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Ricardo Moron Jacuinde 20120486
Isozimas de la LDH
La enzima Lactato deshidrogenasa tiene 5 isozimas, indique para cada una de ellas, la Km, el órgano o tejido en el cual se encuentra y que diferencias en su secuencia de aminoácidos tienen entre sí. Existen dos genes que codifican subunidades componentes de la LDH. En el ser humano se llaman gen LDHA y gen LDHB. Ambos polipéptidos, "A" o "M" y "B" o "H", son muy parecidos en su estr uctura, pero tienen algunas diferencias de secuencia: Con fondo negro se marcan los residuos aminoácidos coincidentes; con fondo ocre, los aminoácidos similares; con fondo blanco, los diferentes. Como consecuencia, sus propiedades fisicoquímicas son un poco diferentes; por ejemplo, su punto isoeléctrico y sus propiedades cinéticas como enzimas. La enzima LDH es un tetrámero, está formada por 4 subunidades que pueden ser del tipo M o H. Por tanto, pueden asociarse en 5 combinaciones diferentes, la designación habitual de las isoenzimas es: LD-I (H 4 ) LD-II (MH 3 ) LD-III (M 2 H 2 ) LD-IV (M 3 H) LD-V (M 4 ) Ilustración 1. Cadena polipeptídica "A" o "M" Ilustración 2. Cadena polipeptídica "B" o "H"
La actividad de LDH está presente en todas las células del cuerpo con concentraciones más altas en el corazón, el hígado, los músculos, los riñones, los pulmones y los eritrocitos. Por ejemplo: LDH-I: Se encuentra en el corazón y los glóbulos rojos. LDH-II: Se encuentra los glóbulos blancos y también en el corazón y los glóbulos rojos, pero en menores cantidades que la LDH-I. LDH-III: Se encuentra en el tejido pulmonar. LDH-IV: Se encuentra en los glóbulos blancos, las células de los riñones y el páncreas, y los ganglios linfáticos. LDH-V: Se encuentra en el hígado y los músculos del esqueleto. Con respecto a los valores de Km para las isoenzimas del LDH. Desde que se obtuvo la enzima aislada se han publicado numerosos resultados sobre los valores de Km, pero la diferencia de la pureza de las preparaciones, as í como la que existe en las distintas condiciones experimentales, hace muy difícil la comparación directa de estos resultados; ejemplo de estos se muestras a continuación, pero se debe tener en cuenta que el criterio de pureza en muchos casos suele ser la mayor abundancia en la distribución isoenzimatica característica de un órgano. Isoenzima predominante Órgano Sustrato Concentración de coenzima (x 10 -^4 M) Km (mM) LDH- 1 Corazón humano Piruvato
LDH- 5 Hígado humano Lactato 0.44 28. LDH-1,2 y 3 Suero humano Piruvato 30 0. Las isoenzimas más anódicas (LDH-1 y - 2) muestran valores más bajos de Km, o lo que es lo mismo, mayor afinidad por el sustrato, que las más catódicas (LDH-5 y - 4). Referencias: Herráez, A. (s. f.). Isoenzimas de LDH. Biomodel. Recuperado 16 de marzo de 2022, de http://biomodel.uah.es/lab/acetato/LDH_genes.htm Meléndez, E. (2015). Isoenzimas de láctico-deshidrogenasa: regulación metabólica [Tesis de doctorado, Universidad de Madrid]
