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Bioenergética, Metabolismo de carboidratos, Exercícios de Bioquímica

Universidade Federal Fluminense (UFF)Bioquímica

Bioenergética, Metabolismo de carboidratos

Tipologia: Exercícios

2024

Compartilhado em 11/04/2025

marilia-goncalves-14
marilia-goncalves-14 🇧🇷

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Instituto de Biologia
Departamento de Biologia Celular e Molecular
Disciplina: Bioquímica
Estudo Dirigido
Exercícios de recordação
1) Calcule em molaridade e em %P/V as concentrações das 4 soluções aquosas de Cloreto de Sódio – NaCl
(PM = 58,5 g/mol).
1) 1,5g em 20mL de solução
2) 1,9g em 100mL solução
3) 2,5g em 50mL de solução
4) 5,0g em 500mL de solução
Agora calcule em molaridade as concentrações finais das seguintes soluções diluídas:
a) 1,0mL da sol. 1 + 9,5mL de água destilada
b) 5,0mL da sol 2 + água q.s.p. 50mL
c) diluição de 4x da solução 3, para um volume final de 120mL.
d) diluição de 1:9 da solução 4, para um volume final de 20mL.
e) 50,0 µL da solução 4 + 0,95 mL de água.
Calcule qual seria a quantidade de soluto que deveria ser pesada para o preparo dessas novas
soluções. Seria possível a pesagem dessas quantidades em qualquer balança de laboratório?
Como você prepararia 5 mL de uma solução de NaCl 0,5M a partir da solução 1?
Água, Tampão, Aminoácidos, Proteínas e Enzimas
1) Qual a concentração (em mol/L) da água pura? Demonstre como você chegou ao resultado, considerando
massa do O = 16 e massa do H = 1.
2) Para cada afirmativa abaixo escreva F para “falso” e V para “verdadeiro”, justificando quando a
alternativa for falsa.
( ) O caráter polar de uma molécula de água causa atração de outras moléculas de água, que interagem entre
si através de pontes de hidrogênio e promovem uma coesão interna.
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( ) A água atua como solvente universal, ou seja, pode solubilizar substâncias polares e apolares.
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( ) Num mesmo volume dado, existem menos moléculas de água no estado sólido do que no estado líquido
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Baixe Bioenergética, Metabolismo de carboidratos e outras Exercícios em PDF para Bioquímica, somente na Docsity!

Instituto de Biologia Departamento de Biologia Celular e Molecular Disciplina: Bioquímica Estudo Dirigido Exercícios de recordação

  1. Calcule em molaridade e em %P/V as concentrações das 4 soluções aquosas de Cloreto de Sódio – NaCl (PM = 58,5 g/mol).
  2. 1,5g em 20mL de solução
  3. 1,9g em 100mL solução
  4. 2,5g em 50mL de solução
  5. 5,0g em 500mL de solução Agora calcule em molaridade as concentrações finais das seguintes soluções diluídas: a) 1,0mL da sol. 1 + 9,5mL de água destilada b) 5,0mL da sol 2 + água q.s.p. 50mL c) diluição de 4x da solução 3, para um volume final de 120mL. d) diluição de 1:9 da solução 4, para um volume final de 20mL. e) 50,0 μL da solução 4 + 0,95 mL de água.  Calcule qual seria a quantidade de soluto que deveria ser pesada para o preparo dessas novas soluções. Seria possível a pesagem dessas quantidades em qualquer balança de laboratório?  Como você prepararia 5 mL de uma solução de NaCl 0,5M a partir da solução 1? Água, Tampão, Aminoácidos, Proteínas e Enzimas
  6. Qual a concentração (em mol/L) da água pura? Demonstre como você chegou ao resultado, considerando massa do O = 16 e massa do H = 1.
  7. Para cada afirmativa abaixo escreva F para “falso” e V para “verdadeiro”, justificando quando a alternativa for falsa. ( ) O caráter polar de uma molécula de água causa atração de outras moléculas de água, que interagem entre si através de pontes de hidrogênio e promovem uma coesão interna.

( ) A água atua como solvente universal, ou seja, pode solubilizar substâncias polares e apolares.

( ) Num mesmo volume dado, existem menos moléculas de água no estado sólido do que no estado líquido

( ) Um mesmo número de moléculas de água ocupa menos espaço no estado sólido que no estado líquido.

  1. Dada a constante de dissociação da água Kw = [H+]  [OH-] = 10-14^ M^2 , você diria que a água pura é capaz de conduzir eletricidade? Por quê?
  2. Explique como a estrutura da água pode determinar as suas propriedades, como elevado ponto de fusão, elevado calor específico e aumento de volume na forma sólida.
  3. O que são pontes de hidrogênio? Em relação a essas ligações, qual a diferença entre a água no estado líquido e a água no estado sólido?
  4. Por que a água pode atuar como solvente?
  5. Como se comporta um ácido fraco em solução? E um ácido forte?
  6. O que é pH? Como surgiu a escala de pH?
  7. O que é o pKa de um ácido? Como determiná-lo?
  8. O que são soluções-tampão e como funcionam?
  9. A aspirina (ver figura) é um ácido fraco com pK 3,5, que é absorvido para o sangue através das células epiteliais do estômago e do intestino. O pH do conteúdo estomacal é de 1,5, enquanto o pH do conteúdo intestinal é igual a 6. Sabendo-se que a passagem de uma molécula através da membrana plasmática é determinada, dentre outros fatores, pela sua polaridade (moléculas carregadas e altamente polares passam mais lentamente, enquanto moléculas neutras e hidrofóbicas passam rapidamente), diga em qual dos dois órgãos a aspirina é absorvida mis rapidamente? Justifique sua resposta.
  10. Dados os aminoácidos abaixo calcule a carga para cada um deles e a seguir construa um peptídio com a seguinte sequência de aminoácidos : Glu-Ala-Leu-Lys , destacando as ligações peptídicas e as extremidades carboxi e aminoterminal. Calcule a carga deste peptídeo em duas situações: pH 7,2 e pH 11 e, por fim, calcule também o pI deste peptídeo.

b) ácido acético 0,05M e acetato de sódio 0,1M. c) ácido clorídrico 0,1 M. d) lisina completamente protonada 1M e lisina parcialmente dissociada 2M (pK1= 2,18; pK2= 8,95; pKR= 10,53)

  1. Descreva os níveis de organização de uma proteína. a) Que tipos de ligações químicas estão envolvidas na manutenção da estrutura protéica em cada um destes níveis? b) Como diferentes tipos de aminoácidos podem contribuir para cada tipo de ligação formada?
  2. Em que se baseia o processo de eletroforese? Qual o papel do SDS e do DTT neste processo?
  3. O que é o processo de desnaturação? Qual nível estrutural das proteínas não é afetado por este processo? Explique.
  4. As modificações pós traducionais envolvem modificações na estrutura química de peptídios após a sua síntese, principalmente através da ligação covalente de grupos funcionais a determinados resíduos de aminoácidos. Dê exemplos de modificações pós traducionais e explique como essas modificações podem alterar a função de uma proteína.
  5. Qual das mutações na molécula de mioglobina deve ter o maior efeito na estrutura terciária da mioglobina? Justifique sua resposta. a) Trp14 para Phe b) Trp14 para Leu c) Trp14 para Asp Triptofano Fenilalanina Leucina Aspartato
  6. Sobre estrutura de proteínas, responda: a) O que é o fenômeno da desnaturação? Cite e explique duas situações que podem levar à desnaturação proteica. b) Identifique os níveis estruturais representados ao lado e indique quais os tipos de interações químicas que formam/estabilizam cada uma dessas estruturas
  7. A isoeletrofocalização é uma técnica onde uma amostra proteica não desnaturada é aplicada a um tubo contendo um gel equilibrado em um gradiente de pH (ver Figura abaixo). Ao serem submetidas a uma corrente elétrica, as proteínas migram de acordo com sua carga para um dos pólos do gel e param de migrar em diferentes pontos do gel (as bandas no tubo mais à direita representam diferentes proteínas). Explique por que isso acontece e qual informação importante pode ser obtida com esta técnica. c) d) a) (^) b)
  1. O sabor adocicado do milho recém-colhido é devido ao alto nível de açúcar dos grãos. O milho comprado no mercado (vários dias após a colheita) não é mais tão doce, porque cerca de 50% do açúcar livre do milho é convertido enzimaticamente em amido um dia após a colheita. Uma alternativa para preservar o sabor doce do milho fresco é mergulhar as espigas descascadas em água fervente por alguns minutos. O milho tratado dessa maneira e depois guardado em congelador mantém seu sabor adocicado. Explique qual é a base bioquímica deste procedimento? É fundamental congelar o milho após a fervura?
  2. Defina: a) Catalisador; b) Cofator; c) Grupo Prostético; d) Holoenzimas; e) Energia de Ativação;
  3. Diferencie os modelos chave-fechadura e encaixe induzido para a ligação do substrato a uma enzima.
  4. Por que uma pequena variação no pH do meio pode causar grande variação na atividade de certas enzimas enquanto outras são pouco sensíveis ao pH?
  5. O que é a energia livre de Gibbs de um composto e como ela se aplica aos sistemas biológicos?
  6. De onde vem a energia que diminui a energia de ativação?
  7. Descreva a origem e mecanismo básico de funcionamento das coenzimas.
  8. O que são reações espontâneas? Existe alguma forma de uma célula viva impulsionar uma reação não- espontânea? Em caso afirmativo, explique como isso ocorre e dê um exemplo.
  9. Observe o gráfico de cinética enzimática abaixo e descreva o mecanismo de inibição enzimática apresentado em termos de Vmáx e Km.