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Um aula da faculdade de medicina de ribeirão preto da universidade de são paulo sobre os anticorpos, suas estruturas, funções e aplicações. Os anticorpos, também chamados de imunoglobulinas, são proteínas produzidas por plasmócitos que defendem o organismo contra antígenos. Os anticorpos podem se apresentar ligados à membrana celular ou solúveis no sangue e são formados por duas cadeias maiores e duas menores. As regiões variáveis determinam a especificidade aos diferentes antígenos, enquanto as regiões constantes determinam as classes de anticorpos. As funções dos anticorpos incluem neutralização, opsonização, fagocitose, citotoxicidade, inflamação, lise e ativação do sistema complemento.
O que você vai aprender
Tipologia: Slides
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Professora: Isabel K. F. M. Santos
Aluno PAE: Ricardo Cardoso Castro
Cursos: Fisioterapia/Terapia Ocupacional
Discentes: Márcia Caroline Diniz Rodrigues Isadora Sousa Larissa Montagnana Mariana Taffarel Ana Laura Machado
A região Fab é composta pelos domínios variáveis e constantes das cadeias leves (L) (VL e CL) e pesadas (H) (CL e CH). A região Fc é composta pelos domínios constantes de ambas as cadeias H. Entre as porções Fab e Fc existe uma estrutura chamada de dobradiça, que tem como função tornar a imunoglobulina mais flexível, o que facilita a interação do anticorpo ao antígeno (Figura 1). As cadeias leves e pesadas interagem através de ligações covalentes por pontes de dissulfeto que se formam entre os resíduos de cisteínas. Quando expressa na membrana plasmática das células B, os anticorpos de membrana apresentam em sua porção C terminal um domínio transmembrana, que permite a inserção na membrana plasmática da célula. Este domínio está ausente nos anticorpos secretados (Figura 1). A região Fab é composta pelos domínios variáveis das cadeias L e H (VL e VP). Cada domínio variável contém 3 segmentos hipervariáveis de aproximadamente 10 aminoácidos, denominados Regiões Determinantes de Complementariedade (CDR): CDR1, CDR2, CDR3. As CDR formam o sítio de ligação ao antígeno (Figura 2). Os segmentos CDR3 são os mais variáveis, por possuir mecanismo especiais de geração de diversidade. As diferenças sequenciais entre os CDR de diferentes moléculas de anticorpo contribuem para a formação de superfícies de interação distintas (especificidade) (Figura 2). Durante a ligação à antígenos, um ou mais dos CDR podem estar fora da região de contato com a molécula, não participando desta interação
Figura 2. Sequências de aminoácidos mais variáveis estão agrupadas em três regiões hipervariáveis que corresponde às regiões CDR1, CDR2 e CDR3. O gráfico Kabat-Wu mostra variabilidade de aminoácidos nas moléculas de IG. Fonte: Abbas: Imunologia Celular e Molecular.
Os linfócitos B têm a capacidade de produzir diferentes subtipos imunoglobulinas (Ig). Inicialmente, essas células produzem anticorpos com um número
limitado de especificidades, denominadas de anticorpos naturais, que são específicos para moléculas de carboidrato ou lipídeos, porém não para proteínas. Além disso, as moléculas de anticorpos podem ser divididas em classes (isótipos) e subclasses com base nas diferenças estruturais de suas regiões Fc. Os isótipos de anticorpos são conhecidos como: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM (Tabela 1). Nos seres humanos, os isótipos IgA e IgG podem ser podem ser divididos em subclasses: IgA1 e IgA2; IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4 (Tabela 1).
Tabela 1. Isótipos dos anticorpos humanos: características e funções. Fonte: Abbas: Imunologia Celular e Molecular.
Os anticorpos têm como principais funções neutralizar e eliminar toxinas microbianas e microrganismos patogênicos, e para isso, estão envolvidos com diversos processos: neutralização, opsonização, fagocitose, citotoxicidade, inflamação, lise e a ativação do sistema complemento. Vale mencionar que constituintes que participam da resposta imune inata trabalham de forma integrada com a imunidade humoral a fim de propiciar a defesa do indivíduo, como por exemplo, com os fagócitos, eosinófilos e com proteínas do sistema complemento.
uma parte dela. Esta região é chamada determinante, ou epítopo. As macromoléculas podem conter muitos epítopos e cada um pode se ligar a anticorpos diferentes. Quando estes epítopos são repetidos temos uma polivalência. Existem diferentes maneiras de conformação dos epítopos numa molécula. Podem ser não sobrepostos, quando são separados espacialmente, e podem se ligar a dois ou mais anticorpos. Quando estão muito próximos são considerados sobrepostos, pois a ligação de um anticorpo impede a ligação de outro. Quando o epítopo é parte de uma proteína, sua formação depende da estrutura (primária, secundária ou terciária) da mesma. Sendo assim, os determinantes podem ser lineares : quando são formados por aminoácidos adjacentes (estrutura primária). Nesses casos podem ser acessíveis aos anticorpos se estiverem na superfície da proteína ou surgir apenas quando a mesma é desnaturada. Outro tipo de determinante são os conformacionais : formados por aminoácidos que não estão em sequência, mas que se mantêm em justaposição quando a proteína está dobrada. Existem ainda os determinantes neoantigênicos que estão inacessíveis ao anticorpo, mas que se tornam expostos quando a proteína sofre modificações como proteólise, glicosilação, fosforilação, entre outras. O reconhecimento do antígeno pelo anticorpo é feito por uma ligação não covalente e reversível. A força de ligação entre um sítio de combinação e um antígeno é chamada afinidade. A região de dobradiça do anticorpo permite flexibilidade, possibilitando que um único antígeno se ligue a vários antígenos dependendo do tipo de anticorpo (IgG, IgE, IgM). Outra propriedade da ligação antígeno-anticorpo é a avidez , que é a interação de todos os sítios a todos os epítetos disponíveis. Existem certas características quanto ao reconhecimento dos antígenos pelos anticorpos. É a especificidade que determina que os anticorpos sejam muito específicos para determinado antígeno. E a diversidade garante que sejamos capazes de produzir mais que 10^11 tipos de anticorpos estruturalmente diferentes.
Bibliografia
ABBAS, A. K.; LICHTMAN, A. H.; PILLAI, S. H. I. V. Imunologia celular e molecular. 7. ed. Rio de Janeiro: Elsevier, 2012.
