Es una proteína globular, esta
presente en los glóbulos rojos y
se encarga del transporte de O2
del aparato respiratorio hacia los
tejidos periféricos; y del
transporte de CO2 hasta los
pulmones para ser excretados.
Se mide en gramos por decilitro
(g/dl)
Estructura
Es una proteína con estructura
cuaternaria, dos α y dos β (HbA1), dos α y
dos δ (HbA2) dos α y dos γ (HbF)
Las cuatro cadenas polipeptídicas de la Hb
contienen cada una un grupo prostético, el
HEM, este grupo es una porción no
polipeptídica que forma parte de una
proteína en su estado funcional.
El átomo de hierro se encuentra en estado
de oxidación ferroso y puede formar 5 o 6
enlaces de coordinación dependiendo de
la unión del oxigeno a la Hb
Los V.N. de Hb en adultos sanos son de
12.5 a 16.69 g/dl para mujeres y de 15.5 a
19.5 g/dl en varones.
Síntesis:
Tiene estrecha relación con la eritropoyesis.
La síntesis de la Hb comienza con los
proeritroblastos y continua levemente, incluso
en el estado de reticulocitos, de los
eritrocitos.
Dejan la medula ósea y pasan al torrente
sanguíneo y continúan formándose
cantidades pequeñas de Hb y se convierte en
eritrocito maduro.
La parte proteica de la Hb se sintetiza al igual
que todas las proteínas; el Fe necesario para
la síntesis de Hb es absorbido por el intestino
delgado con la ayuda de la vitamina C y
transportado hacia donde se necesita por la
transferrina.
Eliminación de la Hb:
Después de que los
eritrocitos cumplen su
periodo de vida estos
migran al retículo
endotelial del bazo
donde sufren una
degradación por los
macrófagos.
Globina: se degrada a
aminoácidos para la
síntesis de una nueva
proteína.
HEM: El Fe se
almacena o se
reutiliza para la
formación de nueva
Hb. La porfirina se
degrada a bilirrubinas.