aula: anticorpos e imunoglobulinas, Slides de Evolução

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AULA: ANTICORPOS E

IMUNOGLOBULINAS –

PARTE I

Prof. Helio José Montassier

• Imunoglobulinas – são Glico-Proteínas de conformação globular (Imunoglobulinas) que atuam como os principais mediadores da Resposta Imune Adquirida Humoral (RIH) para reconhecerem e se combinarem especificamente com Ags.
• Podem ser encontradas secretadas em fluidos biológicos (plasma / soro sanguíneo, secreções mucosas)  Anticorpos (=Acs) ou ancoradas na membrana de Linfócitos B  Receptores p/ reconhecimento de Ags de Linfócitos B (= BCR).

RELAÇÃO E EVOLUÇÃO DOS GENES ENVOLVIDOS NA BIOSSÍNTESE DE IMUNOGLOBULINAS / BCRs / Acs

Evolução dos Genes e das Moléculas para Reconhecimento de Moléculas Estranhas (Ags): A Superfamília das Imunoglobulinas – Biossíntese de Igs / Acs

PRINCIPAIS PROPRIEDADES ESTRUTURAIS, FÍSICO-QUÍMICAS E BIOLÓGICAS DE IMUNOGLOBULINAS / BCRs / Acs

Anticorpos e Imunoglobulinas 2 - Propriedades Físicas, Químicas e Antigênicas dos Acs e Igs. 2.1.- Quanto à Solubilidade em Soluções Saturadas de Sais Neutros (Sulfato de Amônio e Sulfato de Sódio  Globulinas. 2.2.-Quanto à Carga Eletrostática  Acs e Igs tendem a apresentar cargas positivas, migrando na eletroforese na fração gama globulina e mais próxima do polo negativo. 2.3.- Quanto ao P.M. e ao Tamanho  Acs e Igs apresentam P.M. variando de 150 a 900 kda e coeficiente de sedimentação variando de 7 a 19S. 2.4.-Quanto à Estrutura Antigênica  Os Acs são proteínas e atuam como excelentes Ags e imunógenos entre diferentes espécies de animais, podendo ser usados na produção de antissoros, que servirão para caracterizar diferentes epítopos presentes em diferentes cadeias peptídicas e regiões que compõem as moléculas de Acs/Igs. Dessa forma, foi verificado que os Acs existem sob formas diferentes de classes ou subclasses/isótipos de Igs (*Principais Classes / Isótipos são IgG, IgM, IgA, IgD e IgE).

Anticorpos e Imunoglobulinas 3 - Estrutura Básica das Moléculas de Acs e Igs 3.1.-Organização molecular da Ig protótipo de modelo para estudo – IgG:- 2 cadeias pesada (H - Heavy) e 2 cadeias leves (L - Light), uniões dessas cadeias por pontes dissulfeto (S-S), regiões constantes (C) e variáveis (V) de cadeias pesadas e leves, região de dobradiça, domínios da cadeia pesada e da cadeia leve. 3.2.- Fragmentos peptídicos [Fab, F(ab’)2 e Fc] gerados por clivagem enzimática com Papaína e/ou Pepsina e cadeias polipeptídicas H e L liberadas por redução e alquilação das pontes dissulfeto das moléculas de Acs / Igs. 3.3.-A estrutura de uma molécula completa de Ig / Ac em relação as cadeias polipeptídicas H e L liberadas por quebra das pontes dissulfeto ou dos fragmentos peptídicos gerados por clivagem enzimática na montagem de uma molécula padrão de Ac/Ig (vide os 2 slides seguintes). 4.- Polimorfismo das Igs:-

• classes ou subclasses/isótipos de Igs (Principais Classes são IgG, IgM, IgA, IgD e IgE).
• Alótipos de Igs.
• Idiótipos de Igs.

Propriedades das Imunoglobulinas (BCRs) dos Anticorpos (Acs)

• Acs são sintetizados pelos plasmócitos derivados dos linfócitos B ativados após o estímulo antigênico
• BCRs são sintetizados durante o desenvolvimento de linfs. B e não dependem do estímulo antigênico Acs- São secretados BCRs – São ligados à membrana de Linfs. B