Estrutura de Proteínas: Aminoácidos, Ligações Peptídicas e Níveis de Organização, Notas de estudo de Bioquímica

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Estrutura de proteínas

- Peptídeos e proteínas

Beatriz Merida Felipe Santiago Giovana Baroni Raul Barros

Proteínas

O que são proteínas?

Proteínas

◉ As proteínas podem ser divididas em fibrosas e

globulares:

Fibrosas: contém cadeias longas de polipeptídeos que

se agrupam formando feixes e são insolúveis em água;

Globulares: São solúveis em água e tendem a ter forma

esférica.

Níveis estruturais

em que as proteínas se organizam

Estrutura primária

Sequência de aminoácidos.

Estrutura primária de proteínas

◉ É a sequência de aminoácidos da cadeia polipeptídica, determinada

geneticamente e específica para cada proteína.

◉ Para formar a estrutura primária e uma sequência de aminoácidos,

estes se ligam através de ligações peptídicas.

Ligação peptídica

◉ A ligação peptídica é feita, teoricamente, por um ataque nucleofílico do N amino ao carbono carbonílico, com a exclusão de uma molécula de água. ◉ A reação porém, não ocorre, pois não é termodinamicamente viável. ◉ Nos seres vivos, a ligação peptídica não é feita por reação direta entre os aminoácidos , mas por um complexo aparato de síntese proteica , que inclui ribossomos, ácidos ribonucleicos, várias proteínas e enzimas.

Bioquímica Básica, Bayardo.

Ligação peptídica

◉ A ligação peptídica tem 40% de caráter de ligação dupla, em virtude da deslocalização de elétrons.

◉ O impedimentos estérico faz a configuração trans ser mais estável do que a cis , de modo que os carbonos alfa dos aminoácidos adjacentes são trans uns aos outros.

Estrutura

secundária

Conformação no espaço.

Estrutura secundária de proteínas

◉ Uma molécula orgânica assuma uma conformação no espaço para

minimizar a energia.

◉ Uma cadeia polipeptídica tende a se dobrar em uma estrutura

geométrica repetitiva.

◉ Três fatores determinam a escolha de uma estrutura:

1. A planaridade ao redor da ligação peptídica, que limite as conformações possíveis;
2. A maximização do número de grupos peptídicos que participam de ligações de hidrogênio;
3. Separação adequada das cadeias laterais para evitar impedimento estérico e repulsão de cargas iguais.

Estrutura secundária de proteínas

Alfa hélice

Folha beta pregueada

Estrutura terciária

Tridimensionalidade da proteína

Tipos de ligações não

covalentes

◉ Ligações entre cadeias laterais de resíduos de aminoácidos ◉ Fracas ◉ Grande número de ligações permite dobramento da estrutura terciária

Tipos de ligações não

covalentes

1. Ligações de hidrogênio

◉ Estabelecidas entre grupos

R de aminoácidos polares

com ou sem carga

◉ Diferentemente das

estruturas secundárias, as

ligações de hidrogênio não

apresentam padrão regular

de disposição

◉ Ex: serina + glutamina