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Proteínas y su función: tipos, estructuras y enlaces, Guías, Proyectos, Investigaciones de Bioquímica Médica

Este documento aborda la función de reserva energética asociada a ciertos tipos de proteínas y explica la estructura básica de las proteínas, incluyendo aminoácidos esenciales, estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria, y el papel de las chaperonas en el plegamiento correcto de polipéptidos nacientes. Además, se mencionan algunas patologías relacionadas con proteínas alteradas.

Tipo: Guías, Proyectos, Investigaciones

2012/2013

Subido el 24/01/2024

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Ciclo 2023-2
GUÍA PARCIAL 1, BIOQUÍMICA
1. La estructura terciaria de las proteínas...
A. Se debe a los enlaces peptídicos entre aminoácidos muy voluminosos.
B. Es el resultado del plegamiento de la hélice alfa
C. Sólo está presente en las proteínas con función enzimática
D. Está formada por la combinación de alfa-hélices con láminas plegadas.
2. El enlace peptídico es un enlace del tipo:
A. C-O.
B. C-H.
C. C-C.
D. N-H.
E. C-N.
3. Los dominios estructurales de una proteína pueden identificarse en su estructura:
A. terciaria
B. secundaria
C. primaria
D. en ninguna.
E. en todas.
4. Los aminoácidos que no pueden ser sintetizados por el organismo, se denominan.
5. ¿Qué nombre reciben las distintas subunidades que forman una proteína con estructura cuaternaria?
6. La parte no proteica de una heteroproteína se denomina:
7. Señala las funciones de las glucoproteínas:
A. Intervienen en la formación de membranas celulares.
C. Su grupo prostético es el ácido fosfórico.
E. Protegen a los ácidos nucleicos del ataque de exonucleasas.
G. Actúan como hormonas.
8. Cuando el grupo prostético es un pigmento, ¿cómo se de denominan las heteroproteínas?
9. La función de reserva energética está asociada al siguiente tipo de proteínas:
A. glucoproteínas
B. globulinas
C. albúminas
D. histonas
E. cromoproteínas
10. Dibuje el enlace peptídico en forma de reacción química
11. La estructura terciaria de las proteínas se mantiene estable por:
12. Cuantos tipos de enlaces hay y cuáles son?
Esenciales
Las distintas subunidades que forman una proteína con estructura cuaternaria se llaman "protómeros" o "subunidades protéicas". La estructura cuaternaria de una proteína se refiere a la organización
tridimensional de múltiples subunidades individuales que se ensamblan para formar la proteína funcional completa. Estas subunidades pueden ser idénticas o diferentes y se unen entre sí a través de interacciones
no covalentes, como enlaces iónicos, puentes de hidrógeno o interacciones hidrofóbicas.
se denomina "grupo prostético".Este grupo no proteico puede ser unión de un grupo orgánico, un metal u otra molécula no proteica que se asocie con la proteína para formar una estructura funcional.
La presencia de este componente no proteico confiere propiedades específicas a la heteroproteína y determina su función biológica.
Heteroproteínas con grupo prostético pigmentario se llaman cromoproteínas, destacando su función en transporte y captura de luz.
respuesta en archivo de word
as interacciones entre los grupos laterales de aminoácidos en la cadena polipeptídica. Estas interacciones incluyen:
Enlaces covalentes: Puentes disulfuro entre grupos de cisteína.
Interacciones hidrofóbicas: Agrupamiento de los aminoácidos hidrofóbicos en el núcleo de la proteína, lejos del entorno acuoso.
Enlaces de hidrógeno: Formación de enlaces de hidrógeno entre los grupos polares de aminoácidos.
Interacciones iónicas: Interacciones electrostáticas entre grupos cargados positiva y negativamente.
Estas fuerzas y enlaces contribuyen a la conformación tridimensional única de la proteína, proporcionando estabilidad a su estructura terciaria.
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¡Descarga Proteínas y su función: tipos, estructuras y enlaces y más Guías, Proyectos, Investigaciones en PDF de Bioquímica Médica solo en Docsity!

GUÍA PARCIAL 1, BIOQUÍMICA

  1. La estructura terciaria de las proteínas... A. Se debe a los enlaces peptídicos entre aminoácidos muy voluminosos. B. Es el resultado del plegamiento de la hélice alfa C. Sólo está presente en las proteínas con función enzimática D. Está formada por la combinación de alfa-hélices con láminas plegadas.
  2. El enlace peptídico es un enlace del tipo: A. C-O. B. C-H. C. C-C. D. N-H. E. C-N.
  3. Los dominios estructurales de una proteína pueden identificarse en su estructura: A. terciaria B. secundaria C. primaria D. en ninguna. E. en todas.
  4. Los aminoácidos que no pueden ser sintetizados por el organismo, se denominan.
  5. ¿Qué nombre reciben las distintas subunidades que forman una proteína con estructura cuaternaria?
  6. La parte no proteica de una heteroproteína se denomina:
  7. Señala las funciones de las glucoproteínas: A. Intervienen en la formación de membranas celulares. C. Su grupo prostético es el ácido fosfórico. E. Protegen a los ácidos nucleicos del ataque de exonucleasas. G. Actúan como hormonas.
  8. Cuando el grupo prostético es un pigmento, ¿cómo se de denominan las heteroproteínas?
  9. La función de reserva energética está asociada al siguiente tipo de proteínas: A. glucoproteínas B. globulinas C. albúminas D. histonas E. cromoproteínas
  10. Dibuje el enlace peptídico en forma de reacción química
  11. La estructura terciaria de las proteínas se mantiene estable por:
  12. Cuantos tipos de enlaces hay y cuáles son?
  1. Identifica la característica que NO es propia de los aminoácidos: A. carecen de carga eléctrica a pH neutro. B. están compuestos por C, H, O y N. C. siempre tienen un grupo funcional carboxilo. D. algunos poseen S.
  2. Desde el punto de vista biológico, un aminoácido se caracteriza por: A. ser una sustancia cuaternaria. B. ser un bioelemento. C. un constituyente de las proteínas. D. un compuesto con las funciones ácido orgánico y amina. E. todas las frases anteriores son correctas.
  3. Los aminoácidos se comportan como bases... A. los aminoácidos se comportan siempre como ácidos independientemente del pH del medio. B. a un pH = 7 C. a un pH < 7 D. a un pH > 7
  4. Los aminoácidos de las proteínas... A. Se numeran en función de su peso molecular. B. Se numeran empezando por los que conforman el centro activo. C. Se numeran empezando en los aminoácidos con el punto isoeléctrico más bajo. D. Se numeran del N-terminal al C-terminal. E. Se numeran del C-terminal al N-terminal.
  5. ¿Qué supone la desnaturalización de una proteína? A. La pérdida irreversible de sus propiedades. B. La pérdida de las estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, manteniéndose la primaria. C. Pérdida de todas las estructuras, incluida la rotura del enlace peptídico. D. El cambio de su naturaleza química.
  6. Con relación a la desnaturalización proteica por variación de la temperatura: A. es reversible si se ha alterado la estructura primaria. B. es reversible por enfriamiento. C. es irreversible siempre. D. es reversible por recalentamiento. E. es irreversible si se ha alterado la estructura primaria.
  7. ¿Cuál de las siguientes proteínas no tiene función transportadora? A. citocromo c. B. hemocianina. C. todos los anteriores poseen tal función. D. hemoglobina E. mioglobina.
  8. Las proteínas fibrosas... A. Están formadas por cadenas de polipeptídicas perpendiculares asociadas por puentes de H. B. Pueden presentar estructura globular. C. Suelen presentar estructura secundaria en forma de lámina plegada. D. El enlace peptídico que forman los aminoácidos es más rígido, impidiendo la formación de las hélices alfa.
  1. ¿Qué pasa cuando se desnaturaliza una proteína? C. No pasa nada, porque puede volver a naturalizarse. E. Se vuelve filamentosa. G. Suele precipitar. H. Se pierden sus propiedades biológicas.
  2. Identifica la función que NO es propia de las proteínas: A. son moléculas que se usan como aporte energético. B. algunas tienen función catalizadora. C. pueden ser elementos de transporte. D. pueden formar sistemas de protección sanguínea (anticuerpos). E. algunas tienen carácter hormonal.
  3. ¿Cuál de estas funciones no realizan las proteínas? A. Vitamínica B. Hormonal C. Defensiva D. Enzimática
  4. La estructura primaria de una proteína... A. es responsable de su actividad funcional. B. es la responsable de su especificidad. C. condiciona los niveles estructurales superiores. D. está determinada por el código genético. E. todas las otras respuestas son correctas.
  5. Los aminoácidos... A. Todos los aminoácidos proteicos presentan la forma L. B. Todos presentan isomería óptica. C. Todos tienen al menos un carbono asimétrico. D. Un L-aminoácido desvía la luz polarizada hacia la derecha.
  6. ¿Cómo se le llama a la tendencia del agua de subir en tubos estrechos? A. Tensión superficial B. Capilaridad C. Solubilidad.
  7. ¿Cómo se le llama a la capacidad que tiene el agua de disolver otros materiales? A. Solubilidad B. Capilaridad C. Punto de congelación. 36 .- Será correcta la siguiente afirmación? “El ciclo de la urea tiene lugar de manera cuantitativamente similar en todos los órganos y tejidos humanos, incluyendo los eritrocitos, porque todas sus enzimas son citoplásmicas y están presentes universalmente en todas las células humanas”. A) Verdadero B) Falso
  8. ¿En qué lugar de la célula se realiza el ciclo de la urea?
  9. ¿En qué células se lleva a cabo el ciclo de la Urea?
  1. ¿Cuál es la función del ciclo de la Urea?

  2. ¿Cuántas moléculas de amonio participan en el ciclo de la urea?

  3. Al desaminar un aminoácido ¿cuáles son los productos resultantes?

  4. ¿ Qué ocurre si se acumula el amonio en el organismo?

  5. DIBUJA EL CICLO DE LA UREA amino aminoácidos bajo carbono-alfa carboxilo covalentemente hidrógeno nitrógeno peptídicos proteínas radical carbono 41 .- Completa la definición. Los _________ son compuestos sencillos de _______ peso molecular que al unirse entre sí mediante los enlaces ___________ forman las __________. Químicamente están compuestos por carbono, _____________ , oxígeno y _____________. Se caracterizan por poseer en su molécula un grupo ____________, un grupo ____________ y una cadena lateral o ____________, todos ellos unidos ________________ a un átomo de ______________ denominado ______________. 42 -. Los aminoácidos son las unidades fundamentales que forman las enzimas. ¿Verdadero o falso? A. Verdadero B. Falso 43 .- Los α-L-aminoácidos se caracterizan por: A. la disposición del grupo amino (-NH2) a la izquierda del carbono α B. la disposición del grupo amino (-NH2) a la derecha del carbono α C. la disposición del grupo carboxilo (-COOH) a la izquierda del carbono α. 44 .- El enlace peptídico es... A. Un enlace covalente más largo que la mayor parte de los enlaces C-N B. Un enlace covalente más corto que la mayor parte de los enlaces C-N C. Un enlace no covalente, doble y difícil de romper. D. Un enlace donde los átomos pueden girar libremente. 45 .- Una de estas características no corresponde al enlace peptídico: A. Los cuatro átomos que integran el enlace peptídico no se encuentran en un mismo plano. B. El enlace peptídico se comporta como un doble enlace. C. No posible el giro alrededor del enlace peptídico. 46 .- El punto isoeléctrico (P.I.) de un aminoácido o de una proteína, es: A. El valor de pH en el que la carga eléctrica neta es negativa. B. El valor de pH en el que las cargas positivas y negativas son iguales. C. El valor de pH en el que las cargas positivas son mayores que las negativas. D. El valor de pH en el que las cargas positivas son menores que las negativas

49 .- Completa lo que se te pide correlacionando las siguientes palabras con los aciertos enumerados más abajo: Estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria

  1. La estructura primaria de una proteína... A. es la responsable de su especificidad. B. está determinada por el código genético. C. todas las otras respuestas son correctas. D. condiciona los niveles estructurales superiores. E. es responsable de su actividad funcional.

  2. ¿Qué proteínas supervisan el plegamiento de un polipéptido naciente en la síntesis de proteína para que la configuración nativa de una proteína sea la correcta?

    1. Secuencia y orden de los aminoácidos __________________
    2. Disposición tridimencional debida a la capacidad de giro de los enlaces peptídicos

__________________

  1. Cadena peptídica con enlaces de hidrógeno intracatenarios (entre la misma cadenas)

__________________

  1. Plegamiento en el espacio de las estructuras secundarias __________________
  2. Estructura formada por varias subunidades __________________

_________________

_________________

  1. Si hay una modificación en la conformación nativa de la proteína puede sufrir plegamientos alterados conduciendo a alteraciones patológicas. Menciona las características de dos patologías y que proteínas alteradas están involucradas en el padecimiento
    • Alzhéimer
    • Parkinson
    • Huntington
    • Priones 5 3. ¿Cuáles son los aminoácidos esenciales? ¿Qué función tienen los aminoácidos hidrofóbicos o apolares, los polares neutros y los polares ácidos y básicos en las proteínas? ¿Qué es el plegamiento proteico?
  2. Las láminas beta están formadas por cadenas polipeptídicas perpendiculares asociadas por puentes de H intercatenarios A) Verdadero B) Falso
  3. Tomando en cuenta la clasificación de las cadenas R y características de los aminoácidos (aá) contesta lo siguiente observando el polipéptido escrito con nomenclatura de tres letras de abajo:

Val-Cys-Glu-Ser-Asp-Pro-Arg- Cys

a. ¿Cuál sería un aá hidrofóbico? ______________ b. ¿Cuál aá formaría puente de hidrógeno?___________ c. ¿Qué aá tiene azufre en su estructura?_____________ d. ¿Qué aá es esencial?____________ e. ¿Cuál aá es un iminoácido?_______________ f. ¿Qué aá proporcionaría la parte carboxilo terminal del polipéptido?___________

  1. ¿Cuál de las siguientes propiedades, no es una propiedad física del agua?
    1. Inodora
    2. Insípida
    3. Adhesiva.
  2. ¿Cómo se le llama a la tendencia del agua de subir en tubos estrechos?
    1. Tensión superficial
    2. Capilaridad
    3. Solubilidad.
  3. ¿Cómo se le llama a la capacidad que tiene el agua de disolver otros materiales?
    1. Solubilidad
    2. Capilaridad
    3. Punto de congelación.

¿Cuáles son las moléculas acarreadoras de energía que participan en metabolismo? Escribe cuando están encendidas (reducidas) y cuando apagadas oxidadas) ¿A cuantos ATP equivalen las coenzimas NADH y FADH? Para el ATP la energía útil (∆G◦) de la hidrólisis de los grupos fosfatos terminales, ¿a cuánto corresponde? Nota: realiza un resumen de estudio sobre los temas introductorios de la unidad 1 de bioquímica del capítulo 1 Bases de la bioquímica del libro Autor Feduchi y contesta las preguntas de autoevaluación del mismo capítulo **Puntos relevantes del EQUILIBRIO ACIDO BASE a definir − Definición de ácido y base − Buffers − Órganos reguladores − Alteraciones: Acidosis, Alcalosis (definiciones) **Puntos relevantes del EQUILIBRIO HIDRO ELECTROLÍTICO a definir − Compartimiendos del agua − Ingresos y egresos del agua − Iones importantes − Compartimientos de los iones y cuáles iones son más relevantes por compartimiento − Que alteraciones pueden provocar un desbalance hidroelectrolítico Las moléculas orgánicas complejas que se unen débilmente a la apoenzima reciben el nombre de:

  1. Cofactores
  2. Holoenzima
  3. Grupo prostético
  4. Apoenzima
  5. Coenzimas ¿Cómo se denomina la zona del enzima donde se une el sustrato? Los enzimas aumentan la energía de activación del proceso en el que participan Verdadero Falso Todos los enzimas actúan a un pH óptimo en torno a 7, Verdadero Falso Los enzimas están formados exclusivamente por aminoácidos Verdadero Falso

Las moléculas no orgánicas asociadas a los enzimas se denominan:

  1. Grupos prostéticos
  2. Holoenzimas
  3. Cofactores
  4. Coenzimas
  5. Apoenzimas La asociación de una molécula proteica y de otra no proteica en un enzima recibe el nombre de:
  6. Apoenzima
  7. Holoenzima
  8. Cofactores
  9. Grupo prostético
  10. Coenzimas Las moléculas orgánicas complejas que se unen covalentemente a la apoenzima reciben el nombre
  11. Grupo prostético
  12. Holoenzima
  13. Cofactores
  14. Coenzimas
  15. Apoenzima Los enzimas son muy abundantes en la célula por el consumo de las mismos durante las reacciones metabólicas: Verdadero Falso La unión enzima-sustrato se realiza mediante. Enlaces fuertes Enlaces débiles Los cambios de pH alteran la actividad enzimática. Falso Verdadero Los cationes metálicos que regulan la activad de un enzima recibe el nombre de: a. Coenzimas b. Holoenzima c. Cofactores d. Grupo prostético Menciona en qué consisten los mecanismos de regulación enzimática a nivel metabólico Los cambios de temperatura provocan cambios conformacionales en los enzimas, pero no afectan a su actividad: Verdadero Falso La parte proteica de un enzima recibe el nombre de:
  16. Apoenzima
  17. Holoenzima
  18. Coenzimas
  19. Cofactores
  20. Grupo prostético

En el enlace peptídico ocurre una reacción de tipo

  1. Deshidratación
  2. Desaminación
  3. oxidación Los dominios estructurales de una proteína pueden identificarse en su estructura:
  4. Terciaria
  5. Secundaria
  6. Primaria
  7. En ninguna. Los aminoácidos que no pueden ser sintetizados por el organismo, se llaman...
  8. No esenciales
  9. De la Dieta
  10. Esenciales
  11. Sintéticos Loa aminoácido que tienen la función de mantener los plegamientos de las proteínas mediante enlaces de puentes de hidrogeno son:
  12. Polares ácidos
  13. Hidrofóbicos
  14. Polares neutros
  15. Polares básicos ¿Qué nombre reciben las distintas subunidades que forman una proteína con estructura cuaternaria?
  16. Proteína
  17. Protómero
  18. Protombina
  19. Grupo Prostético La parte no proteica de una heteroproteína se denomina:
  20. Holoproteìna
  21. Protèmero
  22. Grupo prostètico
  23. Centro activo Cuando el grupo prostético es un pigmento, ¿cómo se de denominan las heteroproteínas?
  24. Cromoproteìna
  25. inmunoproteìna
  26. proteìna pigmentada
  27. holoproteìna La función de reserva energética está asociada al siguiente tipo de proteína
  28. globulinas
  29. albúminas
  30. histonas
  31. cromoproteínas La estructura terciaria de las proteínas se mantiene por:
  32. Todas las otras respuestas son correctas.
  33. Puentes de Hidrógeno.
  34. Fuerzas de Van der Waals
  35. Puentes S-S

Identifica la característica que NO es propia de los aminoácidos:

  1. carecen de carga eléctrica a pH neutro.
  2. están compuestos por C, H, O y N.
  3. siempre tienen una función carboxilo.
  4. algunos poseen S. Desde el punto de vista biológico, un aminoácido se caracteriza por:
  5. ser una sustancia cuaternaria.
  6. ser un bioelemento.
  7. un constituyente de las proteínas.
  8. un compuesto sin las funciones ácido orgánico y amina. Los aminoácidos se comportan como bases a un pH ...
  9. los aminoácidos se comportan siempre como acidos independientemente del pH del medio.
  10. a un pH = 7
  11. a un pH < 7
  12. a un pH > 7 Los aminoácidos de las proteínas para contarlos...
  13. Se numeran en función de su peso molecular.
  14. Se numeran empezando por los que conforman el centro activo.
  15. Se numeran empezando en los aminoácidos con el punto isoeléctrico más bajo.
  16. Se numeran del extremo N-terminal al extremo C-terminal. ¿Qué pasa en la desnaturalización de una proteína?
  17. La pérdida total de sus propiedades.
  18. La pérdida de las estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, manteniendose la primaria.
  19. Pérdida de todas las estructuras, incluída la rotura del enlace peptídico.
  20. El cambio de su naturaleza genètica. En relación con la desnaturalización proteica por variación de la temperatura:
  21. es reversible si se ha alterado la estructura primaria.
  22. es reversible por congelamiento.
  23. es reversible por recalentamiento.
  24. es irreverible si se ha alterado la estructura primaria. ¿Cuál de las siguientes proteínas no tiene función transportadora?
  25. mioglobina
  26. hemocianina.
  27. todos los anteriores poseen tal función.
  28. hemoglobina Las proteínas fibrosas su estructura alargada principalmente...
  29. Están formadas por cadenas de polipeptídicas perpendiculares.
  30. Pueden presentar estructura globular.
  31. Suelen presentar estructura secundaria en forma de lámina plegada.
  32. El enlace pétidico que forman los aminoácidos es más rígido, impidiendo la formación de las hélices alfa. Identifica la proteína que tiene una estrecha relación con el ADN:
  33. Desoxirribosa
  34. Fibrinógeno
  35. Histona
  36. Miosina

En la síntesis de proteínas el codón de inicio de la traducción codifica para el aminoácido…

  1. Alanina
  2. AUG
  3. Metionina
  4. ATP ¿Cuántos tipos de RNA´s participan en la síntesis de proteína y cuál es su función? ¿Qué es el proceso de traducción? ¿Por qué los aminoácidos pueden actuar como amortiguadores fisiológicos? Detalle su respuest ¿Qué es un protómero? ¿Qué características básicas tiene una hoja beta plegada? ¿Qué factores afectan a una proteína para que ocurra una desnaturalización? ¿Si se pierde la configuración nativa de una proteína, se pierde la propiedad biológica? a. Verdadero b. Falso ¿Cuáles son los 6 elementos principales de los organismos vivos? ¿cómo se clasifican los bioelementos? ¿Qué es un grupo funcional? Mencionan los principales grupos funcionales de las macromoléculas Mencione tres iones importantes que se encuentran en los organismos vivos ¿Cuáles son los tres amortiguadores fisiológicos más importantes del organismo?
  5. ¿Qué son las enzimas?
  1. ¿Las enzimas disminuyen o aumentan el tiempo y energía de una reacción?
  2. Las enzimas son químicamente son proteínas excepto una, ¿cuál es?
  3. ¿Por qué son sumamente importantes al enzima?
  4. Por su naturaleza química, ¿en qué se dividen las proteínas?
  5. ¿De qué se componen las holoenzimas y holoproteínas?
  6. ¿De qué partes se conforman las holoenzimas?
  7. Son los principales cofactores
  8. ¿Cuáles son las principales coenzimas orgánicas?
  9. ¿Cuál es la enzima fosfatasa que se detectan en cáncer de próstata?
  10. Principal enzima que actúa en el tejido cardiaco, cerebro y músculo esquelético,
  11. ¿Qué significa que las enzimas sean termolábiles?
  12. ¿Qué es un sustrato a nivel enzimático?
  13. ¿En qué parte de la enzima se une el sustrato?
  14. ¿Cuáles son los factores que modifican la acción enzimática?
  15. ¿Cuáles son los dos modelos de acción enzimáticos que explican la especificidad del sustrato al sitio catalítico?
  16. Es la parte que proporciona especificidad a la enzima y la hace funcional.
  17. Son los 6 grupos de cómo se clasifican las enzimas.
  18. Grupo de enzimas donde ocurren hidrólisis (ruptura con H20).
  19. Grupo de enzimas donde hay reacciones de óxido-reducción.
  20. Característica de Ligasas.

La coenzima es: A) La parte no proteica de la holoenzima B) Es parte de la apoenzima C) La parte proteica de la holoenzima D) El centro activo de la holoenzima La apoenzima es la parte A) Es el cofactor B) Proteica de la holoenzima C) Es la coenzima D) No proteica de la holoenzima ¿Cuál de los siguientes factores aumenta la velocidad de una reacción enzimática? A) Presencia de altas concentraciones de enzima sin aumento de la concentración de sustrato B) Presencia de agentes desnaturalizantes en el medio. C) Aumento de la concentración de sustrato D) Presencia de inhibidores competitivos La vitamina B2 o Riboflavina es el precursor necesario para la síntesis de A) FAD B) Monosacárido C) Ribosa D) Aminoácidos esenciales El mecanismo de acción de las enzimas consiste en A) Aumentar la energía cinética de los reactivos. B) Disminuir la energía de activación necesaria para que la reacción tenga lugar. C) Impedir que se modifique la energía interna de cualquier reactivo D) Aumentar la energía de activación necesaria para que la reacción tenga lugar. ¿Qué nombre recibe el proceso por el cual una sustancia disminuye o anula la actividad enzimática? A) Activación B) catálisis C) Desnaturalización D) Inhibición Si un inhibidor de naturaleza diferente al sustrato se une al centro activo de una enzima se origina: A) Una inhibición competitiva B) Disminución de la velocidad de la reacción, pero aumento de la afinidad C) Una inhibición no competitiva D) El aumento de la velocidad de la reacción La molécula orgánica de naturaleza no proteica que es responsable de la acción en una reacción enzimática es A) Sustrato B) Holoenzima C) Coenzima D) Apoenzima

Las enzimas... A) Disminuyen la velocidad de las reacciones químicas B) Modifican la constante de equilibrio de los procesos químicos C) Disminuyen la energía de activación D) Participan directamente en las reacciones químicas reaccionando ellas también. La vitamina B2 o Riboflavina es necesaria para formar o sintetizar A) El esteroide progesterona. B) La coenzima FAD. C) La coenzima NAD. D) La coenzima A Un inhibidor competitivo A) Se une al centro activo del enzima. B) Se une a un sitio del enzima diferente del centro activo. C) No se une al enzima. D) Es un inhibidor irreversible. La apoenzima es A) La parte lipídica de una enzima. B) El grupo prostético de una enzima. C) Parte de la coenzima D) Parte proteica de las enzimas Cuando una sustancia bloquea una reacción enzimática de forma permanente decimos que es un A) Inhibidor no competitivo B) Inhibidor competitivo C) Inhibidor irreversible. D) Activador. Una enzima que depende de su actividad de la colaboración de otras sustancias se denomina junio A) Ribozima B) Apoenzima C) Holoenzima D) Coenzima Cuando aumenta la concentración de sustrato, la velocidad de la reacción aumenta porque A) Las enzimas tienen más fácil formar el complejo E-S B) ) Hay más centros activos para catalizar la reacción C) Las moléculas del sustrato se mueven más deprisa D) Las enzimas tardan más en desnaturalizarse.