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Este documento aborda la función de reserva energética asociada a ciertos tipos de proteínas y explica la estructura básica de las proteínas, incluyendo aminoácidos esenciales, estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria, y el papel de las chaperonas en el plegamiento correcto de polipéptidos nacientes. Además, se mencionan algunas patologías relacionadas con proteínas alteradas.
Tipo: Guías, Proyectos, Investigaciones
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¡No te pierdas las partes importantes!
¿Cuál es la función del ciclo de la Urea?
¿Cuántas moléculas de amonio participan en el ciclo de la urea?
Al desaminar un aminoácido ¿cuáles son los productos resultantes?
¿ Qué ocurre si se acumula el amonio en el organismo?
DIBUJA EL CICLO DE LA UREA amino aminoácidos bajo carbono-alfa carboxilo covalentemente hidrógeno nitrógeno peptídicos proteínas radical carbono 41 .- Completa la definición. Los _________ son compuestos sencillos de _______ peso molecular que al unirse entre sí mediante los enlaces ___________ forman las __________. Químicamente están compuestos por carbono, _____________ , oxígeno y _____________. Se caracterizan por poseer en su molécula un grupo ____________, un grupo ____________ y una cadena lateral o ____________, todos ellos unidos ________________ a un átomo de ______________ denominado ______________. 42 -. Los aminoácidos son las unidades fundamentales que forman las enzimas. ¿Verdadero o falso? A. Verdadero B. Falso 43 .- Los α-L-aminoácidos se caracterizan por: A. la disposición del grupo amino (-NH2) a la izquierda del carbono α B. la disposición del grupo amino (-NH2) a la derecha del carbono α C. la disposición del grupo carboxilo (-COOH) a la izquierda del carbono α. 44 .- El enlace peptídico es... A. Un enlace covalente más largo que la mayor parte de los enlaces C-N B. Un enlace covalente más corto que la mayor parte de los enlaces C-N C. Un enlace no covalente, doble y difícil de romper. D. Un enlace donde los átomos pueden girar libremente. 45 .- Una de estas características no corresponde al enlace peptídico: A. Los cuatro átomos que integran el enlace peptídico no se encuentran en un mismo plano. B. El enlace peptídico se comporta como un doble enlace. C. No posible el giro alrededor del enlace peptídico. 46 .- El punto isoeléctrico (P.I.) de un aminoácido o de una proteína, es: A. El valor de pH en el que la carga eléctrica neta es negativa. B. El valor de pH en el que las cargas positivas y negativas son iguales. C. El valor de pH en el que las cargas positivas son mayores que las negativas. D. El valor de pH en el que las cargas positivas son menores que las negativas
49 .- Completa lo que se te pide correlacionando las siguientes palabras con los aciertos enumerados más abajo: Estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria
La estructura primaria de una proteína... A. es la responsable de su especificidad. B. está determinada por el código genético. C. todas las otras respuestas son correctas. D. condiciona los niveles estructurales superiores. E. es responsable de su actividad funcional.
¿Qué proteínas supervisan el plegamiento de un polipéptido naciente en la síntesis de proteína para que la configuración nativa de una proteína sea la correcta?
a. ¿Cuál sería un aá hidrofóbico? ______________ b. ¿Cuál aá formaría puente de hidrógeno?___________ c. ¿Qué aá tiene azufre en su estructura?_____________ d. ¿Qué aá es esencial?____________ e. ¿Cuál aá es un iminoácido?_______________ f. ¿Qué aá proporcionaría la parte carboxilo terminal del polipéptido?___________
¿Cuáles son las moléculas acarreadoras de energía que participan en metabolismo? Escribe cuando están encendidas (reducidas) y cuando apagadas oxidadas) ¿A cuantos ATP equivalen las coenzimas NADH y FADH? Para el ATP la energía útil (∆G◦) de la hidrólisis de los grupos fosfatos terminales, ¿a cuánto corresponde? Nota: realiza un resumen de estudio sobre los temas introductorios de la unidad 1 de bioquímica del capítulo 1 Bases de la bioquímica del libro Autor Feduchi y contesta las preguntas de autoevaluación del mismo capítulo **Puntos relevantes del EQUILIBRIO ACIDO BASE a definir − Definición de ácido y base − Buffers − Órganos reguladores − Alteraciones: Acidosis, Alcalosis (definiciones) **Puntos relevantes del EQUILIBRIO HIDRO ELECTROLÍTICO a definir − Compartimiendos del agua − Ingresos y egresos del agua − Iones importantes − Compartimientos de los iones y cuáles iones son más relevantes por compartimiento − Que alteraciones pueden provocar un desbalance hidroelectrolítico Las moléculas orgánicas complejas que se unen débilmente a la apoenzima reciben el nombre de:
Las moléculas no orgánicas asociadas a los enzimas se denominan:
En el enlace peptídico ocurre una reacción de tipo
Identifica la característica que NO es propia de los aminoácidos:
En la síntesis de proteínas el codón de inicio de la traducción codifica para el aminoácido…
La coenzima es: A) La parte no proteica de la holoenzima B) Es parte de la apoenzima C) La parte proteica de la holoenzima D) El centro activo de la holoenzima La apoenzima es la parte A) Es el cofactor B) Proteica de la holoenzima C) Es la coenzima D) No proteica de la holoenzima ¿Cuál de los siguientes factores aumenta la velocidad de una reacción enzimática? A) Presencia de altas concentraciones de enzima sin aumento de la concentración de sustrato B) Presencia de agentes desnaturalizantes en el medio. C) Aumento de la concentración de sustrato D) Presencia de inhibidores competitivos La vitamina B2 o Riboflavina es el precursor necesario para la síntesis de A) FAD B) Monosacárido C) Ribosa D) Aminoácidos esenciales El mecanismo de acción de las enzimas consiste en A) Aumentar la energía cinética de los reactivos. B) Disminuir la energía de activación necesaria para que la reacción tenga lugar. C) Impedir que se modifique la energía interna de cualquier reactivo D) Aumentar la energía de activación necesaria para que la reacción tenga lugar. ¿Qué nombre recibe el proceso por el cual una sustancia disminuye o anula la actividad enzimática? A) Activación B) catálisis C) Desnaturalización D) Inhibición Si un inhibidor de naturaleza diferente al sustrato se une al centro activo de una enzima se origina: A) Una inhibición competitiva B) Disminución de la velocidad de la reacción, pero aumento de la afinidad C) Una inhibición no competitiva D) El aumento de la velocidad de la reacción La molécula orgánica de naturaleza no proteica que es responsable de la acción en una reacción enzimática es A) Sustrato B) Holoenzima C) Coenzima D) Apoenzima
Las enzimas... A) Disminuyen la velocidad de las reacciones químicas B) Modifican la constante de equilibrio de los procesos químicos C) Disminuyen la energía de activación D) Participan directamente en las reacciones químicas reaccionando ellas también. La vitamina B2 o Riboflavina es necesaria para formar o sintetizar A) El esteroide progesterona. B) La coenzima FAD. C) La coenzima NAD. D) La coenzima A Un inhibidor competitivo A) Se une al centro activo del enzima. B) Se une a un sitio del enzima diferente del centro activo. C) No se une al enzima. D) Es un inhibidor irreversible. La apoenzima es A) La parte lipídica de una enzima. B) El grupo prostético de una enzima. C) Parte de la coenzima D) Parte proteica de las enzimas Cuando una sustancia bloquea una reacción enzimática de forma permanente decimos que es un A) Inhibidor no competitivo B) Inhibidor competitivo C) Inhibidor irreversible. D) Activador. Una enzima que depende de su actividad de la colaboración de otras sustancias se denomina junio A) Ribozima B) Apoenzima C) Holoenzima D) Coenzima Cuando aumenta la concentración de sustrato, la velocidad de la reacción aumenta porque A) Las enzimas tienen más fácil formar el complejo E-S B) ) Hay más centros activos para catalizar la reacción C) Las moléculas del sustrato se mueven más deprisa D) Las enzimas tardan más en desnaturalizarse.