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LICENCIATURA EN CIRUJANO DENTISTA
CICLO ESCOLAR 2024-I
UNIDAD VII
- PROTEINAS- Impartido por: Q.I. HÉCTOR HUMBERTO UC CETZ Integrantes del equipo:
- Pedro Pablo Ek Pomol
- Keisy Michell Velasco López
- Maritza Maria Puc Ku
- Yaneli Valeria Dzul Arceo
- Maria Fernanda Del Valle Sierra
- Emily Josselyn Uh Yam SEMESTRE: I GRUPO: A Fecha de entrega: Lunes 2 de octubre 2023
Bioquímica
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INTRODUCCION
A continuación, este escrito presentara algunos datos sobre el tema de proteínas y como es que las moléculas que pueden llegar a tener un enorme grado de complejidad estructural cosas que al ojo humano son insignificantes e imposibles de analizar sin un estudio químico o con información confiable. Pensando en la variedad casi ilimitada de funciones que las proteínas desempeñan, no es de extrañar dicha complejidad estructural. Sin embargo, por lo que ahora sabemos, la estructura de las proteínas presenta una serie de regularidades que facilitan el estudio sistemático de la misma. En este documento veremos algunos aspectos generales de la estructura de las proteínas, así como la forma en la que estas pueden llegar a clasificarse según sus diferentes características. Se entiende que las proteínas son un componente importante de nuestro cuerpo ya que ayuda a fabricar células, tejidos, hormonas, enzimas, neurotransmisores y catalizadores. No hay que dejar de lado que los aminoácidos se dividen en varios grupos, pero los más importantes son los esenciales, no esenciales y condicionales, los cuales son de muchísima importancia en el cuerpo. Las proteínas se clasifican en diferentes clases que así mismo están compuestas por aminoácidos, también estas formadas por cadenas unidas a otros tipos de compuestos según el tipo de compuestos que se vaya a unir a la proteína, se pueden distinguir distinto de proteínas, son compuestos obtenidos por reacciones químicas, se clasifican en diferentes derivados y también tiene diferentes clasificaciones de acuerdo con su tipo de función. Las proteínas brindan estructura y soporte a las células del organismo. Las proteínas son las macromoléculas más abundantes presentes en las células vivas. Poseen una gran variedad y diversidad en cuanto a su función biológica. Son los instrumentos moleculares mediante los que se expresa la información génica. Las proteínas están constituidas por aminoácidos (existen 20 de ellos) unidos en forma covalente a través de enlaces peptídicos. A partir de estos 20 aminoácidos, los diferentes organismos pueden fabricar productos tan diversos como enzimas, hormonas, anticuerpos, etc.
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Su cadena lateral no posee grupos carboxilo ni amino y, por tanto, a pH neutro su carga eléctrica neta es 0. Pueden ser:
- Neutros polares. Su cadena lateral tiene grupos hidrófilos con los que puede formar puentes de hidrógeno con moléculas polares, por lo que son solubles en agua.
- Neutros apolares. Su larga cadena hidrocarbonada lateral es hidrófoba, y es menos soluble en agua. Aminoácidos ácidos
- El grupo R lleva un grupo ácido (carboxilo), de manera que, a pH neutro, tienen carga negativa, ya que ese grupo desprende H+ Aminoácidos básicos
- Los aminoácidos condicionalmente esenciales por lo regular no son esenciales, excepto en momentos de enfermedad y estrés.
- Los aminoácidos condicionalmente esenciales incluyen: arginina, cisteína, glutamina, tirosina, glicina, prolina y serina. ESTEREOQUÍMICA Es una parte de la química que toma como base el estudio de la distribución espacial de los átomos que componen las moléculas y el cómo afecta esto a las propiedades y reactividad de dichas moléculas. Se suelen representar como: Isómeros estructurales Son moléculas con la misma fórmula molecular pero cuyos átomos están enlazados en diferente orden.
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Estereoisómeros Son moléculas que tienen las mismas conexiones átomo a átomo, pero difieren en la orientación espacial de los mismos. Enantiómeros Son estereoisómeros de imagen especular no superponible (la imagen de uno no puede ser superpuesta con la del otro). Diasteroisómeros Lo opuesto a los enantiómeros: estereoisómeros que no tienen una imagen especular entre ellos. ESENCIALES Los aminoácidos esenciales son aquellos que el propio organismo no puede chaquetear por sí mismo. Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta. Hay combinaciones de alimentos que suman los aminoácidos esenciales son:
- Garbanzos
- Avena
- Trigo
- Habichuelas
- Maíz
- Lentejas
- Arroz
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NO ESENCIALES
Se llama aminoácidos no esenciales a todos los aminoácidos que el cuerpo puede sintetizar, y que no precisa de ingesta directa en una dieta. En humanos se han descrito estos aminoácidos no esenciales para la nutrición:
- Alanina
- Cisteína
- Glutamina
- Asparagina
- Glicina
- Hidroxiprolina
- Aspartato
- Glutamato CONDICIONALES Son aquellos aminoácidos que por lo general no son esenciales, pero en determinadas situaciones, como enfermedad o estrés, pueden serlo.
- Arginina
- Tirosina
- Serina
- Cisteína
- Glicina
- Prolina
- Glutamina PROPIEDADES QUÍMICAS DE LOS AMINOÁCIDOS
- Compuestos solidos
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- Incoloros
- Actividad óptica o ¿Cómo se manifiestan? Se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos. o ¿A qué se debe? Se debe a la asimetría del carbono, ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. o Clasificación:
- Dextrógiros (+) si desvían el plano de luz polarizada hacia la derecha
- Levógiros (-) si lo desvían hacia la izquierda.
- Solubles en agua
- Cristalizables
- Comportamiento anfótero o ¿De qué son capaces? Los aminoácidos son capaces de ionizarse en una disolución acuosa. o Tipos de ionización ▪ Ácido (cuando el pH es básico). ▪ Base (cuando el pH es ácido). ▪ Ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). ▪ Adoptan un estado dipolar iónico conocido como zwitterión.
- De elevado punto de fusión
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- Creando nuevas células
- Reparando las dañadas. FACTORES FÍSICOS Y QUÍMICOS QUE ACTÚAN SOBRE LAS PROTEÍNAS Y DESNATURALIZACIÓN La desnaturalización de las proteínas es la pérdida de la forma nativa de una proteína. La desnaturalización implica la ruptura de los enlaces no covalentes en la estructura de la proteína, lo que suele provocar la pérdida de la forma, la estructura y la función de la proteína; como consecuencia se llega a una degradación. La desnaturalización se produce cuando se producen cambios físicos y químicos en el entorno. o La temperatura o El pH Los cambios de temperatura, sobre todo los aumentos de calor, provocan vibraciones en las moléculas que rompen los enlaces en las proteínas; esto conduce a la desnaturalización. También se produce la desnaturalización a causa del frío, aunque es más difícil de detectar, ya que ocurre por debajo de las temperaturas de congelación o por debajo de 0 °C. ¿Como sucede? Esto se debe a que, cuando calentamos una sustancia, sus moléculas comienzan a moverse muy rápidamente, lo que provoca la rotura de los enlaces que unen los átomos que las forman. Los cambios de pH provocan un desequilibrio ácido-base o cantidades diferentes de iones de hidrógeno e hidróxido que pueden afectar a la unión de las proteínas; esto provoca su desnaturalización. Valores de referencia de proteínas en la sangre
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Una prueba de proteínas totales y de relación albúmina/globulina (A/G) mide la cantidad total de proteínas en su sangre. Hay dos tipos principales de proteínas en la sangre:
- Albumina
- La globulina La prueba de proteínas totales y de relación A/G suele ser parte de un perfil metabólico completo, una prueba que mide las proteínas y otras sustancias en la sangre. También se puede usar para diagnosticar enfermedades de riñón o hígado o problemas nutricionales. ALBÚMINA
- La albúmina es una proteína producida por el hígado. La albúmina ingresa al torrente sanguíneo y ayuda a mantener el líquido sin que se filtre de los vasos sanguíneos a otros tejidos.
- El rango normal es de 3.4 a 5.4 g/dL (de 34 a 54 g/L).
- Los rangos de los valores normales pueden variar ligeramente entre diferentes laboratorios. Algunos laboratorios usan diferentes medidas o pueden evaluar diferentes muestras. Hable con su proveedor acerca del significado de los resultados específicos de su examen. GLOBLULINA Las globulinas son proteínas de la sangre, que pueden actuar como enzimas o ser portadoras de hormonas a diferentes partes del cuerpo. Sirven para hacerle frente a las infecciones y mejorar la coagulación en la sangre. Existen al menos 4 tipos:
- gamma globulinas: se producen en las células plasmáticas y funcionan como anticuerpos que combaten las infecciones.
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Las posibles causas que conducen al aumento de las proteínas en la sangre son:
- Aumento en la producción de anticuerpos en algunas enfermedades infecciosas
- Cáncer, principalmente en el mieloma múltiple y en la macroglobulinemia
- Enfermedades autoinmunes, como artritis reumatoide y lupus eritematoso sistémico
- Enfermedades granulomatosas
- Deshidratación, debido a que el plasma sanguíneo se concentra más
- Hepatitis B, C y autoinmune
- Amiloidosis, que consiste en la acumulación proteica anormal en diversos órganos y tejidos celulares. A pesar de que la disminución de los niveles proteicos pueden ser señal de desnutrición, una dieta alta en proteínas no eleva los niveles de proteína en la sangre. CLASIFICACIÓN DE ACUERDO CON SU FUNCIÓN QUIMICA Y SOLUBILIDAD Proteínas simples: Las proteínas se clasifican en dos clases principales atendiendo a su composición. Las proteínas simples u holoproteínas son las que están compuestas exclusivamente por aminoácidos. Las proteínas conjugadas o heteroproteínas son las que están compuestas por aminoácidos y otra sustancia de naturaleza no proteica que recibe el nombre de grupo prostético. Proteínas conjugadas Las proteínas conjugadas o heteroproteínas están formadas por cadenas de péptidos unidas a otro tipo de compuestos que reciben el nombre de grupo prostético. Si el grupo prostético es un glúcido, la heteroproteína se denomina glucoproteína; si es una sustancia lipídica recibe el nombre de lipoproteína. Según el tipo de compuesto que se une a la proteína, podemos distinguir varios tipos de heteroproteínas.
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Proteínas derivadas: Son compuestos obtenidos mediante reacciones químicas o enzimáticas y se clasifican como derivados primarios o secundarios dependiendo del nivel de cambios que haya tenido lugar:
- Los derivados primarios han sufrido pocos cambios y son insolubles en agua; un ejemplo de derivado primario es la CASEÍNA coagulada en el cuajo de la leche.
- Los derivados secundarios han sufrido mayores cambios en sus estructuras e incluyen las PROTEASAS, las PEPTONAS y los PEPTIDOS Clasificación de las proteínas de acuerdo con su función: Anticuerpo: Cuando actúan como anticuerpo se une a ciertas partículas, virus o bacterias para eliminarlo como es el caso de la inmunoglobulina. Enzima: Las enzimas llevan a cabo casi todos los miles de reacciones químicas que ocurren en las células. También, ayudan con la formación de nuevas moléculas leyendo la información genética almacenada en el ADN Fenilalanina hidroxilasa. Mensajera: Al igual que algunos tipos de hormonas, las proteínas mensajeras transmiten señales para coordinar procesos biológicos entre diferentes células, tejidos y órganos. Estructural: Estas proteínas brindan estructura y soporte a las células. A mayor escala, también permiten que el cuerpo se mueva. Transporte/almacenamiento: Estas proteínas se unen y transportan átomos y moléculas pequeñas dentro de las células y por todo el cuerpo.
