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Análisis de Datos Cinéticos Enzimáticos: Determinación de Parámetros de Michaelis-Menten, Ejercicios de Cinética Química y Catálisis

Un análisis de datos cinéticos enzimáticos, utilizando diferentes métodos de linealización para determinar los parámetros de michaelis-menten. Se explora el fenómeno de inhibición enzimática y se discuten las posibles soluciones para resolver inconsistencias en los datos. El documento incluye ejemplos prácticos y gráficos para ilustrar los conceptos.

Tipo: Ejercicios

2023/2024

Subido el 04/11/2024

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mauricio-gomez-21 🇲🇽

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bg1
r [mmol/L*min]
1 0.2
2 0.22
3 0.3
5 0.45
7 0.41
10 0.5
15 0.4
20 0.33
Cs [mmol/L]
Ejercicio 1
A partir de una serie de datos de concentracion de sustrato se obtuvieron las respectivas
velocidades de reaccion enzimatica utilizando en todos los casos la misma concentracion de
enzima siendo los resultados siguientes.
Calcular los parametros de Michael
Menden empleando las
linealizaciones ya vistas.
En caso de existir alguna
incosistencia en los datos obtenidos,
que propones para resolver dicha
incosistencia?
La inconsistencias puede ser resuleltas viendo los
datos inicales
Cuando llega a el punto mayor en la velocidad y
empieza a bajar, se nota un comportamiento no
normal, pues este tiene que ir constante.
Cuando ocurre un fenomeno de inhibicion en una
reaccion enzimatica empieza a disminuir. como es el
caso de nuestro problema
0 5 10 15 20 25
0
0.1
0.2
0.3
0.4
0.5
0.6
f(x) = 0.00672583826429981 x + 0.298284023668639
R² = 0.177214560974056
Datos experimentales
Fenomeno de inhibicion de regulacion
metabolica hace que a altas
concentraciones de sustrato la enzima se
vea afectada.
Es por eso que se tiene comportamiento
distintos en los sistemas.
Una solucion a esto seria, ya que se
quiere ver como se comporta el sistema,
lo que se haria es cortar los datos para
estudiarlos por serparados, la primera
parte para ver los parametros cineticos en
la reaccion normal y la segunda con los
datos que incia la inhibicion, para
determianr asi que tipo de inhibicion es,
competitiva o no competitiva
Inhibicion competitiva, se ve afectada km
que denota la especificidad del la enzima al
sustrato.
Es no competitiva cuando no hay una
especificidad como tal, y se ve afectada la r
maxima
pf3
pf4
pf5
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¡Descarga Análisis de Datos Cinéticos Enzimáticos: Determinación de Parámetros de Michaelis-Menten y más Ejercicios en PDF de Cinética Química y Catálisis solo en Docsity!

r [mmol/L*min] 1 0. 2 0. 3 0. 5 0. 7 0. 10 0. 15 0. 20 0. Cs [mmol/L] Ejercicio 1 A partir de una serie de datos de concentracion de sustrato se obtuvieron las respectivas velocidades de reaccion enzimatica utilizando en todos los casos la misma concentracion de enzima siendo los resultados siguientes. Calcular los parametros de Michael Menden empleando las linealizaciones ya vistas. En caso de existir alguna incosistencia en los datos obtenidos, que propones para resolver dicha incosistencia? La inconsistencias puede ser resuleltas viendo los datos inicales Cuando llega a el punto mayor en la velocidad y empieza a bajar, se nota un comportamiento no normal, pues este tiene que ir constante. Cuando ocurre un fenomeno de inhibicion en una reaccion enzimatica empieza a disminuir. como es el caso de nuestro problema 0 5 10 15 20 25 0

f(x) = 0.00672583826429981 x + 0. R² = 0.

Datos experimentales

Fenomeno de inhibicion de metabolica hace que a alta concentraciones de sustrat vea afectada. Es por eso que se tiene com distintos en los sistemas. Una solucion a esto seria, y quiere ver como se compo lo que se haria es cortar lo estudiarlos por serparados parte para ver los paramet la reaccion normal y la seg datos que incia la inhibicio determianr asi que tipo de competitiva o no competiti Inhibicion competitiva, se ve afectada km que denota la especificidad del la enzima al sustrato. Es no competitiva cuando no hay una especificidad como tal, y se ve afectada la r maxima

especificidad como tal, y se ve afectada la r maxima Dados ya los datos el metodo de langmuir es la que mas se ajusta con los datos experimentales siendo esta la mejor para explicar el suceso. dados los datos no se puede determinar a simple analisis que tipo de inhibicion es, por lo que no hay respuesta para eso

Lineweaver con inhibidor 1/Cs 1/r 3. 0.1 2 -19. 0.06666667 2. 0.05 3.03030303 0.2537749 mmol/L*min -5.02601193 mmol/L a=1/rmax b=km/rmax rmax = km = 0.04 0.05 0.06 0.07 0.08 0.09 0.1 0. 0

1

2

3

f(x) = − 19.8051948051948 x + 3. R² = 0.

Lineweaver con inhibidor

Eaddie-Hofstee r/Cs r 0.2 0. -0.1029 0.11 0.22 0. 2.7175 0.1 0.3 -1. 0.09 0. 0.36798528 mmol/Lmin 0.05857143 0.41 0.4499 mmol/Lmin -0.03786569 mmol/L 0.05 0.5 1.2114 mmol/L 0.02666667 0. 0.0165 0. negativa r^2 tampoco es la mejor Langmuir sin inhibidor Eaddie-Hofstee sin inhibidor Cs Cs/r r/Cs 1 5 0. 2 9.09090909 4.6417 0. 3 10 1.5866 0. 5 11.1111111 0. mmol/Lmin 7 17.0731707 0.63027858 mmol/Lmin 0. 10 20 2.9255641 mmol/L 0. a=km/rmax a=rmax b=1/rmax b=-km rmax = rmax = km = km = a=km/rmax b=1/rmax rmax = km = 15 20 25 x − 0.

gmuir

0 0.05 0.1 0.15 0.2 0. 0

f(x) = − 1.21143558034183 x + 0. R² = 0.

Eaddie-Hofstee

0 2 4 6 8 10 12 0 5 10 15 20 25 f(x) = 1.58660484596389 x + 4. R² = 0.

Langmuir sin inhibidor

0.04 0.06 0.08 0.1 0.12 0. 0

f(x) = − 1.89232077075659 x + 0 R² = 0.

Eaddie-Hofstee sin

mmol/L*min addie-Hofstee sin inhibidor r

0.22 0. 0.3 -1.

0.41 0.5386 mmol/L*min 0.5 1.8923 mmol/L a=rmax b=-km rmax = km = 0.06 0.08 0.1 0.12 0.14 0.16 0.18 0.2 0. f(x) = − 1.89232077075659 x + 0. R² = 0.

Eaddie-Hofstee sin inhibidor

addie-Hofstee con inhibidor r 0. 0.5 4.

0.33 0.2567 mmol/L*min 4.9377 mmol/L a=rmax b=-km rmax = km = 0.015 0.02 0.025 0.03 0.035 0.04 0.045 0.05 0. f(x) = 4.93769812623584 x + 0. R² = 0.

Eaddie-Hofstee con inhibidor