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P R O T E Í N A S

Definición de proteínas

Con el nombre de proteínas se conoce a las moléculas formadas por aminoácidos, que están unidos por un tipo de enlaces conocidos como enlaces peptídicos. Por ejemplo: fibrina, elastina, actina, insulina. Las proteínas se caracterizan por su función y el mecanismo que les permite manifestarse independientemente de sus propiedades generales.

c o m p o s i c i ó n d e l a s p r o t e í n a s

debido a su composición las proteínas se separan en 2 grandes grupos Holoproteínas o proteínas simples Heteroproteínas proteínas conjugadas contienen sólo aminoácidos formando una o varias cadenas polipeptídicas además de tener cadenas polipeptídicas tienen otro componente no aminoacídico de distinta naturaleza química estas se pueden subclasificar por pertenecer a un grupo de biomoleculas o prostetico

superoxido dimutasa hemoglobina s u b c l a s i f i c a c i o n p o r g r u p o p r o s t e t i c o metaloproteínas hemoproteínas flavoproteínas proteína + metal proteína + grupo prostético hemo proteína + mononucleótido de flavina (FMN) y/o dinucleótido de flavina y adenina (FAD)

Estructura primaria: El orden o secuencia de los aminoácidos unidos

entre sí por uniones peptídicas. En las células el orden queda

determinado por la información contenida en los genes. Al formarse

el péptido se produce una secuencia lineal y repetitiva de los átomos

N,C,C,N,C,C,N,C,C,N,C,C, etc. donde se suceden las uniones

peptídicas; esta secuencia lineal se llama columna vertebral.

Sobresalen, de la cadena lineal, los grupos R de los aminoácidos.

La estructura de las proteínas ha permitido en gran parte, entender sus funciones particularmente en nivel molecular. Estructura

Estructura terciaria: Se trata del arreglo tridimensional de las proteínas, formando diversos repliegues específicos y fijos para un determinado orden de aminoácidos. La seroalbúmina de bovino, con peso de 68.000, contiene cerca de 590 aminoácidos y está constituida por una sola cadena; si estuviera estirada, como hélice a, su longitud sería de 88.5 nm y su espesor de LO nm; en la rea lidad mide 20 por 3.5 nm, lo que implica el plegamiento de la cadena; ios 17 puentes disulfuro en su molécula también señalan la presencia de los plegamientos. Estructura

La disposición final de las proteínas depende, en rigor; de los distintos residuos de. aminoácidos vinculados entre sí por detrás uniones,de las cuales predominan las siguientes 1-. Uniones de tipo de atracción electrostática.

2. Puentes de hidrógeno. 3- Interacción de cadenas no polares.
3. Fuerzas de Van der Waals.
   5. Puentes de disulfuro.

F u e n t e s d e p r o t e i n a s

Fuentes de proteinas Alimento PDCAAS Huevo 97 Leche 95 Queso 95 Atun 94 Carnes (Promedio) 94 Animal Las de origen animal se encuentran en las carnes, pescados, huevos y lácteos y son de alto valor biológico. Las proteínas de origen animal, a diferencia de las de origen vegetal, son de alta calidad ya que contienen el total de los aminoácidos esenciales.

Metabolismo de las proteínas La digestión de las proteínas consiste en su degradación, a través de un proceso hidrólisis, a polipéptidos, tri y dipéptidos y aminoácidos

Tipos de digestión

tripsina quimotripsina carboxipeptidasa Digestión gástrica: Para la digestión gástrica en el estómago se encuentra el jugo gástrico que es un líquido acuoso, que contiene ácido clorhídrico, HC1, pequeñas cantidades de otros aniones y cationes, la enzima proteolítica pepsina y la glucoproteína mucina. En los niños el jugo gástrico contiene una enzima que coagula la leche, la renina; en el adulto existen pequeñas cantidades de lipasa. Digestión pancreática. El jugo pancreático es un líquido incoloro con pH alrededor de 8 y una concentración total de materiales inorgánicos parecida a la del plasma, a excepción del bicarbonato de sodio, cuya concentración es tres veces mayor en el jugo pancreático. El jugo pancreático contiene enzimas para la participación de proteínas las cuales son:

Caminos metabólicos

Transaminación: La administración de un aminoácido con nitrógeno isotópico va seguida de la aparición de dicho nitrógeno en numerosos aminoácidos de las proteínas tisulares; es decir, el organismo utiliza el nitrógeno de un aminoácido para la síntesis de otros. Esta reacción general de traspaso de nitrógeno de uno a otro aminoácido se denomina transaminación y en ella participan un aminoácido y un cetoácido. Desaminación: En los tejidos de los mamíferos existen enzimas desaminantes de los L- aminoácidos, siendo muy específicos las de la lisina, la serina, la treonina y la cisteína La desaminación crucial es la del glutamato, catalizada por la deshidrogenasa glutámica, enzima de distribución universal, acoplada al NAD+

Transdesaminación: A través de la reacción de transaminación, todos los L- aminoácidos, con excepción de la treonina y la lisina, pueden ceder un grupo amino al a-cetoglutarato y formar glutamato, desaminable por la deshidrogenasa glutámica. La descarboxilación de los aminoácidos se forman aminas, algunas de gran interés por estar vinculadas a la transmisión de impulsos nerviosos específicos entre neuronas especializadas.