Proteínas
-
NH2
R-C-COOH
-
H
Polímeros de alfa aminoácidos
Moléculas orgânicas mais abundante dos animais
Apresentam plasticidade
Principais funções
carbono central (quiral)
grupo amino
grupo ácido carboxílico
estrutural -> colágeno, queratina
pigmentação -> melanina, hemoglobina
contrátil -> actina, miosina
reserva nutritiva -> albumina
bioluminescência-> luciferina
defesa -> anticorpos ou imunoglobulinas
catalisadora -> enzimas
Estrutura de um aminoácido
monômero que forma proteínas
cadeia lateral
(radical)
O que diferencia um aminoácido do outro é o radical
Existem 20 tipos de alfa aminoácidos
Naturais: produzidos pelo corpo
-> no fígado, por transaminação
Essenciais: adquiridos através da alimentação (ex: metionina, fenilalanina)
Semiessenciais: produzidos pelo corpo em quantidade insuficiente, sendo
necessário o complemento pela dieta (ex: arginina)
Aprofundando
Os aminoácidos que formam as
proteínas são unidos por ligações
peptídicas (ligações químicas que são
estabelecidas entre o grupo amino
(NH2) de um aminoácido com o
grupo carboxílico (COOH) de outro
aminoácido)
OBS: aminoácidos com enxofre -> metionina, cisteína
Estrutura das proteínas
1- Primária: sequência linear de aminoácidos
-> mantida por ligações peptídicas (não são rompidas por calor e mudança de ph)
2- Secundária: relação espacial entre aminoácidos próximos da cadeia polipeptídica
-> mantida por pontes de hidrogênio
: alfa hélice
: beta pregueada
3- Terciária: relação espacial entre os aminoácidos distantes da cadeia polipeptídica
-> mantidas por - ligações tipo sal (ácido/base)
- pontes dissulfeto (S-S)
4- Quaternária: união das terciárias
ex: hemoglobina 4 cadeias polipeptídicas
-> tridimensional
Desnaturação proteíca
Perda da estrutura espacial
(tridimensional), com perda da função
biológica
Causada por calor (irreversível -> quebra
das pontes de hidrogênio) e por mudança
de ph (reversível)
