Las Proteínas: Estructura, Función y Metabolismo, Diapositivas de Biología

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PROTEÍNAS

Ximena Hernández Sánchez

UNIVERSIDAD INTERCULTURAL DEL ESTADO DE MÉXICO

INTRODUCCIÓN

 Las proteínas son moléculas grandes y complejas que cumplen muchas funciones importantes en el cuerpo. Son vitales para la mayoría de los trabajos que realizan las células y son necesarias para mantener la estructura, función y regulación de los tejidos y órganos del cuerpo.  Cuando pensamos en las proteínas, a menudo pensamos en la carne. Mientras que la carne es una fuente importante de proteínas, existen muchas otras fuentes, incluidas las fuentes vegetales, el objetivo de esta presentación es dar a conocer un poco del tema.

Características y estructura

 Macromoléculas orgánicas: C, H, O y N También pueden tener S y otros elementos (P, Zn, Fe, Cu, Mg, I, ...)  El único macronutriente que tiene N (proteínas 16 % de N). Principal fuente de nitrógeno en la dieta (ácidos nucleicos tienen N, pero proteína de la dieta es casi la única manera de reponer el N que se pierde).  En su degradación se produce también urea. - Todas las células necesitan 3 componentes que tienen N: - Ác. nucleicos - Proteínas - Coenzimas (vit. grupo B)

PROTEÍNAS

Largas cadenas de aminoácidos que se pliegan con una estructura definida Son responsables de la mayoría de las funciones bioquímicas: ✓ Catálisis ✓ Transporte ✓ Estructura ✓ Almacenamiento ✓ Movimiento ✓ Detoxificación ✓ Defensa ✓ Regulación

Aminoácidos

 1. Solubilidad (condiciona funcionalidad de las proteínas que los contienen):  • Polares (hidrosolubles): Glu Asp Lys Arg His Gly Ser Thr Cys Tyr Gln Asn  • Apolares (insolubles en agua): Ala Met Phe Pro Ile Trp Leu Val  2. Naturaleza química de cadena lateral (interés químico, metabólico y funcional)  • Alifáticos: Gly Ala Val Leu Ile (hidrofobia: aumenta hacia la derecha) Pro? • Aromáticos: Phe Trp Tyr  • Ramificados: Val Leu Ile  • Hidroxilados o con cadena lateral azufrada: Ser Thr Cys Met • Ácidos: Asn Asp Glu Gln  • Básicos: His Lys Arg  3. Metabólica  • Gucogénicos  • Cetogénicos Sólo 20 AA forman las proteínas corporales (proteinogénicos) y de ellos sólo 8-9 son esenciales

 4. Nutricional  a) Esenciales o indispensables:  • No pueden ser sintetizados en el organismo.  • Deben ser aportados por la dieta para mantener el balance de Nitrógeno.  b) No esenciales:  Pueden ser sintetizados en el organismo (principalmente en hígado) a partir de intermediarios por transaminación.

NUTRIENTES

Fenilalanina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Triptófano Treonina Valina Histidina NO NUTRIENTES Alanina Arginina Aspartato Asparragina Glutamato Glutamina Glicina Prolina Serina

Absorción de proteínas

 Péptidos relativamente grandes:  Pueden pasar intactos a la célula epitelial (vía transcelular) o pasar entre células epiteliales (paracelular).  Muchos son lo suficientemente grandes estimular la formación de anticuerpos (reacciones alérgicas a alimentos (alteraciones gastrointestinales, bebes con aparato gastrointestinal inmaduro).

Metabolismo proteico. Continua síntesis

y degradación de proteínas

 • Hígado papel importante en el metabolismo proteico y de AA

 • Contenido de proteína es constante, pero no estático  • No hay almacenes, pequeña reserva en sangre  • Elevado turnover (300 g/día) (IR: 40-50 g/día) eficaz reciclado  (conquista evolutiva, hubiéramos tenido que ser carnívoros)  Una vez absorbidos, los AA tienen diferentes alternativas metabólicas:  (a) Uso (sin modificación) en síntesis de nuevas proteínas  (b) Transformación en moléculas no proteicas  (c) Eventualmente degradación con fines energéticos (cuando la  dieta no aporta suficiente cantidad de energía o cuando hay una  ingesta proteica excesiva)

¿Dónde se encuentran las proteínas? De origen animal : carne, pescado, marisco, huevos, leche y productos lácteos. De origen vegetal : leguminosas (lentejas, garbanzos, alubias rojas, etc.), cereales integrales (quinoa, alforfón, etc.), tofu y semillas oleaginosas (nueces, almendras, avellanas, etc.)

CLASIFICACIÓN

 Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son la queratina de las uñas, colágeno y fibroina de seda.  Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en unaforma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares, la albumina del huevo, la caseina, la actina, la miosina,etc.  Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en los extremos).

FUNCIONES

 FUNCIÓN HORMONAL  Algunas hormonas son de naturaleza proteica como la insulina y el glucagón que regula los niveles de las glucosa en la sangre o las hormonas segregadas por la hipofisis como la del crecimiento o la calcitonina que regula el metabolismo del cáncer.  FUNCIÓN DE TRANSPORTE  Unas forman parte de las membranas biológicas y actúan transportando sustancias de un lado a otro de estas membranas otras transportan sustancias a través de fluidos biológicos como la hemoglobina que transporta oxigeno a través del citoplasma de las células.  FUNCIÓN REGULADORA  Son materia prima para la formación de los jugos digestivos, hormonas, proteínas plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas que llevan a cabo las reacciones químicas que se realizan en el organismo.

REFERENCIAS

 https://yuka.io/es/fundamentos/las-proteinas/  https://es.slideshare.net/sandrita506790/las-proteinas-en-diapositivas  https://soclalluna.com/1o-bachillerato/1obach-biologia-y-geologia/v- fisiologia-e-histologia-animal/las-proteinas/la-estructura-de-las-proteinas/