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Desnutrição, aminoácidos e proteínas - Resumo de Tutoria, Resumos de Fisiologia

Desnutrição, aminoácidos e proteínas - Resumo de Tutoria

Tipologia: Resumos

2022

Compartilhado em 05/10/2022

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Wilsa Costa Medicina P2 TUT04 MT3 - Problema 01
PROTEÍNAS
1. ENTENDER OS NÍVEIS, CAUSAS, E
SINTOMATOLOGIA DA DESNUTRIÇÃO:
Conceito de Desnutrição:
- A desnutrição pode ser definida como uma condição
clínica decorrente de uma deficiência ou excesso,
relativo ou absoluto, de um ou mais nutrientes
essenciais, ou seja:
Desnutrição é uma forma de má nutrição, desnutrição
também engloba a nutrição excessiva.
- Acredita-se que a desnutrição seja uma deficiência
básica de calorias (ou seja, do consumo geral de
alimentos) ou proteínas, por isso a desnutrição é
geralmente óbvia: As pessoas ficam com peso abaixo
do normal, os ossos ficam salientes, a pele fica seca e
sem elasticidade e os cabelos ficam secos e caem com
facilidade.
- As deficiências de vitaminas e as deficiências de
minerais tendem a ser consideradas como distúrbios
distintos. No entanto, quando as calorias são
insuficientes, as vitaminas e os minerais também
tendem a sê-lo.
A desnutrição, muitas vezes chamada de má nutrição,
é, na verdade, um tipo de má nutrição.
A nutrição é um desequilíbrio entre os nutrientes
de que o corpo precisa e os nutrientes que o corpo
obtém. Assim, a nutrição também inclui a sobre
alimentação (consumo excessivo de calorias ou
nutrientes específicos proteínas, gorduras, vitaminas,
minerais ou outros suplementos dietéticos), além de
desnutrição.
- A Desnutrição Energético-Proteica (DPC): é um déficit
energético decorrente de uma deficiência de todos os
macronutrientes. Normalmente abrange deficiência de
muitos micronutrientes. A DPC pode ser súbita e total
(inanição), ou gradual. A gravidade varia de deficiências
subclínicas até fraqueza absoluta (com edema, perda de
cabelo e atrofia cutânea).
Causas de desnutrição:
- A desnutrição pode resultar de ingestão inadequada de
nutrientes, absorção, metabolismo prejudicado,
perda de nutrientes em decorrência de diarreia ou
aumento das necessidades nutricionais (como ocorre
em casos de câncer ou infecção).
- O alto consumo de alimentos ricos em gordura em
geral e alimentos industrializados ricos em açúcar e
sódio e a diminuição no consumo de cereais,
leguminosas, frutas, legumes e verduras favorecem o
desenvolvimento da desnutrição, que pode provocar
problemas no metabolismo, favorecendo o
aparecimento de doenças
- A desnutrição não está somente relacionada ao peso,
mas sim, à
carência de nutrientes
. Este fenômeno se
chama
Obesidade sarcopênica
, onde uma maior
proporção de massa gorda em detrimento da massa
muscular, desta forma, é possível considerar o indivíduo
(após a avaliação nutricional) como "obeso desnutrido".
- A desnutrição pode apresentar caráter primário ou
secundário, dependendo da causa que a promoveu:
a) Causas primárias: A pessoa come pouco ou
“mal”. Ou seja, tem uma alimentação
quantitativa ou qualitativamente insuficiente
em calorias e nutrientes. Causada pela
ingestão inadequada de nutrientes
Sabe-se que a DPC primária ocorre
principalmente em crianças e idosos que não
têm acesso aos nutrientes, embora nos
idosos uma causa comum seja a depressão.
A DPC pode resultar de jejuns ou anorexia
nervosa. Em crianças ou idosos, maus-tratos
podem ser as causas.
DPC Primária: causada pela ingestão
inadequada de nutriente
Em crianças, a DPC primária crônica tem 2
formas comuns:
Marasmo
Kwashiorkor
Kwashiorkor marasmático
O marasmo ocorre quando a criança possui peso
abaixo de 60% do esperado para sua altura e idade.
Isto faz com que ela perca tecido muscular, gordura
e às vezes até papilas gustativas. O cabelo fica
escasso, quebradiço e pode vir a perder a coloração.
Enquanto isso, a criança fica triste e quieta. Causa
perda ponderal e depleção de músculos e gordura.
O
kwashiorkor
é menos aparente, pois a criança tem
peso entre 60% e 80% do esperado, às vezes bem
perto do normal. É causado, mais que pela falta de
alimentação, pela falta de proteína em particular. A
criança com esse tipo de desnutrição apresenta
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PROTEÍNAS

1. ENTENDER OS NÍVEIS, CAUSAS, E

SINTOMATOLOGIA DA DESNUTRIÇÃO:

Conceito de Desnutrição:

  • A desnutrição pode ser definida como uma condição clínica decorrente de uma deficiência ou excesso, relativo ou absoluto, de um ou mais nutrientes essenciais, ou seja:

Desnutrição é uma forma de má nutrição, desnutrição

também engloba a nutrição excessiva.

  • Acredita-se que a desnutrição seja uma deficiência básica de calorias (ou seja, do consumo geral de alimentos) ou proteínas, por isso a desnutrição é geralmente óbvia: As pessoas ficam com peso abaixo do normal, os ossos ficam salientes, a pele fica seca e sem elasticidade e os cabelos ficam secos e caem com facilidade.
  • As deficiências de vitaminas e as deficiências de minerais tendem a ser consideradas como distúrbios distintos. No entanto, quando as calorias são insuficientes, as vitaminas e os minerais também tendem a sê-lo.

A desnutrição, muitas vezes chamada de má nutrição,

é, na verdade, um tipo de má nutrição.

A má nutrição é um desequilíbrio entre os nutrientes de que o corpo precisa e os nutrientes que o corpo obtém. Assim, a má nutrição também inclui a sobre alimentação (consumo excessivo de calorias ou nutrientes específicos – proteínas, gorduras, vitaminas, minerais ou outros suplementos dietéticos), além de desnutrição.

- A Desnutrição Energético-Proteica (DPC): é um déficit energético decorrente de uma deficiência de todos os macronutrientes. Normalmente abrange deficiência de muitos micronutrientes. A DPC pode ser súbita e total (inanição), ou gradual. A gravidade varia de deficiências subclínicas até fraqueza absoluta (com edema, perda de cabelo e atrofia cutânea). ❖ Causas de desnutrição:

  • A desnutrição pode resultar de ingestão inadequada de nutrientes, má absorção, metabolismo prejudicado, perda de nutrientes em decorrência de diarreia ou aumento das necessidades nutricionais (como ocorre em casos de câncer ou infecção).
  • O alto consumo de alimentos ricos em gordura em geral e alimentos industrializados ricos em açúcar e sódio e a diminuição no consumo de cereais, leguminosas, frutas, legumes e verduras favorecem o desenvolvimento da desnutrição , que pode provocar problemas no metabolismo, favorecendo o aparecimento de doenças
    • A desnutrição não está somente relacionada ao peso,

mas sim, à carência de nutrientes. Este fenômeno se

chama Obesidade sarcopênica , onde há uma maior

proporção de massa gorda em detrimento da massa muscular, desta forma, é possível considerar o indivíduo (após a avaliação nutricional) como "obeso desnutrido".

- A desnutrição pode apresentar caráter primário ou

secundário, dependendo da causa que a promoveu:

a) Causas primárias: A pessoa come pouco ou “mal”. Ou seja, tem uma alimentação quantitativa ou qualitativamente insuficiente em calorias e nutrientes. Causada pela ingestão inadequada de nutrientes Sabe-se que a DPC primária ocorre principalmente em crianças e idosos que não têm acesso aos nutrientes, embora nos idosos uma causa comum seja a depressão. A DPC pode resultar de jejuns ou anorexia nervosa. Em crianças ou idosos, maus-tratos podem ser as causas. DPC Primária: causada pela ingestão inadequada de nutriente Em crianças, a DPC primária crônica tem 2 formas comuns:

  • Marasmo
  • Kwashiorkor
  • Kwashiorkor marasmáticoO marasmo ocorre quando a criança possui peso abaixo de 60% do esperado para sua altura e idade. Isto faz com que ela perca tecido muscular, gordura e às vezes até papilas gustativas. O cabelo fica escasso, quebradiço e pode vir a perder a coloração. Enquanto isso, a criança fica triste e quieta. Causa perda ponderal e depleção de músculos e gordura.

❖ O kwashiorkor é menos aparente, pois a criança tem

peso entre 60% e 80% do esperado, às vezes bem perto do normal. É causado, mais que pela falta de alimentação, pela falta de proteína em particular. A criança com esse tipo de desnutrição apresenta

PROTEÍNAS

lesões características na pele, cabelo descolorido e edemas (acúmulo de líquido). Além disso, seu fígado costuma ser gorduroso e aumentado. Também pode resultar de uma doença aguda, com frequência gastroenterite ou outra infecção (provavelmente secundária à liberação de citocinas). No Kwashiorkor , as membranas celulares fracas causam extravasamento de líquidos e proteínas intravasculares, resultando em edema periférico. Pode ocorrer distensão abdominal por aumento do tamanho do fígado e/ou distensão das alças intestinais com aumento da produção de gases por intolerância alimentar secundária à desnutrição. A intensidade e frequência destes sinais e sintomas estão diretamente relacionados a gravidade da doença na criança desnutrida.

❖ O kwashiorkor marasmático ocorre quando a

criança tem todos os sintomas do marasmo, porém apresenta edemas. Tanto no marasmo como no kwashiorkor, a imunidade mediada por célula é prejudicada, aumentando a susceptibilidade a infecções. Infecções bacterianas (p. ex., pneumonia, gastroenterite, otite média, infecções do trato urinário, sepse) são comuns. Infecções resultam na libertação de citocinas, que causam anorexia, pioram a perda de massa muscular e provocam diminuição acentuada nos níveis de albumina sérica. b) Causas secundárias:

  • Distúrbios que afetam a função gastrintestinal: esses distúrbios podem interferir na digestão (p. ex., insuficiência pancreática), absorção (p. ex., enterite, enteropatia) ou do transporte linfático dos nutrientes (p. ex., fibrose retroperitoneal, doença de Milroy).
  • Distúrbios de emaciação: em distúrbios de emaciação (p. ex., aids, câncer, DPOC) e falência renal, o catabolismo causa liberação excessiva de citocinas, resultando em desnutrição por anorexia e caquexia (atrofia muscular e de gordura). Insuficiência cardíaca terminal pode causar caquexia cardíaca, uma forma grave de desnutrição, com taxa de mortalidade extremamente alta. Fatores que contribuem para a caquexia cardíaca podem ser congestão hepática passiva (causando anorexia), edema do trato intestinal (absorção comprometida) e, na doença avançada, aumento das necessidades de oxigênio em decorrência do metabolismo anaeróbico. Distúrbios críticos podem diminuir o apetite ou prejudicar o metabolismo dos nutrientes.
  • Condições que aumentam as demandas metabólicas: essas condições envolvem infecções, hipertireoidismo, feocromocit oma, outros distúrbios endócrinos, queimaduras, traumas, cirurgia e outras doenças críticas. - DPC Secundária: resulta de distúrbios ou fármacos que interferem na utilização dos nutrientes ❖ Outras causas de desnutrição: a) Desmame precoce / Infância e Adolescência: O desmame precoce pode causar desnutrição em crianças entre 0 e 2 anos de idade. De modo geral, o desmame no Brasil se dá em torno de duas semanas ou num período menor do que três meses de idade. A alimentação introduzida normalmente é insuficiente para satisfazer as necessidades dos lactentes entre famílias de baixo poder aquisitivo.

Lactentes e crianças são particularmente suscetíveis à

desnutrição em razão da alta demanda de energia e nutrientes essenciais. Lactentes e crianças inadequadamente alimentados correm risco de desnutrição proteico-calórica (DPC, ou desnutrição proteico-energética) e deficiências de ferro, folato, vitaminas A e C, cobre e zinco.

Durante a adolescência , as necessidades nutricionais

aumentam porque a taxa de crescimento se acelera. A anorexia nervosa pode atingir especialmente as adolescentes. b) Condições sanitárias insatisfatórias e práticas inadequadas de higiene: Acompanham a desnutrição, o que favorece a ocorrência de parasitoses, infecções e diarreia. O apetite diminui por causa das dores abdominais e às vezes da febre. A criança passa a comer menos do que o normal e provavelmente menos do que precisa para ter um crescimento e desenvolvimento normais. c) Socioeconômicos: Crianças provenientes de famílias de baixa renda apresentam um risco maior relacionado a deficiências alimentares. Renda e disponibilidade de alimentos: Quanto mais alta a renda, maior é o gasto com hortaliças, frutas e outros elementos variados. A dieta, é claro, tem melhor qualidade. Quanto menor a renda,

PROTEÍNAS

absorção e o metabolismo de nutrientes podem ser prejudicados. Consumidores de drogas intravenosas tipicamente se tornam desnutridos. ❖ Níveis de desnutrição:

  • A desnutrição progride em estágios; pode desenvolver- se lentamente quando ocorre por causa de anorexia ou muito rapidamente, como às vezes ocorre quando ela é decorrente de caquexia relacionada a câncer que avança rapidamente.
  • Primeiro, alteram-se os níveis séricos e teciduais de nutrientes, seguidos de alterações intracelulares em funções bioquímicas e estruturais. No final, aparecem sinais e sintomas. O diagnóstico baseia-se na anamnese, no exame físico, na análise da composição corporal e, algumas vezes, em exames laboratoriais (p. ex., albumina). ❖ Diagnóstico: O diagnóstico geralmente se baseia na história. - Para determinar a gravidade: Índice de massa corporal (IMC), medidas de albumina sérica, contagem total de linfócitos, linfócitos CD4+, transferrina sérica - Para diagnosticar as complicações e consequências: Hemograma completo, eletrólitos, nitrogênio da ureia sanguínea, glicose, cálcio, magnésio, fosfato O diagnóstico da desnutrição energético-proteica pode se basear na anamnese quando a ingestão alimentar for evidentemente inadequada. A causa da ingestão inadequada, em particular nas crianças, deve ser identificada. Em crianças e adolescentes, maus- tratos e anorexia nervosa devem ser considerados. O exame físico pode incluir aferição de peso e altura, inspeção da distribuição da gordura corporal e medidas antropométricas da massa corporal magra. O Índice de Massa Corporal (IMC = peso (kg)/altura[m] 2 ) é calculado para determinar a gravidade. Achados geralmente podem confirmar o diagnóstico. São necessários exames laboratoriais se a história dietética não indicar claramente ingestão calórica inadequada. A dosagem da albumina sérica, contagem total de linfócitos, linfócitos T de células CD4+, a dosagem da transferrina e o teste de resposta cutânea aos antígenos podem ajudar a determinar a gravidade da desnutrição energético-proteica ou confirmar o diagnóstico nos casos limítrofes. Muitos outros resultados de testes podem ser anormais: p. ex., diminuição dos níveis de hormônios, vitaminas, lipídios, colesterol, pré-albumina, fator 1 de crescimento semelhante à insulina, fibronectina e proteína de ligação ao retinol. Os níveis de creatina e metil-histidina urinária podem ser usados para medir o grau de perda de massa muscular. Como o catabolismo proteico desacelera, o nível de ureia urinária também diminui. Esses achados raramente afetam o tratamento. Testes laboratoriais são necessários para identificar as causas de DPC secundária. Deve-se mensurar proteína C-reativa ou receptor de interleucina 2 quando a causa da desnutrição não estiver esclarecida; essas medidas podem auxiliar a determinar se há excesso de citocinas. Testes de função da tireoide também podem ser realizados. Outros exames laboratoriais podem detectar anormalidades associadas que podem requerer tratamento. Deve-se fazer a dosagem sérica de eletrólitos, nitrogênio ureico no sangue, glicose e possivelmente dos níveis de cálcio, magnésio e fosfato. Os níveis séricos de glicose e eletrólitos (especialmente potássio, ocasionalmente sódio), fosfato, cálcio e magnésio costumam ser baixos. O nitrogênio ureico no sangue com frequência é baixo, a menos que haja falência renal. Pode haver acidose metabólica. Em geral, realiza-se hemograma completo; anemia normocítica (decorrente de deficiência proteica) ou microcítica (devida a deficiência de ferro simultânea) costuma estar presente. Se ocorrer diarreia grave que não melhorar com tratamento, culturas de fezes devem ser obtidas e checadas quanto à presença de ovos e parasitas. Às vezes, utilizam-se análise de urina, urocultura, hemocultura, teste de tuberculose e radiografia pulmonar para determinar infecções ocultas porque as pessoas com DPC podem ter reações diferentes às infecções.
    • O diagnóstico do nível de desnutrição baseia-se em resultados da anamnese - Avaliação Nutricional Subjetiva - SGA, a Mini avaliação Nutricional – MNA (muito usada em idosos), utiliza informações da história do paciente, história alimentar, exame físico ( O exame físico deve incluir aferição da altura e do peso, inspeção da distribuição da gordura corporal e medidas antropométricas da massa corporal magra), análise da composição corporal, pode-se utilizar o Questionário de Avaliação Nutricional Simplificada - SNAQ, método simples e validado de prever a futura perda pondera e alguns exames laboratoriais.

No caso da DPC classifica-se como leve, moderada ou

grave. A classificação é determinada calculando-se a

porcentagem do peso esperado em relação à estatura ou à altura esperada utilizando-se padrões

PROTEÍNAS

internacionais (normal, 90 a 110%; leve, 85 a 90%; moderada, 75 a 85%; grave, < 75%). A desnutrição pode ser classificada de acordo com o Índice de Massa Corporal (IMC), ou, no caso das crianças, pelos indicadores Peso para Idade (P/I), Estatura para Idade (E/I) e Peso para Estatura (P/E). ❖ Fisiopatologia da DPC: A resposta metabólica inicial a DPC é a diminuição da taxa metabólica. Para suprir energia, primeiro o organismo quebra o tecido adiposo. Entretanto, depois que esse tecido é depletado, o corpo pode utilizar proteínas para produzir energia, o que resulta em balanço nitrogenado negativo. Órgãos viscerais e tecidos musculares também são quebrados, com consequente diminuição do peso. A perda ponderal dos órgãos é maior no fígado e no intestino, intermediária no coração e nos rins e menor no sistema nervoso central. ❖ Sintomatologia:

  • A desnutrição leva a uma série de alterações na composição corporal e no funcionamento normal do organismo. Quanto mais grave for o caso, maiores e mais graves serão as repercussões orgânicas.
  • Sintomas de DPC moderada podem ser constitucionais ou envolver órgãos e sistemas específicos. Apatia e irritabilidade são comuns. O paciente fica fraco e sua capacidade de trabalho diminui. Há prejuízo da cognição e, às vezes, da consciência. Pode ocorrer deficiência temporária de lactose e acloridria. Diarreia é comum e pode ser agravada por deficiência de dissacaridases intestinais, especialmente a lactase. Pode ocorrer atrofia dos tecidos das gônadas.
  • A DPC pode causar amenorreia em mulheres e perda de libido em homens e mulheres. Perda muscular e de gordura é comum em todas as formas de DPC. Em voluntários adultos que ficaram em jejum por 30 a 40 dias, a perda ponderal foi marcante (25% do peso inicial). Se o jejum for mais prolongado, a perda ponderal pode chegar a 50% em adultos e, possivelmente, ser maior em crianças.
  • Caquexia em adultos é mais óbvia em áreas onde existem depósitos de gordura proeminentes. Os músculos encolhem e os ossos salientam-se. A pele torna-se fina, seca, inelástica, pálida e fria. O cabelo fica seco e cai facilmente, tornando-se esparso. A cicatrização de feridas é prejudicada. Em pacientes idosos, aumenta o risco de fratura do quadril e úlceras de decúbito.
    • Com a DPC grave aguda ou crônica, o tamanho do coração e o débito cardíaco diminuem; o pulso torna- se mais fraco e a pressão arterial cai. A frequência respiratória e a capacidade vital diminuem. A temperatura corporal cai, às vezes provocando a morte. Edema, anemia, icterícia e petéquias podem se desenvolver. Podem ocorrer falências renais, hepáticas, ou cardíacas. As principais alterações são:
      • Grande perda muscular e dos depósitos de gordura, provocando debilidade física.
      • Emagrecimento: peso inferior a 60% ou mais do peso ideal (adultos) ou do peso normal (crianças).
      • Desaceleração, interrupção ou até mesmo involução do crescimento.
      • Alterações psíquicas e psicológicas: a pessoa fica retraída, apática, estática, triste.
      • Alterações de cabelo e de pele: o cabelo perde a cor (fica mais claro), a pele descasca e fica enrugada.
      • Alterações sanguíneas, provocando, dentre elas, a anemia.
      • Alterações ósseas, como a má formação.
      • Alterações no sistema nervoso: estímulos nervosos prejudicados, número de neurônios diminuídos, depressão, apatia.
      • Alterações nos demais órgãos e sistemas respiratórios, imunológico, renal, cardíaco, hepático, intestinal etc. A pessoa desnutrida fica mais sujeita a infecções, por causa da perda muscular e, especialmente, da queda nas defesas corporais. Todos esses problemas são mais graves nas crianças de 0 a 5 anos de idade, porque elas são mais vulneráveis biologicamente e mais dependentes do ponto de vista social e econômico. Convém lembrar ainda que nesse período da vida o crescimento e desenvolvimento físico e mental são muito acentuados. ❖ Com a DPC grave aguda ou crônica, o tamanho do coração e o débito cardíaco diminuem; o pulso torna-se mais fraco e a pressão arterial cai. A frequência respiratória e a capacidade vital diminuem. A temperatura corporal cai, às vezes provocando a morte. Edema, anemia, icterícia e petéquias podem se desenvolver. Podem ocorrer falências renais, hepáticas ou cardíacas. ❖ Consequências da desnutrição:

PROTEÍNAS

condensação que ocorre entre moléculas de

aminoácidos”

Grupamento carboxila Grupamento amina H O H H O l ll Hidroxila + Hidrogênio l l ll NH 2 – C – C – OH H – N – C – C - OH l l R 1 H 2 O R 2 Reação: um íon H é liberado do radical amino e um íon hidroxila é liberado do radical carboxila para formar uma molécula de água. Síntese por desidratação (perde água) Ligação peptídica Amida H O H H O l ll l l ll NH 2 – C – C – N – C – C - OH l l R 1 R 2 Ligação peptídica – Dipeptídeo

  • Ligação peptídica é aquela quebrada por hidrólise. Nesse caso os aminoácidos voltam a condição inicial.
  • Unimos um ácido com uma amina, toda vez que eu faço essa união forma um grupo funcional chamado de amida.
  • 02 aminoácidos = dipeptídeo
  • 03 aminoácidos = tripeptídeo
  • 04 aminoácidos = oligopeptídeo
  • Muitos aminoácidos = polipetídeo (Proteína) – tem que ter mais de 70 aminoácidos.
  • Exemplos de polipeptídios: albumina e hemoglobina. A hemoglobina é formada por quatro cadeias de polipeptídeos. c) Tipos de aminoácidos:
  • Não essenciais (10 deles) : nosso corpo produz, é aquele que o organismo considerado é capaz de sintetizar para o seu funcionamento
  • Essenciais (10 deles) : adquiridos por alimentação, não podem ser sintetizados.
  • Semi - essenciais: (Histidina e Arginina) – são produzidos pelo corpo em pequenas quantidades, então precisamos adquirir. A histidina, é essencial na infância, mas na fase adulta é semi-essencial.
    • Identidade: Através de que uma proteína de se diferencia da outra? I. Quantidade: tem proteínas que podem ter 504 aminoácidos, é o caso da hemoglobina. II. Tipos aminoácidos III. Ordem: proteínas podem ter a mesma quantidade, os mesmos aminoácidos, mas se mudar a ordem, muda a função.
  • Exemplos: Troca de aminoácidos:

Leu – Gly – Thr – Val – Arg – Asp – His Val – His – Asp – Leu – Gly – Arg – Thr

  • O primeiro tem uma estrutura primária diferente, embora tenham os mesmos tipos de aminoácidos. Aminoácidos Essenciais Aminoácidos Naturais Histidina (His) – com carga elétrica Alanina (Ala) - apolar Isoleucina (Iso) – apolar Arginina (Arg) - com carga elétrica Lisina (Lis) - com carga elétrica Asparagina (Asn) - polar Metionina (Met) - apolar Cisteina (Cis) - polar Fenilalanina (Fen) - apolar Ácido Glutâmico (Glu) - com carga elétrica Treonina (Ter) - polar Glutamina (Gln) - polar Triptofano (Tri) - apolar Glicina (Gli) - apolar Valina (Val) - apolar Prolina (Pro) - apolar Leucina (Leu) – apolar Ácido Aspartico (Asp) - com carga elétrica Serina (Ser) - polar Tirosina (Tir) - polar 2 ) HEMÁCIA NORMAL HEMÁCIA FALSÊMICA (ANEMIA FALSIFORME – GENÉTICA)

PROTEÍNAS

  • Trocando um aminoácido glutâmico pela valina. Amina terminal “Cadeias polipeptídicas podem ter mais de 300 ligações” +NH 3 - - - - l

l

      • COO-^ Ácido terminal
  • O grupo amina está diferente (NH 3 ), porque o hidrogênio do grupo hidroxila passou para o lado e mudou a carga.
  • O aminoácido N-terminal é sempre representado como primeiro à esquerda
    • Níveis de estrutura das proteínas: Utilizando- se como base seus níveis de organização, as proteínas também podem ser classificadas em primárias, secundárias, terciárias e quaternárias. 1) Primária: observa-se que a cadeia polipeptídica é linear e não apresenta, portanto, ramificações. Estão ligados por ligações peptídicas. É a ordem na qual os aminoácidos são ligados de forma covalente. A estrutura primária é a primeira etapa unidimensional na especificação da estrutura tridimensional de uma proteína. Em cada proteína a estrutura tridimensional correta é necessária para seu funcionamento perfeito. É importante conhecer a estrutura primária da proteína para saber que suas mudanças conformacionais podem provocar doenças, como no caso da anemia falciforme. 2) Secundária:
  • Esses dois tipos não são as únicas estruturas secundárias possíveis, mas elas são as mais importantes.
  • Hélice alfa ( fibrosa) um dos padrões de dobramentos mais frequentemente encontrados. Exemplo: Tendões.
    • Beta pregueada um dos tipos mais importantes, o esqueleto proteico é quase totalmente estendido com ligações de hidrogênio entre as fitas. 3) Terciária: (globular) As proteínas globulares são um dos dois tipos principais de proteínas. Como o próprio nome indica, possuem uma forma globular. São proteínas que têm um maior ou menor grau de solubilidade em solução aquosa, formando soluções coloidais. Esta característica principal ajuda a distingui-las das proteínas fibrilares (o outro tipo principal de proteínas), que são praticamente insolúveis. Uma das proteínas globulares mais conhecidas é a hemoglobina, membro da família das globulinas. Outras proteínas globulares são as imunoglobulinas (IgA, IgD, IgE, IgG e IgM), alfa, beta e gama globulinas. A maior parte das enzimas com funções metabólicas importantes possuem uma forma globular, tal como muitas das proteínas envolvidas na transdução de sinal. Ao contrário das proteínas fibrosas que só desempenham funções estruturais, as proteínas globulares atuam.
      • Enzimas, ao catalisarem reações orgânicas que ocorrem no organismo - ex.: esterases.
      • Mensageiros, ao transmitirem mensagens para regular os processos biológicos - ex.: hormonas como a insulina.
      • Transportadores de outras moléculas pelas membranas celulares.
      • Carreadoras de aminoácidos. 4) Quaternárias: A estrutura quaternária da proteína é o quarto (e mais alto) nível de classificação da estrutura da proteína. A estrutura quaternária da proteína refere-se à estrutura das proteínas que são compostas por duas ou mais cadeias de proteínas menores (também chamadas de

PROTEÍNAS

e) Funções: I. Proteínas simples: formadas apenas por proteína II. Proteína Conjugada: formada por proteína e um grupo prostético. III. Derivadas: não são encontradas na natureza e são conseguidas graças a processos de degradação de proteínas simples ou conjugadas.

  • Exemplo: Hemoglobina
  • A hemoglobina tem um grupo prostético chamado de M, que contém íon ferro.
  • Esse grupo prostético pode mudar a conformação da proteína, quando o oxigênio entra a proteína é de uma forma, quando ele sai muda a forma. ➢ Estrutural (plástica): “principal função” i. Queratina: Impermeabilização ii. Actina e Miosina: Contração muscular iii. Colágeno: Resistência iv. Albumina: Viscosidade ➢ Energética : vitelo ➢ Hormonal: insulina ➢ Enzimática: catalisadora, amilase - pepsina - DNA polimerase (não é só ligada a digestão) ➢ Defesa: anticorpos
  • **Classificação dos aminoácidos:
  • Quanto a natureza do grupo:**
  • Aromáticos: fenilalanina, tirosina, triptofano;
  • Básicos: lisina, histidina;
  • Ácidos: Ac. Glutâmico, Ac. Aspártico
  • Ramificados: isoleucina, leucina, valina
  • Sulfurados: metionina, cisteína, cistina; - Quanto ao destino no metabolismo animal:
  • Glucogênicos: (Podem ser transformados em glicose). Alanina, arginina, metionina, cisteína, cistina, histidina, treonina e valina.
  • Glucocetogênicos: (Podem se transformar em glicose ou em corpos cetônicos). fenilalanina, tirosina e triptofano, isoleucina e lisina Cetogênicos: (Podem se transformar em corpos cetônicos) Leucina - Baseada na polaridade dos radicais R:
  • Aminoácidos com Radical "R" Apolar ou HIDROFÓBICO. Possuem radical "R" geralmente formado exclusivamente por carbono e hidrogênio - grupamentos alquila. São em número de 8: Alanina, Fenilalanina, Isoleucina, Leucina, Metionina, Prolina, Triptofano e Valina.
  • Aminoácidos nos quais R é POLAR ou HIDROFÍLICO. Possuem radicais "R" contendo hidroxilas, sulfidrilas e grupamentos amida. São em número de 7: Glicina, Aspargina, Cistina, Glutamina, Serina, Tirosina e Treonina
  • Aminoácidos carregados positivamente ( C/ R POSITIVO). São diamino e monocarboxílicos : Aspargina, Histidina e Lisina.
  • Aminoácidos carregados negativamente (c/R NEGATIVO). São monoamino e dicarboxílicos: Ácido Aspártico, Ácido glutâmico, Hidroxilisina, Hidroxiprolina e Beta alanina. 3. EXPLICAR O METABOLISMO DAS PROTEÍNAS:
  • Introdução:
  • Apesar das proteínas corporais representarem uma proporção significativa de reservas potenciais de energia, elas costumam ser utilizadas na produção de energia apenas em situações de jejum prolongado, quando os carboidratos já não estão disponíveis como combustível.
  • A resposta metabólica inicial é a diminuição da taxa metabólica. Para suprir energia, primeiro o organismo quebra o tecido adiposo. Entretanto, depois que esse tecido é depletado, o corpo pode utilizar proteínas para produzir energia, o que resulta em balanço nitrogenado negativo.
  • Órgãos viscerais e tecidos musculares também são quebrados, com consequente diminuição do peso. A perda ponderal dos órgãos é maior no fígado e no intestino, intermediária no coração e nos rins e menor no sistema nervoso central. Fe++ Fe++ Fe++ Fe++

PROTEÍNAS

  • As proteínas degradadas no processo digestivo resultam em aminoácidos, que são absorvidos pelas células epiteliais do intestino delgado, transportados para a corrente sanguínea e distribuídos aos diversos tecidos.
    • Digestão de proteínas e aminoácidos:
  • A digestão das proteínas inicia no estômago. As células parietais que revestem a parede do estômago secretam HCl, enquanto as células principais secretam pepsinogênio e a mucosa gástrica secreta gastrina.
  • Quando o pH do estômago atinge valor entre 1,0-2,5 o pepsinogênio é convertido à pepsina, que é uma endopeptidase.
  • O HCl hidrolisa as ligações peptídicas indiscriminadamente.
  • Enquanto a pepsina hidrolisa as ligações peptídicas no lado N de Phe, Trp e Tyr.
  • As glândulas do Retículo Endoplasmático rugoso do pâncreas secretam zimogênio e bicarbonato.
  • O bicarbonato neutraliza o pH para 7,0 e o zimogênio é convertido em tripsina, quimotripsina e carboxipeptidases.
  • A tripsina hidrolisa as ligações peptídicas no lado C de Arg e Lys, a quimotripsina no lado C de Phe, Trp e Tyr, e as carboxipeptidases hidrolisam a última ligação peptídica no lado C.
  • Ao final deste processo todas as proteínas são convertidas à aminoácidos, que são absorvidos pelas vilosidades da mucosa intestinal
    • Destino dos aminoácidos absorvidos a partir do trato intestinal:
  • O produto da digestão e da absorção são quase inteiramente aminoácidos, raramente polipeptídeos ou moléculas proteicas inteiras são absorvidas pelo trato digestivo para o sangue.
  • Imediatamente após a refeição, a concentração de aminoácidos se eleva, mas o aumento em geral é pequeno por duas razões: a) a digestão e absorção proteica se estende de 2 a 3 horas, o que permite que apenas pequenas quantidades de aminoácidos sejam absorvidas de cada vez. b) depois de sua entrada no sangue, o excesso de aminoácidos e absorvido dentro de 5 a 10 minutos pelas células de todo o organismo, especialmente pelo fígado.
  • Portanto grandes concentrações de aminoácidos, quase nunca se acumulam no sangue e nos líquidos teciduais.
  • A renovação de aminoácido é tão rápida que muitos gramas de proteínas podem ser transportadas de uma parte do corpo para outra, sob forma de aminoácido por hora.
  • Transporte ativo dos aminoácidos para o interior das células:
  • As moléculas de todos os aminoácidos, são grandes demais para se difundirem com facilidade através dos poros das membranas celulares, consequentemente, quantidade significativa de aminoácidos só pode de mover para dentro ou para fora da membrana por meio de transporte facilitado ou ativo , utilizando mecanismos transportadores.
  • Limiar renal para os aminoácidos :
  • Nos rins diferentes aminoácidos podem ser reabsorvidos através do epitélio tubular proximal por transporte ativo secundário , que os remove do infiltrado glomerular devolvendo-os ao sangue, se eles foram filtrados para os túbulos renais através das membranas glomerulares. Todavia, existe um limite superior para a intensidade com que cada aminoácido pode ser transportado, por essa razão, quando a concentração de um tipo particular de aminoácido fica elevada no plasma e no filtrado glomerular, o excesso não pode ser ativamente reabsorvido e é perdido pela urina.

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rápida produção de proteína pelo fígado previne o óbito.

  1. Doença renal grave : perde em torno de 20g de proteínas por dia, isso é respondido com a produção hepática de proteínas requeridas.
  2. Cirrose Hepática: grandes quantidades de tecido fibroso entre as células parenquimais hepáticas, provocam redução da sua capacidade de sintetizar proteínas, isso acarreta redução da pressão coloidosmótica do plasma, provocando edema generalizado.
  • Proteínas plasmáticas como uma fonte de aminoácidos para os tecidos:
  • Quando os tecidos ficam deprimidos de proteínas, as proteínas do plasma podem ser atuar como fonte rápida de reposição.
  • As proteínas plasmáticas inteiras podem ser

assimiladas totalmente pelos macrófagos teciduais, pelo

processo de pinocitose. Dentro dos macrófagos elas são clivadas em aminoácidos que são transportados de volta para o sangue e usadas em todo o organismo para formar proteínas celulares onde quer que precise.

  • Assim as proteínas lábeis funcionam como forma de depósito de aminoácidos para sempre que um tecido em particular requeira.
    • Equilíbrio reversível entre as proteínas plasmáticas e as proteínas dos tecidos:
  • Existe um equilíbrio constante entre: proteínas plasmáticas, aminoácidos plasmáticos e proteínas teciduais.
  • 400 g de proteínas corporais são sintetizadas e

degradadas a cada dia, como parte do estado de fluxo

contínuo de aminoácidos, o que demonstra o princípio

da troca reversível de aminoácidos, isso ocorre mesmo em casso de inanição ou doenças graves, mesmo nesses casos a proporção entre proteínas plasmáticas e teciduais permanece constante.

  • Devido a esse equilíbrio reversível o tratamento para deficiência proteica grave, aguda e generalizada é feito por transfusão intravenosa de proteínas em poucos dias ou horas os aminoácidos das proteínas administradas são distribuídos para todas as células do corpo para formar novas proteínas necessárias. Células teciduais Células hepáticas Célula reticuloendotelial
  • Uso da Proteína como energia:Transaminação: ➢ Os aminoácidos entram na corrente sanguínea e chegam até o fígado onde serão metabolizados. ➢ No fígado a primeira parte do metabolismo de todos os aminoácidos é a remoção do grupo amino. ➢ A síntese dos aminoácidos não essenciais depende exclusivamente da formação dos α- cetoácidos adequados, que são os precursores dos respectivos aminoácidos. Exemplo: I. Ácido Pirúvico (α-cetoácidos) – é o cetoácido precursor do aminoácido alanina.

II. Então por um processo chamado

transaminação , um radical amino é transferido

para o α - cetoácido e oxigênio do cetoácido é

transferido para o doador do radical amino.

Obs.: a glutamina serve como depósito de radicais

amino para ela está presente nos tecidos em grande

quantidade. ➢ A transaminação é promovida por diversas

enzimas dentre elas as aminotransferases ,

derivadas da vitamina B (B 6 ), sem a qual os aminoácidos são sintetizados de modo insuficiente. Aminoácidos Sangue Proteínas Plasmáticas Proteínas Aminoácidos Aminoácidos → Proteínas  Proteína Plasmática absorvida

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o Reação de desaminação:

  • A desaminação ocorre principalmente por transaminação, o que significa a transferência de um grupo amino para alguma substância receptora.
  • A desaminação é o inverso da transaminação com relação a síntese de aminoácido. ▪ O α - cetoglutárico atua predominantemente

como receptor do grupo amino e

forma glutamato como o novo aminoácido ▪ O grupo amino do aminoácido se transfere para o receptor ácido α – cetoglutárico e forma ácido glutâmico. ▪ O ácido glutâmico poderá transferir o grupo amino para outras substâncias ou liberá-lo em forma de amônia (NH 3 ). ▪ No processo de perda do grupo amino o ácido glutâmico mais uma vez se transforma no ácido α – cetoglutárico ▪ O ciclo é continuamente repetido. ▪ Para começar esse processo, o excesso de aminoácidos nas células, principalmente no fígado, induz a ativação de aminotransferases, que são as enzimas responsáveis pela maioria das desaminações.

= No processo de perde do

grupo amino, o ácido glutâmico se transforma em: ➢ Ciclo da ureia: (formação da ureia pelo fígado)

  • A amônia liberada durante a desaminação dos aminoácidos é removida quase inteiramente do sangue por sua conversão em ureia.
  • Duas moléculas de amônia e uma molécula de dióxido de carbono se combinam de acordo com a seguinte reação efetiva: 2 NH 3 + CO 2 → H 2 N – C – NH 2 + H 2 O ll O - Essencialmente toda ureia formada no corpo é sintetizada no fígado, na ausência do fígado, ou em pessoas com graves doenças hepáticas, amônia se acumula no sangue, esse acúmulo é extremamente tóxico, principalmente para o cérebro e , pode conduzir ao coma hepático. - Quando o nitrogênio não é reciclado na síntese de aminoácidos ou de ácidos nucléicos, ele é depositado nas mitocôndrias das células do fígado na forma de amônio, onde será convertido em ureia pelo ciclo da ureia ➢ Estágios da formação da ureia: - Ciclo da ureia ou Ciclo da Ornitina , é um ciclo de reações bioquímicas que ocorrem nos animais terrestres para produzir ureia [NH 2 - CO-NH 2 - ] a partir de amoníaco (NH 3 - ). Ocorre parte nas mitocôndrias e parte no citoplasma principalmente

dos hepatócitos (células do fígado), mas também, em

menor grau, nos rins. É muito importante porque a amônia é muito mais tóxica que a ureia, logo seu mal funcionamento por insuficiência hepática ou problema genético resulta uma encefalopatia hepática.

  • O ciclo da ureia consiste em cinco reações: - duas dentro da mitocôndria e três no citosol. O ciclo utiliza

dois grupos amino, um do NH 4 +^ e um do aspartato + um

carbono do HCO 3 -^ para formar a ureia, que é relativamente atóxica.

  • Essas reações utilizam a energia de quatro ligações de fosfato (3 de ATP, que são hidrolizados a 2 ADP e 1 AMP).
  • A molécula de ornitina é a carregadora desses átomos de carbonos e nitrogênios. Reações do ciclo: Passo Reagente Produto Catalisado por Localização 1 2 ATP + HCO 3 -- + NH 3 Carbamilfosfato Pi^ + 2ADP^ +^ Carbamoil fosfato sintetase (CFS1) mitocôndria 2 carbamoil fosfato + ornitina citrulina + Pi Ornitina transcarbamilase (OTC) mitocôndria 3 citrulina + ATP^ aspartato^ +^ argininosuccinato + AMP + |PPi^ Argininosuccinato sintetase (ASS) citosol 4 argininosuccinato Arginina + fumarato Arginosuccinato liase (ASL) citosol 5 Arginina + H 2 O ornitina + ureia Arginase 1 (ARG1) citosol Aminoácido (doa grupo amino) Ácido α – cetoglutárico (recebe o grupo amino) Ácido Glutâmico (pode transferir um grupo amino para outros substâncias ou libera o grupo em forma de amônia (NH 3 ) Ácido α – cetoglutárico (reinicia o ciclo)

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específico para formar o complexo aminoácido tRNA e ao mesmo tempo libera o monofosfato de adenosina. 3) O tRNA, que carrega o complexo aminoácido, faz contato então com a molécula de mRNA no ribossomo, alinhando o aminoácido na sequência apropriada para formar proteína. 4) Sob a influência da enzima pepditiltransferase do ribossomo são formadas as ligações peptídicas que dão origem as proteínas. ➢ Revisando: 

  • As proteínas são sintetizadas constantemente a partir de aminoácidos e degradadas novamente no organismo, numa reciclagem contínua.
  • Os aminoácidos não utilizados imediatamente após a síntese proteica são perdidos, já que não ocorre estocagem de proteínas. Desta forma, o total de proteínas no corpo de um adulto saudável é constante, de forma que a taxa de síntese proteica é sempre igual à de degradação.
  • A degradação da proteína leva a uma perda diária de nitrogênio proteico pela ureia excretada, em quantidade aproximada de 35 a 55g/dia.
  • Qualquer aminoácido que não seja utilizado pelo organismo é degradado. O processo de remoção do grupo amino libera amônia, substância extremamente tóxica, que então é convertida em um composto não tóxico (ureia) excretado pela urina.
  • Ou seja, o ciclo da ureia é o principal processo de eliminação de amônia, tendo início na mitocôndria, necessitando de 4 adenosinatrifosfato (ATP) para excretar, pelos rins, duas moléculas de amônia na forma de ureia.
  • O descarte do nitrogênio é feito de 2 formas:
    1. remoção do grupo amino dos aminoácidos, que ocorre por 2 vias: a transdeaminação (transaminação ligada à deaminação oxidativa) e a transaminação
    2. formação de ureia pelo ciclo da ornitina, que consome 1,5 ATP para cada molécula de ureia formada.
  • Os aminoácidos são fundamentais na síntese protéica e são precursores de todos os compostos nitrogenados não proteicos, como as bases nitrogenadas dos nucleotídeos, e as aminas e seus derivados, como a histamina e a adrenalina.
    • Estima-se que num ser humano adulto e saudável haja uma renovação de aproximadamente 400g de proteína por dia. Cerca de 300g são passíveis de serem reutilizados, enquanto os demais 100g são eliminados.
    • A elevação do nível plasmático de aminoácidos, assim como de glicose, estimula as células β do pâncreas endócrino a secretar insulina. Este hormônio estimula a captação de aminoácidos pelo músculo e pelo fígado, além de ativar o aparato enzimático responsável pela síntese de proteínas.
    • O fígado é também o órgão mais importante na desaminação dos aminoácidos, etapa preliminar na sua interconversão nos diversos aminoácidos não essenciais e oxidação.
    • Neste processo, ocorre a síntese de ureia, a qual é excretada na urina. Várias proteínas plasmáticas são sintetizadas exclusivamente no fígado. Como resultado destas atividades, o fígado é capaz de controlar os níveis plasmáticos de ureia e de proteínas.
    • Depois de retirado o grupamento amino, a cadeia carbônica é encaminhada para o metabolismo energético.
    • Além da sua função como importante fonte de carbono para o metabolismo oxidativo e a produção de energia, as proteínas da dieta têm de fornecer quantidades adequadas dos aminoácidos que não podemos sintetizar para sustentar a síntese normal de novas proteínas.
    • A fim da proteína da dieta contribuir tanto para o

metabolismo energético quanto para o pool

(conjunto) de aminoácidos essenciais, a proteína

precisa ser digerida em aminoácidos livres ou pequenos peptídeos e absorvida no intestino. SAIBA MAIS: A pancreatite aguda é caracterizada como uma doença inflamatória decorrente da ativação anormal das enzimas pancreáticas e liberação de uma série de mediadores inflamatórios, atingindo, além do pâncreas, os tecidos peripancreáticos, podendo inclusive afetar outros órgãos. Desse modo, os zimogênios são convertidos para sua forma ativa ainda nas células pancreáticas, causando a própria destruição da glândula. Isso causa dores intensas e lesão ao órgão, o que pode

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ser fatal. É considerada a doença pancreática mais comum em crianças e adultos, e pode se manifestar com duas apresentações clínicas: leve (intersticial) – as manifestações cursam com mínima repercussão sistêmica, obtendo melhora com a reposição de líquidos e eletrólitos – ou grave (necrosante) – além das complicações locais, há falência de órgãos e sistemas distantes.

  • As proteínas, como os demais compostos constituintes de um organismo, não são permanentes, estando em contínua degradação e síntese. Estima-se que, em um ser humano adulto com uma dieta adequada, haja uma

renovação ( turnover) de aproximadamente 400g de

proteínas por dia. A manutenção da concentração de uma determinada proteína é obtida pela síntese desta proteína em uma velocidade equivalente à de sua degradação e, embora existam variações de concentrações em tempos muitos curtos, em geral, a concentração proteica mantém-se constante no indivíduo adulto e hígido.

  • Uma consequência importante do turnover proteico é restar sempre uma certa quantidade de aminoácidos não utilizados, porque o conjunto de aminoácidos gerados da degradação de proteínas nunca é igual ao conjunto de aminoácidos necessários para compor as proteínas a serem sintetizadas.
  • Sabendo que não há meio de armazenar aminoácidos em nosso organismo, satisfeitas as necessidades de síntese, os excedentes são degradados e seu nitrogênio excretado.
  • O conjunto de aminoácidos é utilizado para a síntese de proteínas e de outras moléculas nitrogenadas (os aminoácidos são precursores de todos os compostos nitrogenados não proteicos).
  • Podemos concluir, então, que os aminoácidos sofrem o processo oxidativo em três diferentes circunstâncias metabólicas:
    • Durante a síntese e degradação normal de proteínas, alguns aminoácidos obtidos pela degradação são utilizados para a síntese de novas proteínas;
    • Quando a dieta é rica em proteínas e a ingestão excede as necessidades do corpo, tal excesso é degradado, visto que os aminoácidos não podem ser estocados;
    • Durante o jejum ou em doenças como a diabetes melito, quando os carboidratos já não estão mais disponíveis ou não podem ser utilizados, as proteínas celulares são utilizadas como combustível.
  • Em todas essas condições metabólicas, os aminoácidos perdem seus grupamentos amino para formar α-cetoácidos, os “esqueletos de carbono” dos aminoácidos.
  • Os α-cetoácidos sofrem oxidação a CO 2 e H 2 O ou, geralmente mais importante, fornecem unidades de 3 e 4 carbonos que podem ser convertidas em glicose.
  • De um modo geral, as vias de degradação convergem para vias metabólicas centrais. No caso do metabolismo dos aminoácidos, todos eles contêm um grupamento amino, logo, seu processo de degradação inclui uma etapa chave, na qual o grupamento amino é separado do esqueleto de carbonos e desviado para vias específicas de utilização de aminoácidos.
  • A cadeia de carbonos é utilizada em rotas metabólicas de gliconeogênese e lipogênese, enquanto a parte nitrogenada dos aminoácidos, na forma de amônia, é processada em uma vida denomina “ciclo da ureia”. SE LIGA! Quando os aminoácidos são metabolizados, o excesso de nitrogênio resultante deve ser excretado. Uma vez que a forma primária na qual o nitrogênio é removido dos aminoácidos é a amônia e, por ser a amônia livre muito tóxica, os seres humanos convertem a amônia em ureia, que é neutra, menos tóxica, muito solúvel e excretada na urina. Os animais que excretam ureia são denominados ureotélicos. Em média, entre os indivíduos, 80% do nitrogênio excretado estão na forma de ureia e quantidade menores são secretadas na forma de ácido úrico, creatinina e íon amônio.
  • Catabolismo de aminoácidos:
  • A degradação dos aminoácidos compreende a remoção e a excreção do grupo amino e a oxidação da cadeia carbônica remanescente (α-cetoácido). 1. Remoção do grupo amino:
  • O primeiro passo no catabolismo da maioria dos aminoácidos (12 deles) é a transferência de seus grupos amino para o α-cetoglutarato, formando glutamato. Aminoácido + α-cetoglutarato ↔︎ α-cetoácido + glutamato

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- Ler: https://www.lume.ufrgs.br/bitstream/handle/10183/ 4/000758693.pdf 4. CONHECER AS DIRETRIZES DA PNAM:

  • A Política Nacional de Alimentação e Nutrição (PNAN), aprovada no ano de 1999, integra os esforços do Estado Brasileiro que por meio de um conjunto de políticas públicas propõe respeitar, proteger, promover e prover os direitos humanos à saúde e à alimentação.
  • A completar-se dez anos de publicação da PNAN, deu- se início ao processo de atualização e aprimoramento das suas bases e diretrizes, de forma a consolidar-se como uma referência para os novos desafios a serem enfrentados no campo da Alimentação e Nutrição no Sistema Único de Saúde (SUS).
  • Em sua nova edição, publicada em 2011, a PNAN apresenta como propósito a melhoria das condições de alimentação, nutrição e saúde da população brasileira, mediante a promoção de práticas alimentares adequadas e saudáveis, a vigilância alimentar e nutricional, a prevenção e o cuidado integral dos agravos relacionados à alimentação e nutrição.
  • Para tanto está organizada em diretrizes que abrangem o escopo da atenção nutricional no SUS com foco na vigilância, promoção, prevenção e cuidado integral de agravos relacionados à alimentação e nutrição ; atividades, essas, integradas às demais ações de saúde nas redes de atenção, tendo a atenção básica como ordenadora das ações.
  • As diretrizes que integram a PNAN indicam as linhas de ações para o alcance do seu propósito, capazes de modificar os determinantes de saúde e promover a saúde da população. Sendo consolidadas em:
  • Organização da Atenção Nutricional
  • Promoção da Alimentação Adequada e Saudável;
  • Vigilância Alimentar e Nutricional
  • Gestão das Ações de Alimentação e Nutrição
  • Participação e Controle Social
  • Qualificação da Força de Trabalho
  • Controle e Regulação dos Alimentos
  • Pesquisa, Inovação e Conhecimento em Alimentação e Nutrição
  • Cooperação e articulação para a Segurança Alimentar e Nutricional - Ler: https://bvsms.saude.gov.br/bvs/publicacoes/politica_na cional_alimentacao_nutricao.pdf

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❖ REFERÊNCIAS:

https://www.sbcbm.org.br/obesidade-sarcopenica-3/ http://www.unimep.br/phpg/mostraacademica/anais/5m ostra/4/82.pdf https://www.msdmanuals.com/pt- br/casa/dist%C3%BArbios- nutricionais/desnutri%C3%A7%C3%A3o/desnutri%C3%A 7%C3%A3o https://www.marilia.unesp.br/Home/Instituicao/Docente s/FlaviaGoulart/aula_aminoacidos.pdf https://bvsms.saude.gov.br/bvs/publicacoes/obesidade_ desnutricao.pdf https://www.msdmanuals.com/pt/profissional/dist%C3% BArbios- nutricionais/desnutri%C3%A7%C3%A3o/vis%C3%A3o- geral-da-desnutri%C3%A7%C3%A3o https://nutmed.com.br/storage/resources/5/2419/Apostil a%20Desnutri%C3%A7%C3%A3o%20e%20Transtornos %20Alimentares.pdf https://www.msdmanuals.com/pt- br/profissional/dist%C3%BArbios- nutricionais/desnutri%C3%A7%C3%A3o/desnutri%C3%A 7%C3%A3o-energ%C3%A9tico-proteica-dep https://revista- fi.com/upload_arquivos/201606/ 70487 75.pdf https://cesad.ufs.br/ORBI/public/uploadCatalago/ 10072012Quimica_Biomoleculas_aula_3.pdf https://cesad.ufs.br/ORBI/public/uploadCatalago/ 10072012Quimica_Biomoleculas_aula_4.pdf https://cesad.ufs.br/ORBI/public/uploadCatalago/ 27032012Quimica_Biomoleculas_Aula_13.pdf https://www.lume.ufrgs.br/bitstream/handle/10183/ 4/000758693.pdf https://bvsms.saude.gov.br/bvs/publicacoes/politica_na cional_alimentacao_nutricao.pdf