Energía de activación e
inhibición enzimática
Araiza Isaac José Javier
2°A
20014150
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Energía de activación: proteínas, Diapositivas de Biología
Explicación breve de la energía de activación y sus tipos
Tipo: Diapositivas
2024/2025
1 / 12
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Energía de activación e
inhibición enzimática
Araiza Isaac José Javier
2°A
¿Qué es la energía de
activación?
Es la cantidad de energía
que se necesita para que
ocurra una reacción
química, en el caso de las
enzimas, reducen la
cantidad de energía de
activación que requieren
las reacciones
2
Estado de transición
o
Es un estado inestable donde las moléculas deben retorcerse, doblarse
o deformarse para permitir el rompimiento de sus propios enlaces y así
permitir la liberación de energía
o Este propio estado consume energía –la energía de activación- para que
la molécula pueda alcanzarlo
o
Debido a la inestabilidad, este estado no dura mucho tiempo sino que se
pasa al siguiente paso de la reacción
4
¿De donde proviene la
energía de activación?
Normalmente la energía de activación
proviene del calor, ya que las moléculas
de reactivo tienden a absorber la
energía térmica de su entorno.
El incremento de energía acelera el
movimiento de las moléculas de
reactivo, incrementando la frecuencia y
la fuerza de las colisiones y facilitando
así el rompimiento de enlaces, creando
reacciones químicas
5
Los inhibidores enzimáticos se unen a las
enzimas y disminuyen su actividad. Las
moléculas que disminuyen la actividad
catalítica de las enzimas pueden presentarse
de diversas formas e incluyen la inhibición
reversible o irreversible. La inhibición reversible
puede ser competitiva, no competitiva o
acompetitiva.
7
El inhibidor se parece al sustrato y, por
tanto, compite con él por el sitio de
unión en el centro activo de la enzima.
El inhibidor se une al centro activo,
bloqueando la interacción del sustrato
con el sitio de unión.
El inhibidor puede ser superado
mediante un exceso de sustrato; por
tanto, esta inhibición es reversible.
8
Inhibición
competitiva
Inhibición acompetitiva
forma rara de inhibición enzimática caracterizada
por la unión específica en el complejo enzima-
sustrato.
El inhibidor también se une fuera del centro
activo, pero solo si el complejo enzima-sustrato ya
está formado.
El resultado es un cambio conformacional
reversible y, por tanto, la inactivación de la enzima.
Impide la liberación del sustrato del sitio de
unión.
Inhibición irreversible
*también conocida como inhibición
suicida*
Los inhibidores suicidas se unen de
forma irreversible al sitio activo de la
enzima mediante una unión covalente.
Se unen al mismo sitio que los
inhibidores competitivos, pero tienen
resultados permanentes de manera no
competitiva
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