UNIVERSIDAD NACIONAL DE
FRONTERA DE SULLANA
FACULTAD DE INGENIERÍA DE INDUSTRIAS
ALIMENTARIAS
BIOQUÍMICA DE LOS ALIMENTOS
GUÍA DE PRÁCTICAS N° 08
III CICLO
DOCENTE: BLGO. OSCAR JULIAN BERRIOS TAUCCAYA
SULLANA – PERÚ
2024
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es una guia de laboratorio en la cual se identifican proteinas
Tipo: Apuntes
2023/2024
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UNIVERSIDAD NACIONAL DE
FRONTERA DE SULLANA
FACULTAD DE INGENIERÍA DE INDUSTRIAS
ALIMENTARIAS
BIOQUÍMICA DE LOS ALIMENTOS
GUÍA DE PRÁCTICAS N° 08
III CICLO
DOCENTE: BLGO. OSCAR JULIAN BERRIOS TAUCCAYA
SULLANA – PERÚ
PRÁCTICA N° 09
MÉTODOS DE IDENTIFICACIÓN CUALITATIVA DE
PROTEINAS EN ALIMENTOS
I. INTRODUCCIÓN
Las proteínas son biomoléculas que desempeñan un mayor número de funciones en las células de todos los seres vivos. Por un lado, forman parte de la estructura básica de los tejidos (músculos, tendones, piel, uñas, etc.) y, por otro, desempeñan funciones metabólicas y reguladoras (asimilación de nutrientes, transporte de oxígeno y de grasa en la sangre, inactivación de materiales tóxicos o peligrosos, etc.). También son los elementos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base de la estructura del código genético (ADN) y de los sistemas de reconocimiento de organismos extraños en el sistema inmunitario. Son macromoléculas orgánicas, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), etc. Estos bioelementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales llamados AMINOÁCIDOS, a los cuales podríamos considerar como los "ladrillos de los edificios moleculares proteicos" (monómeros). Se clasifican, de forma general, en Haloproteínas y Heteroproteínas según estén formadas respectivamente sólo por aminoácidos o bien por aminoácidos más otras moléculas o elementos adicionales no aminoácidos.
II. FUNDAMENTO TEÓRICO
2.1. Método de Kjeldahl En el trabajo de rutina se determina mucho más frecuentemente la proteína total que las proteínas o aminoácidos individuales. En general, el procedimiento de referencia Kjeldahl determina la materia nitrogenada total, que incluye tanto las no proteínas como las proteínas verdaderas (Aurand et al, 1987) El método se basa en la determinación de la cantidad de Nitrógeno orgánico contenido en productos alimentarios, compromete dos pasos consecutivos: a. La descomposición de la materia orgánica bajo calentamiento en presencia de ácido sulfúrico concentrado. b. El registro de la cantidad de amoniaco obtenida de la muestra durante el proceso de descomposición ocurre la deshidratación y carbonización de la materia orgánica combinada con la oxidación de carbono a dióxido de carbono. El nitrógeno orgánico es transformado a amoniaco (NH 3 ) que se retiene en la disolución como sulfato de amonio. La recuperación del nitrógeno y velocidad del proceso pueden ser incrementados adicionando sales que abaten la temperatura de descomposición (sulfato de potasio) o por la adición de oxidantes (peróxido de hidrógeno, tetracloruro, persulfatos o ácido crómico) y por la adición de un catalizador. (Nollet, 1996).
Algunas soluciones de amonio y aminas, dan la coloración característica, aparentemente debido a una oxidación y reducción intermolecular de la ninhidrina en presencia de amoníaco. Los aminoácidos porina e hidroxiprolina, que no poseen grupo amino sino imino (-NH-), dan un color rojo que pasa rápidamente a amarillo. 2.4. Método de Prueba de Millon La reacción es debida a la presencia del grupo hidroxifenílico (C 6 H 4 OH) en la molécula proteica. Cualquier compuesto fenólico no sustituido en la posición 3, como la tirosina, fenol y timol, dan positiva la reacción. El mecanismo de la reacción es poco conocido, posiblemente por la formación del complejo óxido de mercurio y fenol. 2.5. Método Xantoproteico Los anillos aromáticos presentes en algunos aminoácidos reaccionan con ácido nítrico concentrado formando nitroderivados de color amarillo o anaranjado por lo cual esta reacción permite reconocer la presencia de Tirosina, Fenilalanina y Triptófano.
III. OBJETIVOS
General Conocer los métodos para la identificación de la presencia de proteínas en muestras alimenticias.
IV. MATERIALES, REACTIVOS Y MUESTRAS
4.1. Materiales
- Cocina o plancha eléctrica (por grupo).
- Vasos Beaker de 500 ml (1 por grupo).
- Vaso beaker de 50 y 100 ml (por grupo).
- Tubos de ensayo (10 por grupo)
- Goteros o pipetas ´pauster (cinco por grupo).
- Pipetas de 1 y 10 ml (por grupo)
- Guante térmicos (Estudiante)
- Fosforoso (Estudiante)
- 1 Pinzas de madera para tubos de ensayo (1 por grupo).
- Mortero (1 por grupo).
- Balanza analítica.
- Gradilla (por grupo).
- Termómetro (por grupo).
4.2. Reactivos
- Reactivo de Biuret.
- Reactivo de Ninhidrina.
- Reactivo de Millon.
- Ácido Nítrico concentrado. 4.3. Muestras
- Disolución al 1% de Tirosina, Valina, Leucina, Metionina, Prolina, Caseina, Gelatina.
- Refresco de soya (50 ml - estudiante).
- Néctar de frutas (50 ml - estudiante).
- Leche fresca (50 ml - estudiante).
- Carne (50 g – estudiante).
- Queso (50 g – estudiante).
- Huevo (estudiante).
V. PROCEDIMIENTO
5.1. Test de Biuret
- Rotular los tubos de ensayo de 1 al 6.
- Agregar 1 ml de las muestras de aminoácidos o muestras a ensayar a los tubos del 1 al 5. Al tubo 6 agregar 1 ml de agua destilada.
- Agregar a los tubos 1 ml del reactivo de Biuret.
- Agitar muy suavemente, para homogenizar la solución.
- Esperar 15 minuto observar los resultados y anotar.
- La reacción es positiva en aquellas muestras que aparezca un color morado. 5.2. Test de Ninhidrina
- Rotular los tubos de ensayo de 1 al 6.
- Agregar 1 ml de las muestras de aminoácidos o muestras a ensayar a los tubos del 1 al 5. Al tubo 6 agregar 1 ml de agua destilada.
- Agregar a los tubos 7 gotas del reactivo de Ninhidrina.
- Agitar muy suavemente, para homogenizar la solución.
- Calentar los tubos en baño María a 100 °C por un tiempo de 10 min.
- Observar los resultados y anotar.
- La reacción es positiva en aquellas muestras que aparezca un color purpura azulado, ello me indica la presencia de a.a. si aparece un color amarillento, me indica la presencia de prolina.
Morales, et al. (2014). Alimentación sana Vs transgénicos, aditivos, nanotecnología. Editorial ECOE. Bogotá. Colombia Nielson, S. (2009). Análisis de los alimentos. Editorial Acribia. Zaragoza. España Peralta, F., Maldonado, E.J. y Centeno, M.I. (s.f.). Manual de prácticas de los Laboratorios de Alimentos. Universidad de Juárez Autónoma de Tabasco. México. Peralta, L. (s.f.) Compilación de prácticas de laboratorio de Bioquímica en Alimentos. Universidad Autónoma del Estados de Morelos. México. Pérez, N. (2012). Operaciones y catas de alimentos en la industria alimentaria. Editorial Salesis. Madrid. España. Pérez, V.D. (2014). Muestreo y preparación de la muestra. Síntesis Editorial, Madrid- España. Reyes, P. (2014). Manual de práctica de laboratorio de Bioquímica de los Alimentos. Universidad peruana Unión. Perú. Rojas, R. (2015). Manual de prácticas de Bioquímica. Universidad Veracruzana. México.