HEMOGLOBINA GLICOSILADA O HEMOGLOBINA GLICADA
• La hemoglobina (Hb) de los seres humanos adultos normales, está compuesta por tres fracciones llamadas:
hemoglobina A, hemoglobina A2 y hemoglobina F. La hemoglobina A (HbA), es la más abundante de
todas, representando 97%. A través de reacciones bioquímicas, parte de esta HbA se puede combinar con
azúcares, convirtiéndose en glucohemoglobina o glicohemoglobina (HbA1). Dependiendo del azúcar que
incorpore, se obtienen las diferentes subfracciones conocidas como hemoglobinas menores o rápidas (Hb-
A1a, HbA1b y HbA1c), por ser las que primero eluden en los procesos de cromatografía usados para iden-
tificarlas
• HbA1c es la más abundante de los componentes menores de la hemoglobina en los eritrocitos humanos
(aprox. 80% de la HbA1). Así pues, se puede definir como la condensación de la glucosa en la porción N-
terminal (grupo valinaterminal) de la cadena beta de la hemoglobina A, siendo por tanto su denominación
química N-1-desoxifructosil-beta-Hb; de tal forma que el organismo se encuentra expuesto a la modifica-
ción de su hemoglobina por la adición de residuos de glucosa: a mayor glicemia, mayor adición de glucosa
a la hemoglobina. Esta reacción, conocida desde hace muchos años, recibe el nombre de reacción de Mai-
llard, glicosilación no enzimática o más recientemente, glicación
• La combinación de azúcares con biomoléculas fue estudiada a principios del siglo XX por Louis Camille
Maillard, químico francés que en 1912 estudiaba la pérdida de lisina (aminoácido esencial) en los ali-
mentos conservados, ricos en proteínas y carbohidratos; este científico enunció las bases moleculares de
estas reacciones que luego tomaron su nombre. La importancia de su contribución fue el postulado de que
también estos procesos se producen a nivel biológico, es decir, no ocurren sólo en la cocina sino que se
llevan a cabo espontáneamente en el organismo
• Por más de 50 años, el avance en la comprensión química de esta reacción estuvo directamente vinculado
con la ciencia y tecnología alimentaria. Su relevancia fisiológica se puso de manifiesto a partir del descu-
brimiento de moléculas de glucohemoglobina en la sangre de individuos sanos y del aumento en su propor-
ción en personas que padecen diabetes. Sin embargo, cabe destacar que la glicación no es una reacción
exclusiva de la hemoglobina, presentándose en la mayoría de las proteínas y, en general, de las biomolé-
culas del organismo
• La glucosilación o glicosilación, es una reacción química enzimática post-traduccional, que tiene como
fin la formación de una proteína conjugada (glicoproteína). Es un proceso intracelular, ocurre tanto en el
retículo endoplasmático rugoso como en el aparato de Golgi, con múltiples funciones en la vida humana
y un control genético estricto. En este tipo de reacción hay la participación de enzimas (glicosiltransfera-
sas) que transfieren oligosacáridos sobre una determinada proteína
• Los tipos más comunes de glicoproteínas encontrados en células eucariotas son definidos de acuerdo a la
naturaleza de las regiones de unión con la proteína, siendo las más frecuentes las de enlace -N y -O
