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Bioquímica Biomoléculas podem ser constituídas por carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O), nitrogênio (N), fosforo (P), cálcio (Ca), enxofre (S), que representam 97%do peso corporal seco. Também há outros elementos que podem estar presentes em menores quantidades como o ferro (Fe), magnésio (Mg), selênio (Se), zinco (Z) e níquel (Ni). Os minerais são divididos em macroelementos, que são essenciais em grandes quantidades para o organismo humano, e oligoelementos, essenciais em pequenas quantidades. As principais biomoléculas são: aminoácidos, proteínas, lipídeos e ácidos nucleiocos que se apresentam em formas simples ou individuais, denominadas de MONÔMEROS (aminoácidos, nucleotídeo, monossacarídeo), formas complexas formadas por unidades repetidas de monômeros, chamados de POLÍMEROS (proteína, ácido nucleico, polissacarídeo). A glicose é um carboidrato simples, já o amido é um carboidrato complexo sendo polissacarídeo. Água: Representa 70% do corpo humano, as biomoléculas e reações estão em dispersão ou acontecem em ambiente aquoso. A água possui diversas funções como podendo ser para reações bioquímicas, transporte de substância, descarte, participação ativa em reações químicas e regulação da temperatura corporal. Quimicamente, ela é constituída por um átomo de oxigênio ligado covalentemente a dois de hidrogênio e é definida como polar. O oxigênio possui carga negativa parcial, que facilita a interação entre várias moléculas de água já que se atraem. Isso favorece a solubilização de diversas substâncias na água e a ligação entre as moléculas de água se define por pontes de hidrogênio ou ligação de hidrogênio. As biomoléculas estão dispersas no organismo na forma de solução. Quimicamente, uma solução é composta por um
soluto, substância sólida ou em menor quantidade, e um solvente, em maior quantidade. A solubilidade se refere à capacidade de um soluto interagir com um solvente. A característica polar da água a faz dissolver mais substâncias e em maior quantidade sendo considerada solvente universal. As biomoléculas são divididas em polares ou hidrofílicas, apolares ou hidrofóbicas ou anfipática. Polares ou hidrofílicas (sais minerais, proteínas, carboidratos) se dissolvem totalmente na água. As hidrofóbicas (lipídeos- colesterol) são insolúveis a água e as anfipáticas (fosfolipídios presentes na membrana, lipoproteínas) possuem uma região polar que interage com a água e uma apolar que interage com substâncias hidrofóbicas. As anfipáticas tendem a formar agregados denominadas micelas, nas quais o grupo hidrofólico interage com o ambiente aquoso e os hidrofóbicos se associam ao centro. Propriedades químicas da Água: A água é uma molécula que ao ionizar-se, libera o íon hidrônio H+ (H3O+) e íon hidróxido OH-, H20=H+(H3O) +OH- Ionizar É LIBERAR ÍONS (CARGAS POSITIVAS), CÁTION (NEGATIVOS), ÂNIONS. O ph é uma característica importante da água, definido pela concentração de H+ em uma solução ou meio. Como as concentrações deste íon são muito pequenas, o cálculo do ph, definido pelo logaritmo negativo da concentração de H+. pH= -log[H+[. A água pura possui a mesma concentração de íons H+ e OH- (10-7), sendo então o ph neutro igual a 7. A escala de ph varia de 1,0 a 14,0, soluções que apresentam ph menor que 7 são consideradas ácidas que possuem maiores concentrações de H+ e diminuem o ph do meio. Soluções com ph maior que 7 são básicas pois
e o tampão fosfato que mantém o ph do citoplasma das células próximo do neutro. Aminoácidos: São os monômeros da principal biomolécula: as proteínas. Existem 20 tipos de aminoácidos, a maioria presente em todas as proteínas. Eles são divididos em essenciais e não essenciais, de acordo com a capacidade do organismo em sintetiza-los. Os essenciais são 9, não são sintetizados pelo organismo e são fornecidos pela alimentação. Aminoácidos não essenciais: alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, glicina, ácido glutâmico, glutamina, prolina, serina, tirosina. Essenciais: fenilalamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofato, valina. O estudo de estrutura química dos aminoácidos é importante, pois interfere da formação de proteínas e em processos metabólicos. Os aminoácidos são estruturas químicas constituídas de um grupo amino primário (-NH2) e um grupo ácido carboxílico (-COOH), ligados a um carbono alfa e uma cadeia lateral que difere os 20 aminoácidos e os classificam em aminoácidos apolares, polares, ácidos e básicos. Os aminoácidos são abreviados com 3 letras na literatura bioquímica e com uma letra para se comparar sequências de aminoácidos de proteínas similares. Aminoácidos apolares: são os que apresentam radicais hidrofóbicos, ou seja, hidrocarbonetos (apresentam apenas carbono – C e hidrogênio – H) simples ou modificados. Os representantes desse grupo são a glicina, a alanina, a valina, a leucina, a isoleucina, a metionina, a prolina, a fenilalanina e o triptofano. São aminoácidos com a característica de se unirem formando estruturas compactas com pequenos espaços vazio, agrupando-se dentro da proteína, longe da água da célula. Aminoácidos polares: apresentam cadeias laterais hidrofílicas, apresentam grupos hidroxila (-OH), amida ou
tiol (-SH); são eles serina, treonina, asparagina, glutamina, tirosina e cisteína. A presença de hidroxila na serina, treonina e na tirosina aumentam sua atração pela água, ou seja, ficam mais hidrófilos. A função tiol presente na cisteína pode formar pontes, denominadas ligações dissulfeto, importantes na estabilidade de algumas proteínas. Aminoácidos ácidos: possuem o grupo ácido carboxílico (- COOH) na cadeia lateral, um importante doador de prótons (H+), e são carregados negativamente no interior celular, são eles ácido aspártico e ácido glutâmico (Figura 8). Quando carregados negativamente, são chamados de aspartato e glutamato. Aminoácidos básicos: são carregados positivamente na cadeia lateral devido à presença do grupo amina, um aceptor de prótons (H+); são eles lisina, arginina e histidina. São altamente hidrófilos e estão envolvidos em diversos processos metabólicos, como, por exemplo, nas reações enzimáticas. A ligação entre os aminoácidos para formação dos polímeros é conhecida como ligação peptídica, caracteriza- se por uma reação de condensação (ligação com a perda de uma molécula de água) e ocorre entre o grupo amina de um aminoácido, denominado porção amino terminal (N- teminal), com o grupo ácido carboxílico do outro, denominado porção caboxi- terminal (C-terminal). Os polímeros são também chamados de peptídeos e os aminoácidos que os compõem são denominamos resíduos. As proteínas são moléculas que contêm uma ou mais cadeias polipeptídicas. Aminoácidos biologicamente ativos: Os 20 aminoácidos-padrão sofrem diversas alterações no citoplasma celular, dando origem a outras moléculas que agem independentemente, não só fazendo parte das cadeias polipeptídicas, atuam como transportadores de nitrogênio para o metabolismo celular e como mensageiros
para a formação de uma proteína estável e com funções específicas é de 40 resíduos. Algumas proteínas são compostas por cadeias polipeptídicas simples, unidas posteriormente; um exemplo é a insulina. A sequência de aminoácidos é determinante para a função de uma proteína, devido à estrutura química deles, que influencia na forma tridimensional da proteína. Estrutura secundária: é caracterizada pelos padrões de enovelamento dos polipeptídeos, resultante de um padrão regular de pontes de hidrogênio entre átomos de carbono e hidrogênio do interior dos resíduos, sendo os mais comuns a alfa-hélice (α-hélice) e a folha β (beta) pregueada. A α- hélice é uma estrutura espiralada, formada por pontes de hidrogênio dentro da cadeia,já a folha β pregueada é uma estrutura estendida, formada por pontes de hidrogênio entre duas ou mais cadeias polipeptídicas. Estrutura terciária: define-se pela estrutura tridimensional ou enovelamento global da cadeia polipeptídica, criada por interações diversas entre as cadeias laterais e pontes de dissulfeto. Normalmente, as cadeias laterais hidrofóbicas estão voltadas para o interior da proteína, longe do ambiente aquoso e as cadeias laterais hidrofílicas voltadas para o lado externo. Estrutura quaternária: presente somente em proteínas formadas por mais de uma cadeia polipeptídica, denominadas subunidades, define como estas subunidades se agrupam para formar a estrutura final da proteína. Elas são classificadas como fibrosas ou globulares. Proteínas fibrosas apresentam-se em fibras alongadas, geralmente, insolúveis em água e com papel basicamente estrutural; as proteínas globulares são esféricas, solúveis em água e com ações diversas, como, por exemplo, enzimas, proteínas transportadoras. A desnaturação de uma proteína ocorre quando há modificação na estrutura secundária, terciária ou quaternária devido a alterações nas forças fracas que mantém a estrutura, pode ser reversível ou irreversível.
Diversos fatores podem causar a desnaturação proteica, tais como:
- Temperatura: pequenas elevações de temperatura podem causar modificações importantes nas propriedades das proteínas; a maioria apresenta ponto de fusão bem menores que 100ºC. pH: altera a característica iônica das cadeias laterais dos aminoácidos, alterando as ligações de hidrogênio.
- Detergentes: ligam-se aos aminoácidos apolares, interferindo nas interações Hidrofóbicas.
- Agentes caotrópicos: aumentam a solubilidade das substâncias apolares, interferindo nas interações hidrofóbicas. As proteínas desempenham inúmeras e distintas funções no organismo humano. Abordaremos as principais:
- Veículos de transporte: diversas proteínas tem a função de transportar substâncias no organismo humano, como, por exemplo, a mioglobina, uma proteína pequena, que se liga ao oxigênio, transportando-o para os músculos e a hemoglobina, proteína constituída por 4 subunidades, presente no sangue, que faz o transporte de oxigênio para todas as células.
- Contração muscular: o músculo estriado esquelético é constituído de fibras musculares que, microscopicamente, tem o aspecto de fibras e contém feixe paralelos, denominados miofibrilas, responsáveis pelo encurtamento no momento da contração. As miofibrilas estão acondicionadas no sarcômero e são compostas por filamentos grosso e filamentos finos. Os filamentos grossos são de miosina, proteína constituída por 6 cadeias polipeptídicas e os filamentos finos consistem principalmente em actina, proteína com 357 resíduos.
- Defesa: os anticorpos são um grupo de proteínas que contêm pelo menos 4 subunidades, produzidas pelos linfócitos B e que têm a função de defesa contra infecções bacterianas e virais.
Concentração da enzima e do substrato: quanto maior a concentração da enzima e do substrato, maior será a velocidade da reação. Classificação: Oxido-redutases: reação de oxidação-redução ou transferência de elétrons. EX: desidrogenases e oxidases. Transferases: transferências de grupos funcionais como amina, fosfato, acil e carboxi. EX: quinases e transaminases. Liases: reação de quebra de ligação covalente e remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico. EX: dehidratases e descarboxilases. Hidrolases: reação de hidrólise de ligação covalente. EX: peptidases. Isomerases: reação de interconversão entre isômeros óticos ou geométricos. EX: epimerases. Ligases: reação de formação de novas moléculas a partir da ligação entre duas pré-existentes. EX: sintetases. As enzimas são formadas por uma parte proteica, chamada de apoenzima, e outra parte não proteica chamada de co-fator. Quando o co-fator é uma molécula orgânica recebe a denominação de coenzima. Muitas coenzimas estão relacionadas as vitaminas. O conjunto de enzima + co-fator é chamado de holoenzima. Principais enzimas: Catalase: decompõe o peróxido de hidrogênio. DNA polimerase: catalisa a duplicação do DNA. Lactase: facilita a hidrólise da lactose. Lipase: facilita a digestão de lipídeos. Protease: atuam sobre as proteínas. Urease: facilita a degradação da ureia. Ptialina ou amilase: atua na degradação do amido na boca, transformando-o em maltase.
Pepsina ou protease: atua sobre proteínas, degradando-as em moléculas menores. Tripsina: participa da degradação de proteínas que não foram digeridas no estômago. Enzimas de restrição São produzidas por bactérias, são capazes de cortar o DNA em pontos específicos. Pode-se considerar tesouras moleculares. Elas são fundamentais para a manipulação de DNA. Ribozimas: São moléculas de RNA que atuam como enzimas. Muitas reações químicas que ocorrem dentro da célula são catalisadas pelo RNA. As moléculas de RNA aceleram a velocidade de certas reações químicas. Elas também são altamente especificas quanto ao substrato e permanecem quimicamente intactas após a reação. As ribozimas está ligada a várias etapas da síntese de proteínas nas células. Proteínas É a mais importante das macromoléculas, compondo mais da metade de um peso seco da molécula. Ela é um polímero de aminoácido que pode atuar como enzima, catalisando reações químicas, podendo transportar pequenas moléculas e íons, podem ser motoras para auxiliar no movimento em células e tecidos, participam da regulação genica (ativando ou inibindo), estão no sistema imunológico. Uma proteína é um grande polipeptídeo, ou seja, resíduos de aminoácidos estão ligados entre si covalentemente, chamamos de ligação peptídica. É a união entre o grupo carboxila de um aminoácido com o grupo amina de outro aminoácido, liberando água. Esta sequência é única para cada proteína especifica e é determinada pelo gene. Síntese proteica É um processo que se inicia no núcleo da célula, a partir de uma sequência especifica de DNA, que é o gene. Esta etapa se chama transição.
Alimentos de origem animal possuem proteínas mais completas de aminoácidos essenciais. Estão presentes nos vegetais também, mas não encontramos a quantidade necessária diária de aminoácidos essenciais em um único vegetal. Ácidos Nucleicos Podem ser definidos como polímeros compostas por moléculas conhecidas como nucleotídeos. Os dois ácidos nucleicos existentes são o ácido desoxirribonucleico e ácido ribonucleico (RNA). São responsáveis por codificar e traduzir as informações que determinam as sínteses das várias proteínas encontradas nos seres vivos. Função dos ácidos nucleicos São moléculas complexas responsáveis por armazenar e transmitir informações genéticas e garantir a tradução. O armazenamento e a transmissão dessas informações são garantidos por meio do DNA. A tradução é um papel do RNA que é a síntese das proteínas onde é orientada pelas informações genéticas fornecidas pelo DNA. Algumas moléculas de RNA apresentam capacidade enzimática conhecidas como ribozimas. Estrutura ácidos nucleicos São formados pelos nucleotídeos, moléculas compostas por 3 componentes: Grupo fosfato; Açúcar de cinco carbonos (pentose); Base nitrogenada (base contendo nitrogênio) O DNA e o RNA, que são os dois tipos de ácidos nucleicos existentes, apresentam diferenças em seus nucleotídeos. O açúcar de 5 carbonos pode ser a ribose ou desoxirribose. Esses açúcares se diferenciam pelo fato de que a desoxirribose apresente um átomo de oxigênio a menos que a ribose. A desoxirribose está presente no DNA, já a ribose apenas no RNA.
As bases nitrogenadas de um nucleotídeo também são variadas. São bases nitrogenadas: adenina, guanina, citosina, timina e uracila. Estão agrupadas em 2 grupos: pirimidinas e purinas. Cada uma possui 1 ou 2 anéis com átomos de nitrogênio. Pirimidinas: observa-se a presença de um anel de 6 átomos, incluindo carbono e nitrogênio. Já nas purinas verifica-se a presença de um anel de 6 átomos fusionado a um anel que contém cinco átomos. Citosina, timina e uracila são pirimidinas, já a adenina e a guanina são purinas. No DNA estão presentes as bases citosina, guanina, adenina e timina. Já no RNA a timina está ausente e em seu lugar se encontra a uracila. Os nucleotídeos se ligam por meio de ligações fosfodiéster que é um grupo de fosfato ligando dois açúcares de dois nucleotídeos. Essa ligação é responsável por formar um padrão de unidades de açúcar-fosfato. Quando os nucleotídeos se ligam, observa-se que as 2 extremidades livres do polímero ficam diferentes uma da outra. Em uma das extremidades está o grupo fosfato ligado ao carbono 5’; na outra temos um grupo hidroxila ligado ao carbono 3’. Essas extremidades são chamadas de extremidades 5’ e 3’. O DNA é o ácido nucleico responsável por armazenar as informações hereditárias. As informações genéticas nessa molécula estão organizadas em unidades chamadas de genes, os quais são herdáveis. Esse ácido nucleico é formado por dois polinucleiotidios dispostos de maneira espiralada em torno de um eixo imaginários (dupla hélice). As cadeias de açúcar-fosfato estão organizadas mais externamente e estão unidas por meio de ligação de hidrogênio estabelecidas entre os pares de bases nitrogenadas dispostos mais internamente. O açúcar encontrado nos nucleotídeos do DNA é a desoxirribose. As bases nitrogenadas se pareiam especificamente: adenina com timina, guanina com citosina, assim temos
Monossacarídeos: carboidratos simples que atuam como blocos a partir do qual serão formados os outros mais complexos. Podem ser classificados de acordo com a cadeia principal de carbono. EX: glicose, galactose, frutose. Dissacarídeos: formados por 2 monossacarídeos por meio de ligações glicosídicas. EX: sacarose (formada pela frutose e glicose), maltose (formada por 2 moléculas de glicose), lactose (formada por glicose e galactose). Polissacarídeos: carboidratos complexos formados por vários monossacarídeos unidos entre si por ligações glicosídicas. EX: amido, celulose, glicogênio. Classificação dos monossacarídeos Podem ser classificados de acordo com o número de carbonos que possuem suas moléculas. Os mais simples são as trioses que possuem 3 carbonos. Temos também as tetroses, pentoses, hexoses, mas as principais são as hexoses e as pentoses. Entre as pentoses se destaca a ribose e nas hexoses a glicose. Carboidratos simples e complexos Os simples são facilmente absorvidos no corpo e os complexos apresentam um processo de absorção mais demorado. Os simples são formados por açúcares simples ou por um par deles, e os complexos por cadeias mais complexas de açúcar. Alguns alimentos com carboidrato simples: mel, rapadura, balas e doces em geral. E exemplo de carboidrato complexo: pães, massas, feijões e lentilha. Exemplos de carboidratos Glicose: carboidrato simples e também um monossacarídeo, é fundamental para o processo de respiração celular, onde a energia será produzida pela célula. Os principais polissacarídeos são formados pela polimerização da glicose. Amido: principal substancia de reserva de energia dos vegetais. É formado por 2 tipos de polímeros de glicose: amilopectina e amilose. Os grãos de amido
presentes nas plantas ficam armazenados no interior dos plastos, organelas da célula vegetal. Glicogênio: principal reserva energética dos animais e é formado pela união de várias moléculas de glicose. É encontrado armazenado no nosso fígado e músculos. Quando precisamos de energia ele é quebrado em glicose, que será usada pelas células. Celulose: encontrada na parede celular da célula vegetal, formada por unidades de glicose. É um carboidrato fibroso, resistente e insolúvel em água. Quitina: é um polissacarídeo encontrado na parede celular das células de alguns fungos e na composição do exoesqueleto dos artrópodes como crustáceos e insetos. Alimentos ricos em carboidratos Encontrados em todo alimento de origem vegetal, pois as plantas o produzem no processo da fotossíntese e armazenam carboidrato como fonte de energia. Alguns alimentos possuem maior concentração de carboidratos do que outros. Podemos citar: milho, arroz, mandioca, batata e inhame. Unidade V
