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Estrutura e Função de Proteínas e Peptídeos: Um Estudo Detalhado, Notas de estudo de Medicina Veterinária

Universidade de Santa Cruz do Sul (UNISC)Medicina Veterinária

Uma análise aprofundada da estrutura e função de proteínas e peptídeos. abrange desde a formação das ligações peptídicas até os diferentes níveis de organização estrutural (primária, secundária, terciária e quaternária), incluindo os fatores que influenciam a estabilidade e a função proteica, como desnaturação e enovelamento. são discutidos exemplos de proteínas e peptídeos, bem como as implicações de defeitos estruturais em doenças.

Tipologia: Notas de estudo

2025

À venda por 13/05/2025

ana-clara-bortolin
ana-clara-bortolin 🇧🇷

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bg1
Proteínas
e
Peptídeos
Composto por ligações peptídicas
entre aminoácidos;
Reação de condensação (ligação
covalente);
O número de Aa que compõe os
polipeptídeos pode variar de dois
até 10.000 unidades;
Estruturais ou funcionais.
Toda vez que uma proteína falha
ela perde a função
Se uma fica fora do lugar já não
serve
Qualquer mutação a proteína não
pega a forma que ela precisa
Também pode fazer o animal
crescer de forma diferente.
A proteína precisa de uma forma
específica
Peptídeo: 2 a 50 aa
Proteína: > 50 aa
Nomenclatura dós Peptídeo: da
esquerda para a direita
Sufixo- il
O ultimo permanece o mesmo
Serve para ver medicação,
conservação e função no organismo
Organização estrutural das
proteínas
As proteínas se formam nos ribossomo
pega o RNAm e forma numa
sequencia de proteínas 🧬
A cadeia lateral sempre fica virada para o
mesmo lado
Se a cadeia lateral for polar, irão se atrair
Assim que uma cadeia de aa se forma no
ribossomo acontece as primeiras
formações da estrutura das proteínas
Conforme se forma vai interagindo,
formando uma “bola de lã” ( o
Enovelamento)
Organização estrutural
Estrutura primaria
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pf4
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Proteínas

e

Peptídeos

Composto por ligações peptídicas entre aminoácidos;Reação de condensação (ligação covalente);O número de Aa que compõe os polipeptídeos pode variar de dois até 10.000 unidades;Estruturais ou funcionais.Toda vez que uma proteína falha ela perde a função  Se uma fica fora do lugar já não serve  Qualquer mutação a proteína não pega a forma que ela precisa  Também pode fazer o animal crescer de forma diferente.  A proteína precisa de uma forma específica Peptídeo: 2 a 50 aa Proteína: > 50 aa Nomenclatura dós Peptídeo : da esquerda para a direita Sufixo- il O ultimo permanece o mesmo  Serve para ver medicação, conservação e função no organismo

Organização estrutural das

proteínas

As proteínas se formam nos ribossomo  pega o RNAm e forma numa sequencia de proteínas 🧬 A cadeia lateral sempre fica virada para o mesmo lado Se a cadeia lateral for polar, irão se atrair Assim que uma cadeia de aa se forma no ribossomo acontece as primeiras formações da estrutura das proteínas Conforme se forma vai interagindo, formando uma “bola de lã” ( o Enovelamento)

Organização estrutural

Estrutura primaria

Número, Tipo, Sequência

 Todas dependem dessa, se essa não

der certo, nenhuma estrutura dá.

 Ocorre no citoplasma celular

(ribossomo);

 Uma sequência de nucleotídeos (aa

não alfa) formado no núcleo, a partir do DNA, é decodificado em α-aa; Tipos de interação -Repulsão;

  • Pontes de dissulfeto;
  • Pontes de hidrogênio;
  • Forças eletrostáticas;
  • Interações de Van der Waals; - Interações hidrofóbicas. Estrutura secundária Primeiros dobramentos que acontecem com uma sequência de aminoácido depois que sai do ribossomo. Definida pelo dobramento da proteína;
  • De acordo com as forças eletrostática e de repulsão 🧬 podem ocorrer de diferentes formas;
  • A estrutura secundária é formada a partir de pontes de Hidrogênio entre os H– N e os O = C de cada aminoácido com os demais aa da proteína;
  • N e O (-), H e C (+) possuem cargas parciais opostas, havendo nesse caso atração entre essas porções;
  • Formas de organização: α-hélice e folha β pregueada; 🧬
  • As diferentes formas de organização podem ocorrer ao mesmo tempo em uma mesma proteína A cada 3,6 resíduos de aa, temos uma ponte de H. folha β pregueada
    • Quando ocorre repulsão ou atração eletrostática, resíduos de aa volumosos em resíduos consecutivos (prolina e fenilalanina) a formação de α- hélice fica prejudicada; - Pode ocorrer entre dois ou mais segmentos da proteína;
    • Estrutura mais estendida Estrutura terciária
    • A proximidade dos grupamentos laterais decorrente da formação das estruturas secundárias permite interação entre elas;
    • As interações podem ser de atração ou repulsão;
    • Influenciada pela presença de outros compostos (grupos prostéticos);
    • Formação de frágil enovelamento da proteína;
    • Muitas proteínas só conseguem exercer sua função quando atingem esse nível de organização. Estrutura terciária
    • A proximidade dos grupamentos laterais decorrente da formação das estruturas secundárias permite interação entre elas;
    • As interações podem ser de atração ou repulsão;
    • Influenciada pela presença de outros compostos (grupos prostéticos);
    • Formação de frágil enovelamento da proteína;
    • Muitas proteínas só conseguem exercer sua função quando atingem esse nível de organização

Amiloide: pedaço de proteína

deformada Acúmulo de amiloides (lixo metabólico), causador de doenças Amiloidose hepática (doença do acúmulo de amiloide no cavalo), muitas das causas das doenças são, geralmente, por questão genética, mas também por conta do estresse, (Alzheimer também é causado pelo acúmulo de amiloides)  Se a proteína sai do ribossomo perfeita e incompleta a chaperona atua ajudando (manutenção)  Se a proteína sai do ribossomo incompleta e defeituosa, a chaperona atua destruindo-a O estresse causa a formação de proteínas mais defeituosas, o que causa doenças. Acúmulo de amiloides, "geladeira com gelo" Perda da estrutura terciária  Quando as condições são diferentes daquelas apresentadas normalmente pelas células ocorrem mudanças na estrutura terciária;

  • Quando a perda da estrutura terciária resulta em perda de função: DESNATURAÇÃO;
  • A desnaturação geralmente resulta de um desdobramento parcial da proteína. Quando uma proteína se une ela se abre. Fatores que causam desnaturação.  Temperatura (superior- desnatura) Clara do ovo, ovo cozido, abominas desnaturadas. (desnatura em altas temperaturas) (No nosso sangue, 70% de abomina, se a proteína desnatura não da certo.)  Congelamento e descongelamento rápido ajuda na desnaturação. (algumas proteínas são termorresistentes (bactérias que vivem em poços de agua fervente)  Quando temos febre, algumas proteínas dos neurônios desnaturam, e para não ocorrer pior o corpo convunciona, como um desligamento, (depende do linear da pessoa).Mas existe para melhorar algumas proteínas de defesa. Leite precisa passar por pasteurização (ser fervido por 15 minutos em 60 graus, para eliminar brucelose, tuberculose) As proteínas e bactérias vivem no leite ainda se não passar por isso. Bola de ar no queijo: coco de bactéria. Temperatura de fusão: quando a proteína desnatura por chegar na temperatura de desnaturação.
  • pH extremo: alteração de carga e repulsão eletrostática e ruptura de ligações de hidrogênio;
  • Solventes orgânicos (álcool, acetona) : ruptura de interações hidrofóbicas;
  • Ureia, hidrocloreto de guanidina : ruptura de interações hidrofóbicas; - Detergentes: ruptura de interações hidrofóbicas;
  • Agitação intensa. Precipitação
  • Agregados proteicos;
  • Ocorre pela exposição das regiões hidrofóbicas proteínas;
  • Quando os das fatores desnaturantes são extremos a proteína pode sofrer coagulação e hidrólise Função das proteínas Depende:
    • De sua estrutura terciária;
  • Da sua interação com outras moléculas: é geralmente transitória;- moléculas que interagem com as proteínas são chamadas de LIGANTES;
  • Interação com ligantes ocorre no SÍTIO DE LIGAÇÃO; - Das mudanças em sua conformação: Proteínas são dinâmicas:- a interação com o ligante muda a conformação da proteína Funções das proteínas
  • Atividade catalítica – Modificação de moléculas– Síntese de proteínas e de outras moléculas
    • Armazenamento •–Íons e pequenas moléculas complexadas à proteína (hemoglobina/oxigênio)
    • Transporte – Desde elétrons a macromoléculas
    • Transmissão de mensagem– Transmissão de impulsos nervosos – Coordenação de processos biológicos realizados através de moléculas sinalizadoras – hormônios