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Clasificación de las d-endotoxinas de Bacillus thuringiensis: Cry y Cyt, Apuntes de Microbiología Ambiental

Una detallada clasificación de las d-endotoxinas producidas por bacillus thuringiensis, incluyendo información sobre su genética, especificidad insecticida y estructura. Se distinguen las proteínas cry, ampliamente utilizadas en agricultura, y las proteínas cyt, que potencian su actividad. Se presenta una nomenclatura basada en la secuencia primaria y se detalla la estructura de cada dominio.

Qué aprenderás

  • ¿Cómo se clasifican las diferentes proteínas Cry y Cyt según su especificidad insecticida?
  • ¿Qué información se puede obtener sobre la estructura de las proteínas Cry y Cyt a partir de este documento?
  • ¿Qué son las proteínas Cry y Cyt y qué papel desempeñan en la actividad insecticida de Bacillus thuringiensis?

Tipo: Apuntes

2020/2021

Subido el 19/05/2021

Aleja_david
Aleja_david 🇨🇴

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CLASIFICACIÓN DE LAS D-ENDOTOXINAS DE BACILLUS THURINGIENSIS
Las d-endotoxinas, que son las responsables de la actividad insecticida de los productos
de B.thuringiensis, están codificadas por diferentes tipos de genes, denominados cry, que por lo
general están dentro de plásmidos.
Estos genes se dividen en varias clases en base a su similitud en la secuencia nucleotídica y en el
espectro insecticida de la proteína que codifican, ya que el patotipo de una determinada cepa de
Bt es el reflejo de gen o genes que expresa.
GEN ESPECIFICIDAD FORMA DEL CRISTAL MEDIDA DE LA PROTEINA
cryI Lepidópteros Bipiramidal 130 - 138 kDa
cry II Lepidóperos y dípteros Cuboidal 69 - 71 kDa
cry III Coleópteros Irregular 73 - 74 kDa
cry IV Dípteros Bipiramidal 73 - 134 kDa
cry V-IX Variada Variada 35 - 129 kDa
Existen dos tipos de d-endotoxinas:
las proteínas Cry y las proteínas Cyt.
Proteínas Cry: son ampliamente utilizadas en la agricultura contra diversas plagas de insectos. y es
cualquier proteína paraesporal de Bt que muestre un efecto tóxico hacia algún organismo,
verificable por medio de bioensayos o cualquier proteína que muestre similitud con las proteínas
Cry. En años recientes se ha descubierto que algunas de estas proteínas son potencialmente
utilizables en la industria farmacéutica debido a que presentan toxicidad contra ciertos tipos de
líneas celulares de cáncer, sin causar daño a células normales. Lo que ha despertado el interés en
su producción y purificación. También son rápidamente biodegradables y por ello de bajo impacto
sobre el medio ambiente
La parte de paraesporal, durante el proceso de esporulación de Bacillus thuringiensis se forma
uno o más cuerpos cristalinos de naturaleza proteica adyacentes a la espora y de diversas formas
(rómbicos, esféricos, etc.) como se muestra en la Figura 1. Estos cuerpos cristalinos tienen
actividad insecticida, se conocen como proteínas Cry.
Proteínas Cyt: Llamada así por su acción citolitica, aunque también se acumula en cristales. Las
toxinas Cyt potencian sinérgicamente la actividad de las proteínas Cry hacia mosquitos y retrasan
la aparición de mosquitos resistentes a Cry.
A la fecha se han clonado y secuenciado más de 200 diferentes genes cry y 16 diferentes genes cyt.
Esto es sin duda un arsenal muy valioso para el control de diferentes insectos plaga y de insectos
transmisores de enfermedades. La nomenclatura de las d-endotoxinas está basada exclusivamente
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CLASIFICACIÓN DE LAS D-ENDOTOXINAS DE BACILLUS THURINGIENSIS

Las d-endotoxinas, que son las responsables de la actividad insecticida de los productos de B.thuringiensis , están codificadas por diferentes tipos de genes, denominados cry , que por lo general están dentro de plásmidos. Estos genes se dividen en varias clases en base a su similitud en la secuencia nucleotídica y en el espectro insecticida de la proteína que codifican, ya que el patotipo de una determinada cepa de Bt es el reflejo de gen o genes que expresa. GEN ESPECIFICIDAD FORMA DEL CRISTAL MEDIDA DE LA PROTEINA cryI Lepidópteros Bipiramidal 130 - 138 kDa cry II Lepidóperos y dípteros Cuboidal 69 - 71 kDa cry III Coleópteros Irregular 73 - 74 kDa cry IV Dípteros Bipiramidal 73 - 134 kDa cry V-IX Variada Variada 35 - 129 kDa Existen dos tipos de d-endotoxinas: las proteínas Cry y las proteínas Cyt. Proteínas Cry: son ampliamente utilizadas en la agricultura contra diversas plagas de insectos. y es cualquier proteína paraesporal de Bt que muestre un efecto tóxico hacia algún organismo, verificable por medio de bioensayos o cualquier proteína que muestre similitud con las proteínas Cry. En años recientes se ha descubierto que algunas de estas proteínas son potencialmente utilizables en la industria farmacéutica debido a que presentan toxicidad contra ciertos tipos de líneas celulares de cáncer, sin causar daño a células normales. Lo que ha despertado el interés en su producción y purificación. También son rápidamente biodegradables y por ello de bajo impacto sobre el medio ambiente La parte de paraesporal, durante el proceso de esporulación de Bacillus thuringiensis se forma uno o más cuerpos cristalinos de naturaleza proteica adyacentes a la espora y de diversas formas (rómbicos, esféricos, etc.) como se muestra en la Figura 1. Estos cuerpos cristalinos tienen actividad insecticida, se conocen como proteínas Cry. Proteínas Cyt: Llamada así por su acción citolitica, aunque también se acumula en cristales. Las toxinas Cyt potencian sinérgicamente la actividad de las proteínas Cry hacia mosquitos y retrasan la aparición de mosquitos resistentes a Cry. A la fecha se han clonado y secuenciado más de 200 diferentes genes cry y 16 diferentes genes cyt. Esto es sin duda un arsenal muy valioso para el control de diferentes insectos plaga y de insectos transmisores de enfermedades. La nomenclatura de las d-endotoxinas está basada exclusivamente

en la similitud de la secuencia primaria. Actualmente se han encontrado toxinas Cry en otras especies de bacterias como Clostridium bifermentans (clasificadas como Cry16A y Cry17A) con actividad hacia mosquitos. Las proteínas Cyt denotan a las proteínas paraesporales de Bt que muestren actividad hemolítica o tengan similitud a la secuencia de las toxinas Cyt. A la fecha, las proteínas Cry están distribuidas en 50 grupos y varios subgrupos, y las proteínas Cyt en dos grandes grupos y varios subgrupos. Cada grupo muestra una especificidad muy grande hacia ciertos tipos de insectos. Las líneas verticales de la figura 2 representan los límites en identidad que marcan las diferentes categorías en la nomenclatura. El número arábigo se designa con la primera fila que corresponde hasta 45% de identidad (por ejemplo: Cry1, Cry2, etc.). La segunda hilera cataloga a las proteínas con una letra mayúscula y corresponde a identidades de 45 a 78% (Cry1A, Cry1B, etc.). La tercera fila asigna una letra minúscula y corresponde a identidades de 78 a 95% (Cry1Aa, Cry1Ab, Cry1Ac, etc.). La última fila incluye un número arábigo al final de la nomenclatura indicando más de 95% de identidad (Cry1Aa1, Cry1Aa2, etc.). El grupo mayoritario de toxinas Cry se les conoce como la familia de tres dominios, ya que están constituidas por tres dominios estructurales (figura 3).  Dominio I (N-ter, 220 residuos): Es el dominio formador del canal. Es un complejo de 7 hélices, donde una de ellas (la hélice 5) está rodeada por las otras 6. Las 6 hélices son anfipáticas y suficientemente largas para atravesar la bicapa lipídica de la membrana de la célula del intestino medio del insecto.  Dominio II (central, 200 residuos): Es el dominio que determina la especificidad, mediante la unión con el receptor de membrana de las células del intestino medio.  Dominio III (C-ter, 150 residuos): Está menos definida funcionalmente, pero se piensa que transduce información desde el dominio II (de unión al receptor) hasta el dominio I (dominio de formación del canal). Además, parece que regula la actividad del canal, estabiliza la toxina y funciona junto al dominio iI en la formación del canal.