BIOQUÍMICA
Aminoácidos: Destino do Nitrogênio
- Ao contrário do que ocorre com gorduras e
carboidratos, os aminoácidos não são
armazenados pelo corpo, isto é, não há
proteínas cuja única função seja manter um
suprimento de aminoácidos para utilização
posterior pelo organismo.
- Os aminoácidos devem ser obtidos da dieta
(AA essenciais), sintetizados de novo ou
produzidos pela degradação proteica
normal. Coletivamente constituem o conjunto
de AA’s.
- Quaisquer aminoácidos em excesso em
relação às necessidades biossintéticas da
célula são rapidamente degradados.
Conjunto de aminoácidos – podem ser utilizados
para:
- Síntese de proteínas;
- Síntese de pequenas moléculas nitrogenadas
essenciais (cretina, pruínas, pirimidinas...)
- Conversão dos AA’s em glicose, glicogênio,
AGs ou CO2.
Nível de proteínas corporal constante – taxa
síntese = taxa de degradação
- Há dois sistemas enzimáticos principais, que
são responsáveis pela degradação de
proteínas danificadas ou desnecessárias: o
mecanismo ubiquitina-proteassomo,
dependente de energia, e as enzimas
degradativas dos lisossomos, não
dependentes de energia.
Digestão das proteínas da dieta
- A digestão das proteínas começa no
estômago, o qual secreta o suco gástrico –
solução contendo ácido clorídrico e a
pepsina;
- Ao entrar no intestino delgado, os grandes
polipeptídeos produzidos no estômago pela
ação da pepsina são clivados por um grupo
de proteases pancreáticas, resultando em
oligopeptídeos e aminoácidos;
- Aminoácidos livres e dipeptídeos são
captados pelas células epiteliais do intestino.
Ali, os dipeptídeos são hidrolisados no citosol,
produzindo aminoácidos, antes de serem
liberados para o sistema porta. Esses
aminoácidos são metabolizados pelo fígado
ou liberados na circulação geral.
Remoção do nitrogênio dos aminoácidos
A remoção do grupo a-amino é essencial para a
produção de energia a partir de qualquer
aminoácido. Uma vez removido, esse nitrogênio
pode ser incorporado em outros compostos ou
excretado.
Nitrogênio em excesso é tóxico ao nosso
organismo; excesso de AA’s serão degradados
por 3 vias:
Transaminação: O primeiro passo no
catabolismo da maioria dos aminoácidos é a
transferência de seus grupos 𝛼-amino para o 𝛼 –
cetoglutarato.
- Os produtos são um 𝛼 -cetoácido e o
glutamato (recebe grupo amino). Essa
transferência de grupos amino para outro é
catalisada por uma família de enzimas
denominadas aminotransferases.
- As duas mais importantes reações de
aminotransferases são catalisadas pelas:
- ALT ou TGP (transaminase glutâmico
pirúvica); A enzima catalisa a transferência do
grupo amino da alanina para o 𝛼-
cetoglutarato, resultando na formação de
piruvato e glutamato. A reação é facilmente
reversível.
- AST ou TGO (transaminase glutâmico
oxalacética); Durante o catabolismo dos
aminoácidos, a AST transfere grupos amino
do glutamato para o oxalacetato, formando
aspartato, o qual é utilizado como uma fonte
de nitrogênio no ciclo da uréia.
Desaminação oxidativa: resulta na liberação do
grupo amino como amônia livre através da
glutamato-desidrogenase. Amônia - fonte de
nitrogênio na síntese de ureia.
Glutamato: único AA que sofre desaminação
rápida
Transporte de aminoácidos para o fígado
Dois mecanismos são utilizados em humanos
para o transporte da amônia dos tecidos
periféricos para o fígado, para sua conversão
final em uréia.
1. Utiliza glutamina-sintetase para combinar
amônia com glutamato e formar glutamina
