Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas: Estrutura e Função - Prof. Fioravanso Tramontina, Slides de Bioquímica

Baixe Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas: Estrutura e Função - Prof. Fioravanso Tramontina e outras Slides em PDF para Bioquímica, somente na Docsity!

Aminoácidos,

Peptídeos e Proteínas

Bioquímica I

Engenharia de Bioprocessos e Biotecnologia

Profª Drª Francine Fioravanso Tramontina

Conhecimentos

necessários

• (^) Química Geral
  • (^) Ionização de moléculas, pH e pK
  • (^) Ligações químicas
  • Interações químicas (pontes de H...)
• (^) Química Geral Experimental
  • Titulações
• (^) Química Orgânica
  • (^) Grupamentos orgânicos
    • (^) Biologia Celular
      • (^) Organelas celulares
      • (^) Mitocôndria
      • Proteassoma
      • Aparato de Golgi
    • (^) Genética
      • (^) DNA, RNA e genes
      • (^) Código genético
      • Transcrição
      • Tradução

AMINOÁCIDOS (Aa)

Estrutura dos Aa

Todos os 20 tipos de aminoácidos comuns

são ɑ-aminoácidos;

Eles têm um grupo carboxila (ácido) e um

grupo amino ligados ao mesmo átomo de

carbono (o Carbono alfa, Cɑ);

Para todos os aminoácidos comuns, exceto

a glicina, o carbono a está ligado a quatro

grupos diferentes (Cɑ é um centro quiral):

 um grupo carboxila,

 um grupo amino,

 um grupo R (H na glicina) e

 um átomo de hidrogênio

Radical R:

• (^) é diferente para cada Aa
  • (^) variam em estrutura,

tamanho e carga elétrica

• (^) influenciam a solubilidade

dos aminoácidos em água

Estereoisomeria Cɑ Centro Quiral

Rotação

Desvio

Luz

D L AA ENCONTRADOS NAS PROTEÍNAS SÃO TODOS DA SÉRIE L

Nomenclatura dos Aa

1. Os Aa possuem nomes triviais, e derivam do local

onde o Aa foi primariamente extraído:

a) Asparagina: extraída do aspargo; b) Glutamato: extraído do glúten de trigo; c) Tirosina: extraída do queijo ( tyros = queijo);

2. Cada Aa possui uma abreviação de três letras,

derivada do seu nome em inglês,

a) Asn b) Glu c) Tyr

3. Também podem ser designados por um símbolo

de uma letra;

a) N b) E c) Y

R apolar e alifático

Prolina: grupo amino cicliza com R Aproximação de cadeias laterais hidrofóbicas estabiliza a estrutura tridimensional das proteínas

R polar não carregado

Podem estabelecer pontes H com H 2 O União de duas cisteinas por ponte S-S gera CISTINA

R carregado positivamente São Aa básicos; Altamente hidrofílicos;

R carregado negativamente São Aa ácidos; Ácido aspártico e ácido glutâmico;

Aminoácidos como íons dipolares

• (^) Em solução, os Aa encontram-se ionizados formando um íon

dipolar ou “zwitterion”;

Podem se apresentar como ácidos ou bases, dependendo do pH da solução!!! Meio ácido Meio neutro Meio básico

Curva de Titulação de Aa

• (^) Curva de titulação fornece uma

relação entre a carga elétrica

líquida do Aa e o pH da solução;

• (^) PONTO ISOELÉTRICO (PI): valor de

pH em que há 100% da molécula

do Aa com carga líquida zero;

• Para Aa que não possui grupo R

ionizável, o PI é simplesmente a

média aritmética dos pKas:

pKa1 + pKa 2

PI =

50% carga + 50% carga zero 50% carga - 50% carga zero

Aa essenciais

• (^) Animais superiores não são capazes de produzir todos os Aa, e existem 10

Aa essenciais, que devem ser obtidos através da dieta:

• (^) Arginina, lisina, histidina, treonina, metionina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina e triptofano;
• (^) O valor nutricional de uma proteína varia de acordo com a variedade de

Aa essenciais que ela possui;

Essenciais: não somos capazes de

sintetizar (produzir), devem ser

ingeridos pela alimentação.

Não essenciais: somos capazes de

sintetizar.

Condicionalmente essenciais: somos

capazes de sintetizar, mas em

condições específicas, é necessária a

complementação alimentar.

PEPTÍDEOS E

PROTEÍNAS