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Aminoácidos: Estrutura, Função e Classificação, Notas de estudo de Genética Humana

Faculdade Uninassau ParnaíbaGenética Humana

Uma introdução às proteínas e seus componentes básicos, os aminoácidos. Ele aborda a função biológica de aminoácidos, suas classificações, ligações peptídicas e a importância da estrutura primária, secundária e quaternária de proteínas. Além disso, discute a importância de enzimas na vida e suas propriedades catalíticas.

O que você vai aprender

  • Qual é a função biológica de aminoácidos na célula?
  • Quais são as classes de enzimas e como elas catalisam reações?
  • Como as proteínas são formadas a partir de aminoácidos?

Tipologia: Notas de estudo

2022

Compartilhado em 10/10/2022

julia-mendonca-26
julia-mendonca-26 🇧🇷

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Aminoácidos
Os aminoácidos são as unidades
fundamentais da estrutura das proteínas.
Função biológica dos aminoácidos:
•Estrutura da célula
•Hormônios
•Receptores de proteínas e hormônios
•Transporte de metabolitos e íons
•Atividade enzimática
•Imunidade
Estrutura dos AA:
1) 1 átomo de carbono central
2) 1 grupo amino primário
3) 1 grupo carboxílico
4) 1 hidrogênio
5) cadeia lateral
6) ligação covalente
7) radical R diferente para cada AA.
• Os aminoácidos que constituem as proteínas
têm a configuração estereoquimica “L”.
• Os aminoácidos com a configuração
estereoquimica “D” foram encontrados apenas
em pequenos peptídeos da parede celular
bacteriana e alguns peptídeos que tem função
biológica.
• Na forma “L”, o grupo A-NH3+ está projetado
para esquerda, e na forma “D”, está posicionado
para a direita.
Classificação dos aminoácidos
De acordo com a síntese pelo organismo: Essenciais, Não
Essenciais e Condicionalmente essenciais
• Essenciais: São aqueles que o organismo humano não
consegue sintetizar, devendo ser ingeridos pela
alimentação
Bioquimica
Humana
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Baixe Aminoácidos: Estrutura, Função e Classificação e outras Notas de estudo em PDF para Genética Humana, somente na Docsity!

Aminoácidos

Os aminoácidos são as unidades

fundamentais da estrutura das proteínas.

Função biológica dos aminoácidos:

  • Estrutura da célula
  • Hormônios
  • Receptores de proteínas e hormônios
  • Transporte de metabolitos e íons
  • Atividade enzimática
  • Imunidade Estrutura dos AA:

1) 1 átomo de carbono central

2) 1 grupo amino primário

3) 1 grupo carboxílico

4) 1 hidrogênio

5) cadeia lateral

6) ligação covalente

7) radical R diferente para cada AA.

  • Os aminoácidos que constituem as proteínas têm a configuração estereoquimica “L”.
  • Os aminoácidos com a configuração estereoquimica “D” foram encontrados apenas em pequenos peptídeos da parede celular bacteriana e alguns peptídeos que tem função biológica.
  • Na forma “L”, o grupo A-NH3+ está projetado para esquerda, e na forma “D”, está posicionado para a direita. Classificação dos aminoácidos De acordo com a síntese pelo organismo: Essenciais, Não Essenciais e Condicionalmente essenciais
  • Essenciais: São aqueles que o organismo humano não consegue sintetizar, devendo ser ingeridos pela alimentação

Bioquimica Humana

  • Não essenciais: São aqueles que o organismo humano consegue sintetizar.
  • Condicionalmente essenciais: são os que o organismo consegue sintetizar na quantidade ideal em condições normais, mas, em algumas condições metabólicas, como trauma, ou na fase de desenvolvimento, há a necessidade de aquisição desses aminoácidos pela dieta por aumento da demanda. Condicionalmente essências: Arginina, Glutamina, Glicina, Prolina, Tirosina, Cisteina. Exemplo: Aminoácidos condicionalmente essenciais
  • Exemplo 1: Cisteína, por exemplo, não é essencial em adultos devido a capacidade do organismo para fabricá- la a partir de outros aminoácidos. Contudo, em recém- nascidos prematuros, torna-se um componente essencial da dieta por causa do insuficiente desenvolvimento de enzimas necessárias para a conclusão da via de produção de cisteína.
  • Exemplo 2: A Glutamina pode ser sintetizada pelo organismo de acordo com a necessidade. No entanto, situações como estresse, exercício físico extenuante, doenças infecciosas, cirurgias, queimaduras, disfunção imune e problemas intestinais podem levar à depleção de glutamina, por isso em algumas situações a suplementação de glutamina é indicada
    • De acordo com a natureza dos radicais R: Aromáticos, Básicos, Ácidos, ramificados, sulfurados, outros.
    • Aromáticos (apresentam anel benzênico): fenilalanina, tirosina, triptofano;
    • Básicos (radicais com o grupo amina): lisina, histidina;
    • Ácidos (radicais com grupo carboxílico): Ac. Glutâmico, Ac. Aspártico.
    • Ramificados (possuem composto alifático não linear): isoleucina, leucina, valina;
    • Sulfurados (contém enxofre em sua molécula): metionina, cisteína, cistina;
    • Outros: treonina De acordo com a polaridade dos radicais R: Apolar, Polar, R Positivo, R Negativo.
    • Aminoácidos com Radical "R" Apolar ou HIDROFÓBICO: Possuem radical "R" geralmente formado exclusivamente por carbono e hidrogênio. Ex: Alanina, Fenilalanina, Isoleucina, Leucina, Metionina, Prolina, Triptofano e Valina.
    • Aminoácidos nos quais R é Polar ou HIDROFÍLICO: Possuem radicais "R“ contendo hidroxilas, sulfidrilas e

Proteínas:

A proteína é uma macromolécula formada por moléculas de aminoácidos. São as moléculas orgânicas mais abundantes e importantes nas células e perfazem 50% ou mais de seu peso seco. São encontradas em todas as partes de todas as células, uma vez que são fundamentais sob todos os aspectos da estrutura e função celulares. Um polipeptídeo de dimensão macromolecular ou um conjunto de polipeptídios associados entre si constituem proteínas” Classificação:

De acordo com a função biológica:

  • Catalisadoras: Aceleram a velocidade das reações no organismo. Exemplo: Enzimas (pepsina e tripsina)
  • Proteínas estruturais: Participam da arquitetura celular, conferindo formas, suporte e resistência, como é o caso da cartilagem e dos tendões. Exemplos: colágeno, queratina, elastina, etc.
  • Proteínas de reserva ou de armazenamento: Muitas proteínas são nutrientes na alimentação. Exemplos: albumina, caseína.
  • Proteínas transportadoras: Podemos encontrar proteínas transportadoras nas membranas plasmáticas e intracelulares de todos os organismos. Elas transportam substâncias como glicose, aminoácidos, etc. através das membranas celulares. Também estão presentes no plasma sanguíneo, transportando ions e moléculas especificas de um órgão para outro. Exemplos: Hemoglobina, VLDL, LDL e HDL.
    • Proteínas de motilidade ou contráteis: proteínas que atuam na contração de células e produção de movimento muscular. Exemplos: actina e da miosina.
    • Proteínas protetoras: Exemplos: anticorpos, fibrinogênio, citocinas
    • Proteínas hormonais ou reguladoras: são proteínas que regulam inúmeras atividades metabólicas. Exemplo: insulina e o glucagon. A insulina e o glucagon são proteínas produzidas pelo pâncreas que têm funções antagônicas e atuam na regulação da taxa de glicose (açúcar) no sangue.
    • Receptoras: As proteínas receptoras são sítio de ligação de vários hormônios e medicamentos. Exemplo: Permease
    • Hereditariedade: proteínas encontradas nas células, mas que não fazem parte do código genético, funcionando como bobinas em torno das quais as moléculas de DNA se enrolam. Exemplo: histonas

De acordo com as características estruturais:

  • simples (apenas cadeias polipeptídicas)
  • conjugadas (cadeia polipeptídica + grupo prostético).

De Acordo com a Forma:

  • Proteínas globulares: possuem estruturas tridimensionais mais sofisticadas, sendo formada por Polipeptídios firmemente dobrados em forma de “bola” e

solúveis em água. Exemplos: enzimas, albumina, hemoglobina.

  • Proteínas fibrosas: possuem estruturas mais simples, onde cadeias de polipeptídeo são arranjados na forma de tripla-hélice, com forma alongada, são geralmente insolúveis e desempenham um papel basicamente estrutural nos sistemas biológicos. Exemplos: colágeno, elastina, queratina. Propriedades Estruturais:
  • Estrutura terciária: É a segunda forma espacial das proteínas, em que a condensação admite um formato espacial globoso. Ocorre apenas com as proteínas globulares.
  • As forças responsáveis pela condensação são pontes de hidrogênio, atrações elétricas e pontes de bissulfeto.
  • A sequência de aminoácidos é tão importante nessa fase que a alteração de um deles pode modificar drasticamente toda a morfologia da proteína.
  • Estrutura primária: A estrutura primária é a sequência de aminoácidos que compõem a cadeia polipeptídica. É responsável pelas propriedades da proteína, não podendo, por isso, ser alterada. Quando isso ocorre por uma mutação, a proteína perde as suas características estruturais e funcionais. A estrutura primária é uma fase comum a todas as proteínas.
    • Estrutura secundária: A sequência de aminoácidos da proteína (estrutura primária) permite que dois ou mais filamentos de proteínas se condensem, formando uma estrutura filamentosa (helicoidal). É a primeira forma espacial. Essa fase também é comum a todas as proteínas.
    • Estrutura terciária: É a segunda forma espacial das proteínas, em que a condensação admite um formato espacial globoso. Ocorre apenas com as proteínas globulares.
    • As forças responsáveis pela condensação são pontes de hidrogênio, atrações elétricas e pontes de bissulfeto.
    • A sequência de aminoácidos é tão importante nessa fase que a alteração de um deles pode modificar drasticamente toda a morfologia da proteína.
    • Estrutura quaternária: Ocorre com as proteínas conjugadas de grande porte, com várias cadeias polipeptídicas enoveladas. A estrutura quaternária descreve a forma com que as diferentes subunidades se agrupam e se ajustam para formar a estrutura total da proteína.
  • Eficiência catalítica: enzimas são catalizadores capazes de aumentar enormemente a velocidade de reações químicas específicas sem serem consumidos no processo. As enzimas podem aumentar a velocidade de uma reação por um fator de até 1017 vezes mais do que a reação não catalisada. •Especificidade: Cada enzima possui uma organização estrutural específica (sítio ativo), permitindo a ligação apenas do(s) seu(s) substrato(s). •Regulação: A concentração e a atividade da enzima pode ser regulada, isso permite que a célula ajuste o metabolismo de acordo com as necessidades. •Concentração: Regulação da expressão gênica •Atividade: pH, temperatura, Interação com moduladores/reguladores, Interação com inibidores. Classificaçã0:
  • Classificadas de acordo com o tipo de reação que catalisam: Classe 1: Óxido-redutases → transferência de elétrons (íons hidreto ou átomos de H). Ex: desidrogenases, redutases, oxidases e peroxidases. Classe 2: Transferases → reações de transferência de grupos. Ex: quinases, transcarboxilases e aminotransferases. Classe 3: Hidrolases → reações de hidrólise. Ex: amilase, urease, pepsina, tripsina, quimotripsina e várias peptidases e esterases. Classe 4: Liases → adição de grupos às duplas ligações ou formação de duplas ligações por meio de remoção de grupos. Classe 5: Isomerases → transferência de grupos dentro da mesma molécula para formar isômeros. Classe 6: Ligases → reações de síntese, onde duas moléculas são unidas, às custas de uma ligação fosfato de alta energia do ATP. Como as enzimas funcionam?
    1. As enzimas aceleram a velocidade das reações por diminuir sua energia de ativação.
    2. A ligação da enzima com o substrato dá-se em uma região pequena e bem definida da enzima, chamada centro ativo (ou sítio ativo), que permite à enzima “reconhecer” seu substrato;
    3. O sítio ativo é a região da enzima onde se liga o substrato e ocorre a catálise.
    4. A combinação do substrato com a enzima cria uma nova via de reação que tem um estado de transição de menor energia do que na ausência do substrato. Modelos de Interação Enzima-Substrato

Existem dois modelos que explicam a ligação entre o substrato e a enzima:

  1. Modelo chave-fechadura: Este modelo exemplifica a especificidade de uma enzima pelo seu substrato, mas não explica toda a complexidade da relação estabelecida entre eles durante a catálise.
  2. Modelo do ajuste induzido: Na verdade, a aproximação e a ligação do substrato induzem na enzima uma mudança conformacional, tornando-a ideal para a catálise. Modelo: Chave e fechadura
  • No modelo chave-fechadura, o formato do substrato e a conformação do sítio ativo são complementares um ao outro. Modelo: Ajuste Induzido
  • No modelo ajuste induzido, somente depois que o substrato se aproxima da enzima o formato do sítio ativo de torna complementar à enzima, pois após a ligação a enzima sofre uma mudança conformacional que permite o encaixe. Cinética Enzimática
    • Estuda o mecanismo de reações catalisadas enzimaticamente através do estudo da velocidade da reação enzimática e como ela se altera em função de mudanças nos parâmetros experimentais.
    1. Inicialmente a enzima (E) se combina reversivelmente com o substrato (S) para formar o complexo ES, um passo relativamente rápido;
    2. A seguir, o complexo ES se rompe liberando o produto (P) e regenerando a enzima livre (E) - uma etapa lenta. ETAPA LIMITANTE DA REAÇÃO! Fatores que interferem na velocidade enzimática:
    • A estrutura e a forma do centro ativo são em decorrência da estrutura tridimensional da enzima e podem ser afetadas por quaisquer agentes capazes de provocar mudanças conformacionais na proteína;
    • Portanto, a atividade enzimática é dependente das características do meio, principalmente do pH e da temperatura;
      • Influencia do pH
    • As enzimas têm um pH ótimo (ou um intervalo de pH) no qual a sua atividade é máxima, em um pH maior ou menor, a atividade diminui.
      • Influência da temperatura