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Una detallada descripción de los aminoácidos, su estructura, clasificación, propiedades y estereoquímica, así como el proceso de obtención. Además, se aborda el tema de los péptidos, su estructura, nomenclatura, síntesis y importancia en el sistema neuroendocrino y la respuesta inmunitaria. Finalmente, se menciona a las proteínas, su composición, estructura y funciones.
Tipo: Guías, Proyectos, Investigaciones
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Los aminoácidos son moléculas orgánicas que contienen un grupo amino (NH2) en uno de los extremos de la molécula y un grupo ácido carboxílico (COOH) en el otro extremo. La estructura general que representa a todos los aminoácidos se puede representar de la siguiente manera:
En general los aminoácidos están constituidos por un carbono alfa al cual se unen un grupo funcional amino, uno carboxilo, un hidrógeno y un grupo R o lateral. Las diferencias entre los aminoácidos se deben a la estructura de sus grupos laterales o R (residuo o resto de la molécula).
Estructura general de un aminoácido: 𝐻 2 𝑁 − 𝐶 − 𝐶 − 𝑂𝐻
Grupo carboxilo.
Carbono α
Grupo amino.
Aminoácidos condicionales
AMINOÁCIDOS ESENCIALES
Los aminoácidos esenciales no los puede producir el cuerpo. En consecuencia, deben provenir de los alimentos. Los 9 aminoácidos esenciales son: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.
AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
No esencial significa que nuestros cuerpos pueden producir el aminoácido, aun cuando no lo obtengamos de los alimentos que consumimos. Los aminoácidos no esenciales incluyen: alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina.
AMINOÁCIDOS CONDICIONALES
Los aminoácidos condicionales por lo regular no son esenciales, excepto en momentos de enfermedad y estrés. Los aminoácidos condicionales incluyen: arginina, cisteína, glutamina, tirosina, glicina, ornitina, prolina y serina. Otra forma de clasificar los aminoácidos de acuerdo a su cadena lateral.
Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:
Propiedades
Sus propiedades derivan de su estructura química: Son sólidos. Compuestos cristalinos. Presentan un elevado punto de fusión. Solubles en agua. Actividad óptica. Esteroisomería.
Además de la fermentación, hay otras formas de producir aminoácidos, como por reacción enzimática, extracción y síntesis.
En el proceso de reacción enzimática , se utilizan uno o dos tipos de enzimas para convertir un precursor de aminoácidos en el aminoácido correcto. En este método no hay necesidad de multiplicar microorganismos mediante la conversión del aminoácido específico, y no hay un proceso largo que comience a partir de glucosa. El proceso de reacción enzimática es ideal si la sustancia precursora tiene un bajo costo.
Los aminoácidos se pueden producir al descomponer las proteínas, conocido como el método de extracción. Sin embargo, la cantidad de aminoácidos en la proteína fuente limita la cantidad de aminoácidos producidos. La extracción no es buena para producir cantidades en masa de aminoácidos específicos.
La síntesis utiliza reacciones químicas para producir aminoácidos, y fue ampliamente utilizada en el desarrollo temprano de formas de producir aminoácidos. El problema con la síntesis es que las reacciones químicas producen cantidades iguales de aminoácidos L y D. Como resultado, los D- aminoácidos que se producen deben convertirse en L-aminoácidos. Por lo tanto, este método más costoso requiere pasos y equipos de procesamiento adicionales y, por lo tanto, se eliminó gradualmente de la producción. Sin embargo, todavía se usa para hacer glicina, que no ocurre en las formas D y L, y para los aminoácidos donde no hay diferencia si son formas D o L cuando se usan.
La estructura de los péptidos se compone de un gran número de enlaces covalentes, que permiten la rotación de cada una de sus partes.
Se llama conformación a cada una de las disposiciones tridimensionales que pueden adoptar los átomos de un péptido conservando todos sus enlaces covalentes. De todas las posibles, sólo se dan unas pocas en condiciones fisiológicas. Una conformación se puede estabilizar por las interacciones entre los grupos que las forman, como puentes de hidrógeno y enlaces disulfuro y con el solvente (agua).
El enlace peptídico impone restricciones a las posibles conformaciones, ya que no es posible el giro alrededor del enlace C-N, por lo que tiene un comportamiento similar al de un doble enlace. Todos los átomos unidos al carbono y el nitrógeno del enlace peptídico están en el mismo plano y mantienen unas distancias y ángulos característicos.
terminal (carboxilo libre).
El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y las proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida
Es de destacar este comportamiento en los enzimas, péptidos que funcionan como catalizadores biológicos de las reacciones metabólicas, ya que tienen una capacidad de funcionamiento dentro de ciertos niveles de pH. En caso de superarse se produce una descompensación de cargas en la superficie de la enzima, que pierde su estructura y su función
Las proteínas están formadas de C, H, O y N en forma mayoritaria, aunque también contienen S y P en mucha menor proporción.
También son llamados polipéptidos o cadenas polipeptídicas y se forman de la unión de varios aminoácidos, los cuales tienen un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) en su estructura que les sirve para unirse y formar largas cadenas.
La estructura de las proteínas no depende únicamente de los aminoácidos que la constituyen; esta se encuentra estabilizada por dos tipos de enlaces fuertes: los peptídicos y disulfuro; y por tres clases de enlaces débiles, que son puentes de hidrogeno, uniones hidrófobas y electrostáticos o salinos.
Se debe a la secuencia de los aminoácidos en la cadena o cadenas poli peptídicas, todas las proteínas tienen una composición y secuencia particular de la cual dependen sus propiedades y funciones.
Secundaria. Tiene que ver con las interacciones de los grupos presentes en las cadenas poli peptídicas debidos a su estructura primaria; pueden ser regulares, dando origen a estructuras periódicas repetidas. La conformación producida puede ser hélice α, hélice β y laminares.
Terciaria.
Es el ordenamiento global de la proteína debido a las interacciones de las diversas regiones dentro de esta, así como a los residuos individuales de aminoácidos de la cadena poli peptídica. Se dice que es la estructura tridimensional específica; puede plegarse sobre sí misma como una esfera, o bien, presentar un enrollamiento, como es el caso de las enzimas.
Cuaternaria. Las proteínas poseen estructuras cuaternarias si están constituidas por dos o más cadena poli peptídicas unidas por fuerzas diferentes de los enlaces covalentes, es decir, no son enlaces peptídicos ni puentes disulfuro, esto significa que se da por la interacción entre subunidades de proteína.
Funciones.
Las funciones de las proteínas son diversas, tienen gran importancia nutricional al proveer de nitrógeno y aminoácidos esenciales. Los alimentos son la fuente de la que obtenemos dichos aminoácidos, ya que no podemos sintetizarlos, siendo los huevos, la carne y la leche los principales; el huevo, en particular, es uno de los comestibles con mayor contenido proteínico, sobre todo en la clara, que prácticamente es proteína pura. A los alimentos que contienen aminoácidos esenciales se les llama alimentos completos. Nuestro organismo sintetiza el resto de los aminoácidos. Otros alimentos ricos en proteína son los cereales y las legumbres.
De manera general, las proteínas cumplen con las funciones que se muestran en la siguiente tabla:
1.2.1.1 Aminoácidos (estructura, clasificación, propiedades, estereoquímica y
métodos de obtención) - BQ-2014-I-Ruiz Cruz María Concepción. (s/f). Google.com. Recuperado el 5 de diciembre de 2021, de https://sites.google.com/site/bq2014iruizcruzmariaconcepcion/i-fundamentos-de- la-bioquimica/proteinas/1-2-1-1-aminoacidos-estructura-clasificacion-propiedades- estereoquimica-y-metodos-de-obtencion
1.2.1.2 Péptidos (estructura, nomenclatura, síntesis e importancia) - BQ-2014-I-
Ruiz Cruz María Concepción. (s/f). Google.com. Recuperado el 5 de diciembre de 2021, de https://sites.google.com/site/bq2014iruizcruzmariaconcepcion/i- fundamentos-de-la-bioquimica/proteinas/1-2-1-2-peptidos-estructura- nomenclatura-sintesis-e-importancia
Alfaro, C. (2005). Importancia de los péptidos catiónicos en la respuesta inmune
innata. Revista médica del Hospital nacional de niños Dr. Carlos Saenz Herrera. https://repositorio.binasss.sa.cr/repositorio/handle/20.500.11764/
Aminoácidos. (s/f). Medlineplus.gov. Recuperado el 5 de diciembre de 2021, de
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Aminoácidos y péptidos. (s/f). Mhmedical.com. Recuperado el 5 de diciembre de
2021, de
https://accessmedicina.mhmedical.com/content.aspx?bookid=1441§ionid= 481837
Cómo se fabrican los aminoácidos. (s/f). Ajinomoto.com. Recuperado el 5 de
diciembre de 2021, de https://www.ajinomoto.com/es/aboutus/amino-acids/how- amino-acids-are-made
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Slideshare.net. Recuperado el 5 de diciembre de 2021, de https://es.slideshare.net/evelinro/estructura-y-funcin-e-aminocidos-pptidos-y- protenas
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https://fmvz.unam.mx/fmvz/p_estudios/apuntes_bioquimica/Unidad_5.pdf
