Fisiologia e anatomia animal, Esquemas de Anatomia e Fisiologia Animal

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FISIOLOGIA I

Dra. Carla Camilo Vieira Médica Veterinária Professora

BASES CELULARES E

MOLECULARES DA

REGULAÇÃO FISIOLÓGICA

Fisiologia I

• É a habilidade de aumentar intensamente a taxa de reação química;
• Sem alterar o equilíbrio da reação;
• Reações bioquímicas ocorrem em taxa fisiologicamente útil;
• Enzimas;

Catálise

• Duas reações somam-se com a transferência de energia;
• Energia de uma reação espontânea é canalizada para uma reação não espontânea;
• As células se assemelham a um motor químico, usando a energia para realizar diversas atividades.

Reação de Acoplamento

• A sinalização requer somente uma mudança ou diferença controlada;
• Uma propriedade fundamental das proteínas é a capacidade de mudar de forma;
• A célula pode utilizar as alterações de forma da proteína para enviar sinais;
• A função de algumas proteínas é puramente transmitir e traduzir informação;

Sinalização

• A informação pode ser definida como “qualquer diferença que faz uma diferença”;
• As funções de catálise, acoplamento, transporte, estrutura e sinalização podem ser combinadas por moléculas proteicas individuais;
• A alteração em uma ou mais dessas funções proteicas deve ser usada para carrear a informação;
• Serve como sinal dentro da célula;

Informação

• Somente uma pequena parte da proteína está envolvida na ligação;
• A interação complementar da forma serve como função de reconhecimento (somente aquelas moléculas com o exato formato afetam a função da proteína;
• Essa função de reconhecimento desempenha um papel primário na transferência de informação;
• As proteínas possuem múltiplos sítios de ligação;

• O formato tridimensional da proteína, sua conformação, determina a função da mesma;
• A principal força que estabiliza a conformação da proteína é a Interação Hidrofóbica;
• Aminoácidos oleosos, hidrofóbicos, tendem a se reunir no meio de uma proteína, mas distante da água;
• Os aminoácidos hidrofílicos tendem a ser encontrados na superfície mais externa da proteína;

• A interação hidrofóbica também é importante na estabilização da interação de proteínas com lipídios das membranas biológicas;
• O formato da proteína também é estabilizado por pontes de hidrogênio entre os pares de aminoácidos polares na cadeia polipeptídica (proteína);
• As mesmas fracas forças responsáveis pela conformação da proteína são também utilizadas para manter o ligante no sítio de ligação da proteína;

• A capacidade das proteínas alterarem seu formato é chamada de alosterismo;
• As mudanças alostéricas na conformação da proteína surgem do seguinte mecanismo: (1) Proteína muda o formato dependendo do ligante ao qual estão ligadas em um sítio particular de ligação; A sequência — ligação específica do ligando → mudança no formato da proteína → alteração nas propriedades de ligação proteica e na função da proteína → esta mudança regula algo — é um mecanismo molecular comum que está sob o controle fisiológico.
• Esse método não envolve nenhuma alteração na estrutura covalente da proteína.

• (2) Mecanismo para produzir modificação conformacional, ocorre como resultado da modificação covalente de um ou mais grupos laterais de aminoácidos da proteína;
• É a adição covalente de um grupo fosfato ao grupo hidroxila ( - OH) ao lado da cadeia de resíduos de serina, Treonina e tirosina;
• Essa modificação é chamada fosforilação;

• O significado da especificidade de ligação e do alosterismo pode ser apreciado em seus papéis na função fisiológica, por exemplo:
• O papel das proteínas na contração muscular;
• A contração do músculo expõe como as proteínas podem explorar as propriedades básicas de ligação específica e formato alostérico para realizar mais de uma função;
• As proteínas musculares fazem o papel estrutural, exercem função catalítica e acoplam a hidrólise de ATP para fazer o trabalho mecânico, desvio de peso.

TRANSPORTE

• Apenas as moléculas pequenas sem carga e as moléculas oleosas podem penetrar nas biomembranas sem o auxílio de proteínas;
• As partículas carregadas não passam através da dupla camada fosfolipídica;
• As moléculas polares também são incapazes de passar prontamente pela dupla camada lipídica: monossacarídeos, aminoácidos, proteínas, ácidos nucleicos;
• Porém, algumas moléculas polares são suficientemente pequenas para passar através da dupla camada lipídica: Água, uréia;