE – DOA H+ (VINDO DO

COOH)

QUANDO REAGE COM UM ÁCIDO – RECEBE H+

(RECEBIDO PELO NH2)

CURVA DE TITULAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS

 DEPENDENDO DO PH, O GRUPAMENTO AMINO

COM CARGA POSITIVA (FORMA CATIÔNICA) OU

O GRUPAMENTO ÁCIDOCARBOXÍLICO COM

CARGA NEGATIVA (FORMA ANIÔNICA), PODEM

PREDOMINAR;

 A FORMA CATIÔNICA PREDOMINARÁ EM PH

BAIXO, ENQUANTO A FORMA ANIÔNICA

PREDOMINARÁ EM PH ALTO, UMA VEZ QUE

ABAIXO OU ACIMA DO PI HAVERÁ DEFICIÊNCIA

OU EXCESSO DE H+ NA SOLUÇÃO;

 O PK1 CORRESPONDE A UM PONTO MÉDIO

DENTRO DE UM LIMITEDE PH ONDE OCORRE

TAMPONAMENTO DO SISTEMA, POIS [COOH]=

[COO-];

 O PK2 CORRESPONDE A UM PONTO MÉDIO

DENTRO DE UM LIMITE DE PH ONDE OCORRE

TAMPONAMENTO DO SISTEMA, POIS [NH3+]

=[NH2].

 PORÉM, EM DETERMINADO PH (PH

ISOELÉTRICO OU PONTO ISOELÉTRICO),

HAVERÁ SOMENTE UMA FORMA DIPOLAR (OU

SEJA, POSITIVA E NEGATIVA AO MESMO

TEMPO), ONDE SERÁ OBSERVADA UMA

NEUTRALIDADE ELÉTRICA NA MOLÉCULA.

 O VALOR DO PI VARIA DE ACORDO COM O

AMINOÁCIDO E CORRESPONDE A UM VALOR

QUE SERVE COMO IDENTIFICADOR E

CLASSIFICADOR DOS AMINOÁCIDOS DE

ACORDO COM A VARIAÇÃO DO PH.

 OS VALORES DE PK1 E PK2 CORRESPONDEM

AOS VALORES DE PH ONDE O AMINOÁCIDO

FUNCIONA COMO UM TAMPÃO DURANTE UMA

CURVA DE TITULAÇÃO.

BIOQUÍMICA ESTRUTURAL.

CURVA DE TITULAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS

  • GRUPO R IONIZÁVEL:  TODOS OS AMINOÁCIDOS COM UM ÚNICO GRUPO AMINO, UM ÚNICO GRUPO CARBOXILA E UM GRUPO R NÃO IONIZÁVEL TÊM CURVAS DE TITULAÇÃO SEMELHANTES À DA GLICINA;  OS AMINOÁCIDOS COM UM GRUPO R IONIZÁVEL TÊM CURVAS DE TITULAÇÃO MAIS COMPLEXAS, COM TRÊS ESTÁGIOS CORRESPONDENDO ÀS TRÊS ETAPAS POSSÍVEIS DE IONIZAÇÃO.

BIOQUÍMICA ESTRUTURAL.

RECEPTORES (DE MEMBRANA OU

CITOPLASMÁTICOS):

 PROMOVEM UMA LIGAÇÃO EM SUBSTÂNCIAS

SINALIZADORAS QUE INICIAM REAÇÕES QUE

CULMINAM EM UMA RESPOSTA CELULAR, POR

EXEMPLO: MORTE, DIFERENCIAÇÃO E DIVISÃO.

MOLÉCULAS SINALIZADORAS:

 TEM A FUNÇÃO É ATIVAR OU INIBIR

DETERMINADAS REAÇÕES APÓS SE LIGAREM

AOS RECEPTORES. EXEMPLOS DESSAS

MOLÉCULAS REGULADORAS SÃO AS QUINASES

OU GTPASES, QUE, COM SEU AUMENTO OU

DIMINUIÇÃO, PODEM PROMOVER UM

DESCONTROLE CELULAR, LEVANDO A VÁRIOS

TIPOS DE DOENÇAS, INCLUINDO O CÂNCER.

MOVIMENTO (CONTRATILIDADE):

 EXERCEM SUA FUNÇÃO PRINCIPALMENTE NAS

FIBRA MUSCULAR, POIS PARA FAZER A

CONTRAÇÃO, VÁRIAS PROTEÍNAS SÃO

RECRUTADAS, PRINCIPALMENTE A ACTINA E A

MIOSINA, QUE DESLIZAM UMA SOBRE A OUTRA

NAS MIOFIBRILAS, PROVOCANDO O

ENCURTAMENTO DA FIBRA MUSCULAR.

TRANSPORTE:

 A HEMOGLOBINA, PROTEÍNA COMPLEXA

COMPOSTA DE QUATRO CADEIAS DE GLOBINA,

CADA UMA LIGADA AO HEME, RESPONSÁVEL

PELO TRANSPORTE DE OXIGÊNIO DOS

PULMÕES PARA OS TECIDOS, PODENDO SER

ENCONTRADA NAS HEMÁCIAS. A ALBUMINA

TRANSPORTA VÁRIAS SUBSTÂNCIAS, DESDE

HORMÔNIOS, BILIRRUBINA E ÁCIDOS GRAXOS

ATÉ MESMO MEDICAMENTOS, ALÉM DE

PROTEÍNAS QUE FAZEM TRANSPORTE DE

OUTRAS SUBSTÂNCIAS PARA DENTRO DA

CÉLULA, COMO A PROTEÍNA GLUT, QUE

TRANSPORTA A GLICOSE PARA O INTERIOR DE

ALGUMAS CÉLULAS.

TOXINAS:

 SÃO SUBSTÂNCIAS QUE PODEM PROVOCAR

REAÇÕES MALÉFICAS EM OUTROS

ORGANISMOS. CONSIDERADAS PROTEÍNAS

VENENOSAS, SÃO PRODUZIDAS POR CERTOS

ORGANISMOS VIVOS, COMO BACTÉRIAS,

INSETOS, PLANTAS E RÉPTEIS, E TÊM COMO

FUNÇÃO PROTEÇÃO OU DEFESA.

CLASSIFICAÇÃO - COMPOSIÇÃO DAS

PROTEÍNAS

SIMPLES:

 APRESENTA APENAS RESÍDUO DE

AMINOÁCIDOS;

 INSULINA.

CONJUGADA:

 APRESENTA MAIS QUE AMINOÁCIDOS;

 PODEM SER ORGÂNICOS (CARBOIDRATOS,

LIPÍDEOS);

 PODEM SER INORGÂNICOS (GRUPAMENTO

FOSFATO, SAIS MINERAIS);

 HEMOGLOBINA, CLOROFILA.

CLASSIFICAÇÃO - ESTRUTURA DAS

PROTEÍNAS

 PRIMÁRIA;

 SECUNDÁRIA;

 TERCIÁRIA;

 QUATERNÁRIA.

BIOQUÍMICA ESTRUTURAL.

ESTRUTURA PRIMÁRIA:

 LIGAÇÕES PEPTÍDICAS – ENTRE AA;

 ESTRUTURAS SIMPLES;

 SE APRESENTAM ENFILEIRADOS;

 ALTA FORÇA DE INTERAÇÃO;

 SUA QUEBRA OCORRE POR HIDROLISE NA

PRESENÇA DE ENZIMAS;

 NÃO SE ESTABILIZA.

ESTRUTURA SECUNDÁRIA:

 LIGAÇÕES DE HIDROGÊNIO - FEITAS ENTRE O

OXIGÊNIO DO GRUPO CARBOXILA E O

HIDROGÊNIO DO GRUPO AMINA;

 SE DISPÕE EM ALFA-HÉLICE OU BETA-FOLHA;

 OS GRUPOS R DOS AMINOÁCIDOS SE FIXAM NA

PARTE EXTERNA DA Α-HÉLICE, ONDE ELES

ESTÃO LIVRES PARA INTERAGIR;

 NA BETA FOLHA AS LIGAÇÕES DE HIDROGÊNIO

SE FORMAM ENTRE OS GRUPOS CARBONILA E

AMINO, ENQUANTO OS GRUPOS R SE

ESTENDEM ACIMA E ABAIXO DO PLANO DA

FOLHA;

ESTRUTURA TERCIÁRIA:

 LIGAÇÕES DE HIDROGÊNIO, LIGAÇÕES

IÔNICAS, INTERAÇÕES DIPOLO-DIPOLO,

LIGAÇÃO IÔNICA E FORÇAS DE DISPERSÃO

LONDON;

 RESULTANTE DAS INTERAÇÕES ENTRE OS

GRUPOS R DOS AMINOÁCIDOS QUE COMPÕEM

A PROTEÍNA;

 AS INTERAÇÕES COM GRUPOS R

HIDROFÓBICOS PERMITEM QUE NESSA

ESTRUTURA ELAS SE ENCONTREM MENOS

HIDROSSOLÚVEL – ALBUMINA.

ESTRUTURA QUATERNÁRIA:

 OS MESMOS TIPOS DE INTERAÇÕES QUE

CONTRIBUEM PARA A ESTRUTURATERCIÁRIA;

 SÃO A JUNÇÃO DE VÁRIAS SUBUNIDADES DE

UMA PROTEÍNA COM ESTRUTURATERCIÁRIA;

 + ESTÁVEL;

 HEMOGLOBINA.

DOBRAMENTO PROTEICO

O MECANISMO DE FORMAÇÃO DO ARRANJO

TRIDIMENSIONAL DA PROTEÍNA, DÁ-SE O NOME DE

ENOVELAMENTO OU DOBRAMENTO DE PROTEÍNAS.

COMO VISTO, A SEQUÊNCIA DE RESÍDUOS DE

AMINOÁCIDOS DETERMINA A ESTRUTURA

TRIDIMENSIONAL E ESTA ÚLTIMA, A FUNÇÃO DA

PROTEÍNA.

O ENOVELAMENTO PROTEICO TAMBÉM É

DETERMINADO PELAS INTERAÇÕES DA PROTEÍNA COM

O MEIO, SENDO GERALMENTE AQUOSO. ASSIM, O

PROCESSO DE ENOVELAMENTO PARA UMA MESMA

PROTEÍNA É DIFERENTE, ESTANDO ELA ISOLADA EM

SOLUÇÃO OU EM AMBIENTE CELULAR, ONDE HÁ ALTAS

CONCENTRAÇÕES DE OUTRAS MACROMOLÉCULAS.

BIOQUÍMICA ESTRUTURAL.

BETA-QUERATINA:

 FORMADAS POR EMPILHAMENTO DE FOLHAS

BETA PREGUEADAS;

 FILAMENTOS MACIOS E FLEXÍVEIS;

 PRESENTE NAS FIBROÍNAS DE SEDA,

CONSTITUINDO TEIA DE ARANHAS, SEDAS.

COLÁGENO:

 RESPONSÁVEIS PELAS FUNÇÕES MECÂNICAS E

DE SUSTENTAÇÃO DO TECIDO CONJUNTIVO;

 ESTRUTURA HELICOIDAL, DE 3 CADEIAS

POLIPEPTÍDICAS EM TRIPLA HÉLICE;

 GARANTE ALTO GRAU DE FORÇA E DE

RESISTÊNCIA;

 REPETIÇÃO DOS SEGUINTES AMINOÁCIDOS:

GLICINA; PROLINA E HIDROXIPROLINA;

 O NÚMERO DE LIGAÇÕES OS COVALENTES DO

COLÁGENO VARIAM CONFORME ATIVIDADE

FISIOLÓGICA DO TECIDO E AUMENTA COM A

IDADE DO ANIMAL.

ELASTINA:

 PRINCIPAL PROTEÍNA DAS FIBRAS ELÁSTICAS,

PRESENTE EM NOSSO ORGANISMO NA PELE,

PAREDES DE ARTÉRIAS, PULMÕES E

LIGAMENTOS;

 AJUDA A MANTER A PELE JOVEM JUNTO COM O

COLÁGENO, CONFERINDO À PELE

ELASTICIDADE, TÔNUS E RESISTÊNCIA;

 A ESTRUTURA DA ELASTINA É COMPOSTA POR

RESÍDUOS DE AMINOÁCIDOS COMO GLICINA,

ALANINA, VALINA E PROLINA;

 É BASTANTE RESISTENTE E ELÁSTICA (ARRANJO

DESORDENADO).

 A PARTIR DA PUBERDADE NÃO PRODUZIMOS

MAIS ELASTINA, E O PROCESSO DE

ENVELHECIMENTO SE INICIA.

ENVELHECIMENTO:

1. SURGIMENTO DAS LINHAS DE EXPRESSÃO E

PERDA DE LUMINOSIDADE - QUEDA NA

PRODUÇÃO DE COLÁGENO;

2. RUGAS PROFUNDAS E INÍCIO DA PERDA DE

FIRMEZA – DESGASTE MAIOR DO COLÁGENO E

DA ELASTINA;

3. PERDA DO CONTORNO FACIAL - REDUÇÃO

CONSIDERÁVEL DE COLÁGENO NATURAL E A

PERDA DO CONTORNO FACIAL.

OXIDAÇÃO: AUMENTO DOS RADICAIS LIVRES. –

HÁBITOS NÃO SAUDÁVEIS -> ENVELHECIMENTO

ACELERADO.

GLICAÇÃO: PRENDIMENTO DE MOLÉCULAS DE

AÇUCARES NO COLÁGENO.

ESTRIAS:

SURGEM QUANDO AS FIBRAS DE COLÁGENO E

ELASTINA SE ROMPEM, POR DIVERSOS FATORES, E

FORMAM CICATRIZES.

 ESTRIAS VERMELHAS: ESTRUTURAS

RECENTES QUE AINDA HÁ CIRCULAÇÃO

SANGUÍNEA LOCAL.

 ESTRIAS BRANCAS: ESTRUTURAS ANTIGAS

QUE SE DESTACAM PELA PERDA DA

TONALIDADE DA PELE.

FATORES QUE INFLUENCIAM O SURGIMENTO:

1. GANHO DE PESO;

2. GRAVIDEZ;

3. CRESCIMENTO;

4. EXCESSO DE EXERCÍCIOS FÍSICOS;

5. PRÓTESES DE SILICONE.

GLOBULARES:

 CADEIAS POLIPEPTÍDICAS ORGANIZADAS DE

FORMA ESFÉRICA OU GLOBULAR;

 APRESENTAM UMA OU MAIS CADEIAS

POLIPEPTÍDICAS ORGANIZADAS

ESFERICAMENTE;

 OCORRE DEVIDO A MODIFICAÇÕES NAS

FOLHAS HÉLICE E DE FOLHA BETA PREGUEADA;

 SÃO GERALMENTE SOLÚVEIS EM ÁGUA -

DESEMPENHAM VÁRIAS FUNÇÕES

BIOLÓGICAS.

EXEMPLOS DE PROTEÍNAS GLOBULARES: ENZIMAS,

ALBUMINAS, HEMOGLOBINA.

BIOQUÍMICA ESTRUTURAL.

METALOPROTEÍNAS:

 UMA METALOPROTEÍNA É UMA PROTEÍNA QUE

CONTÉM UM OU MAIS ÍONS METÁLICOS NA

SUAESTRUTURA, SEJA DIRETAMENTE LIGADOS

À CADEIA POLIPEPTÍDICA, SEJA INSERIDOS

NUMAMOLÉCULA NÃO PROTEICA

COVALENTEMENTE LIGADA À CADEIA

POLIPEPTÍDICA;

 GRANDE PARTE DAS METALOPROTEÍNAS SÃO

ENZIMAS.

EFEITO BOHR

 EFEITO FISIOÓGICO QUEGARANTE O

TRANSPORTE DE HB;

 A HEMOGLOBINA SE LIGA TANTO AO O

QUANTO AO H+, MAS COM AFINIDADE

INVERSA;

 O CO2 PRODUZIDO NA RESPIRAÇÃO CELULAR

É PRONTAMENTE CONVERTIDO A HCO3 - + H+;

 A HEMOGLOBINA TRANSPORTA O H+ ATÉ OS

PULMÕES, ONDE, LIBERA O PRÓTON, QUE SE

ASSOCIA AO BICARBONATO DISSOLVIDO NO

PLASMA, E COM AJUDA DA ANIDRASE

CARBÔNICA, CONVERTE EM CO2 E H2O;

 O AUMENTO DO PH NOS PULMÕES LEVA A UMA

MAIOR AFINIDADE DA HEMOGLOBINA PELO O2;

 NOS TECIDOS, A DIMINUIÇÃO DO PH

RESULTANTE DA LIBERAÇÃO DE H+ PELA

RESPIRAÇÃO CELULAR, LEVA A UMA

LIBERAÇÃO DO O2 TRANSPORTADO PELA

HEMOGLOBINA (DIMINUIÇÃO DA AFINIDADE);

 ASSIM, COM A HEMOGLOBINA DISPONÍVEL,

ELA SE LIGA AO H+ PARA FAZER O PROCESSO

DE EXPIRAÇÃO;

 CONTRIBUI PARA QUE HAJA UMA ADEQUAÇÃO

ENTRE AS CONCENTRAÇÕES DE CO2 E O

DISPONÍVEIS NO SANGUE, DEVIDO AS

REAÇÕES ENTRE A LIGAÇÃO DO OXIGÊNIO E A

HEMOGLOBINA E A FORMAÇÃO DE

BICARBONATO.

CO2 + H2O H2CO3 H+ HCO3-

Hb H  Hb + H  CO2 + H2O EXPIRAÇÃO H+ H+ PH ALTO- ALCA. CORPO PULMÃO INSPIRAÇÃO HbO PH BAIXO- ÁCID. AMBIENTE ÁCIDO FAZ HB FICAR LIVRE

DESNATURAÇÃO E RENATURAÇÃO

PROTEICA

 A DESNATURAÇÃO DA PROTEÍNA PODE SER

PROVOCADA DEVIDO À QUEBRA DE LIGAÇÕES

NÃO-COVALENTES, PORÉMAS LIGAÇÕES

PEPTÍDICAS SÃO MANTIDAS E O RESULTADO É

UMA CADEIA POLIPEPTÍDICA DISTENDIDA;

 MUITAS PROTEÍNAS PODEM REASSUMIR SUA

CONFORMAÇÃO E ESTES PROCESSO CHAMA-

SE RENATURAÇÃO.

1. TEMPERATURA;

2. PH;

3. SOLVENTES ORGÂNICOS (ÁLCOOL, CETONA);

4. AGITAÇÃO VIGOROSA.

CABELO:

 O CALOR É CAPAZ DE QUEBRAR ALGUMAS

INTERAÇÕES MOLECULARES;

 A QUERATINA É DESNATURADA E PASSA A SER

FOLHA-ΒPREGUEADA.;

 TRANSIÇÃO ΑLFA → Β-QUERATINA.

H+ H+ H+

H+ H+ H+

O